Aceștia sunt compuși organici cu molecul mare, biopolimeri, construiți din 20 de tipuri de reziduuri de L-p-aminoacizi conectate într-o anumită secvență în lanțuri lungi. Greutatea moleculară a proteinelor variază de la 5 mii la 1 milion. Numele „alb” a fost dat pentru prima dată substanței ouălor de păsări, care se coagulează atunci când este încălzită într-o masă albă insolubilă. Termenul a fost extins ulterior la alte substanțe cu proprietăți similare izolate de la animale și plante.

Orez. 1. Cei mai complexi biopolimeri sunt proteinele. Macromoleculele lor constau din monomeri, care sunt aminoacizi. Fiecare aminoacid are două grupe funcționale: o grupă carboxil și o grupă amino. Toată diversitatea proteinelor este creată ca urmare a diferitelor combinații de 20 de aminoacizi.

Proteinele predomină peste toți ceilalți compuși prezenți în organismele vii, de obicei reprezentând mai mult de jumătate din greutatea lor uscată. Se presupune că există câteva miliarde de proteine ​​individuale în natură (de exemplu, mai mult de 3 mii de proteine ​​diferite sunt prezente numai în bacteria E. coli).

Proteinele joacă un rol cheie în procesele de viață ale oricărui organism. Proteinele includ enzime, cu participarea cărora au loc toate transformările chimice în celulă (metabolism); controlează acțiunea genelor; cu participarea lor, se realizează acțiunea hormonilor, se efectuează transportul transmembranar, inclusiv generarea de impulsuri nervoase. Ele sunt parte integrantă a sistemului imunitar (imunoglobuline) și a sistemului de coagulare, formează baza osului și a țesutului conjunctiv și sunt implicate în transformarea și utilizarea energiei.

Istoria cercetării proteinelor

Primele încercări de a izola proteinele au fost făcute încă din secolul al XVIII-lea. La începutul secolului al XIX-lea au apărut primele lucrări privind studiul chimic al proteinelor. Oamenii de știință francezi Joseph Louis Gay-Lussac și Louis Jacques Thénard au încercat să stabilească compoziția elementară a proteinelor din diferite surse, ceea ce a marcat începutul unor studii analitice sistematice, datorită cărora s-a ajuns la concluzia că toate proteinele sunt similare în setul de elemente incluse în alcătuirea lor. În 1836, chimistul olandez G. J. Mulder a propus prima teorie a structurii substanțelor proteice, conform căreia toate proteinele au un anumit radical ipotetic (C 40 H 62 N 10 O 12), asociat în diverse proporții cu atomi de sulf și fosfor. El a numit acest radical „proteină” (de la proteina greacă - în primul rând, principal). Teoria lui Mulder a contribuit la creșterea interesului pentru studiul proteinelor și la îmbunătățirea metodelor de chimie a proteinelor. Au fost dezvoltate tehnici de izolare a proteinelor prin extracție cu soluții de săruri neutre, iar proteinele au fost obținute pentru prima dată sub formă cristalină (unele proteine ​​vegetale). Pentru a analiza proteinele, au început să-și folosească digestia preliminară cu acizi și alcalii.

În același timp, a început să se acorde o atenție sporită studiului funcției proteinelor. Jens Jakob Berzelius a fost primul care a sugerat în 1835 că aceștia joacă rolul de biocatalizatori. Curând, au fost descoperite enzime proteolitice - pepsina (T. Schwann, 1836) și tripsina (L. Corvisart, 1856), care au atras atenția asupra fiziologiei digestiei și asupra analizei produselor formate în timpul descompunerii nutrienților. Studiile ulterioare ale structurii proteinelor și lucrările asupra sintezei chimice a peptidelor au dus la apariția ipotezei peptidelor, conform căreia toate proteinele sunt construite din aminoacizi. Până la sfârșitul secolului al XIX-lea, majoritatea aminoacizilor care alcătuiesc proteinele au fost studiați.

La începutul secolului al XX-lea, chimistul german Emil Hermann Fischer a fost primul care a folosit metodele chimiei organice pentru a studia proteinele și a demonstrat că proteinele constau din β-aminoacizi legați între ei printr-o legătură amidă (peptidică). Mai târziu, datorită utilizării metodelor fizico-chimice de analiză, a fost determinată masa moleculară a multor proteine, a fost stabilită forma sferică a proteinelor globulare, a fost efectuată analiza de difracție cu raze X a aminoacizilor și peptidelor și s-au efectuat metode de analiză cromatografică. dezvoltat (vezi cromatografia).

Primul hormon proteic a fost izolat (Frederick Grant Banting, John James Rickard McLeod, 1922), a fost dovedită prezența gammaglobulinelor în anticorpi și a fost descrisă funcția enzimatică a miozinei proteinei musculare (Vladimir Aleksandrovich Engelhardt, M. N. Lyubimova, 1939) . Pentru prima dată s-au obţinut enzime sub formă cristalină - urază (J.B. Saliner, 1926), pepsină (J.H. Nortron, 1929), lizozimă (E.P. Abraham, Robert Robinson, 1937).

Orez. 2. Schema structurii tridimensionale a enzimei lizozime. Cercuri - aminoacizi; fire - legături peptidice; dreptunghiurile umbrite sunt legături disulfurice. Sunt vizibile secțiuni spiralizate și alungite ale lanțului polipeptidic.

În anii 1950 s-a dovedit organizarea pe trei niveluri a moleculelor de proteine ​​- prezența unei structuri primare, secundare și terțiare; a creat un analizor automat de aminoacizi (Stanford Moore, William Howard Stein, 1950). În anii 60 s-au încercat sintetizarea chimică a proteinelor (insulina, ribonuclează). Metodele de analiză prin difracție cu raze X au fost îmbunătățite semnificativ; a fost creat un dispozitiv - un secvențior (P. Edman, G. Begg, 1967), care a făcut posibilă determinarea secvenței de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic. Consecința acestui lucru a fost stabilirea structurii a câteva sute de proteine ​​dintr-o varietate de surse. Printre acestea se numără enzimele proteolitice (pepsină, tripsină, chimotripsină, subtilizină, carboxipeptidaze), mioglobine, hemoglobine, citocromi, lizozime, imunoglobuline, histone, neurotoxine, proteine ​​ale anvelopei virale, hormoni proteino-peptidici. Ca urmare, au apărut premisele pentru rezolvarea problemelor presante din enzimologie, imunologie, endocrinologie și alte domenii ale chimiei biologice.

La sfârșitul secolului al XX-lea, s-au înregistrat progrese semnificative în studierea rolului proteinelor în sinteza matriceală a biopolimerilor, înțelegerea mecanismelor de acțiune a acestora în diferite procese de viață ale organismelor și stabilirea legăturii dintre structura și funcția acestora. Îmbunătățirea metodelor de cercetare și apariția unor noi metode de separare a proteinelor și peptidelor au fost de mare importanță.

Dezvoltarea unei metode eficiente de analiză a secvenței de nucleotide din acizii nucleici a făcut posibilă simplificarea și accelerarea semnificativă a determinării secvenței de aminoacizi din proteine. Acest lucru s-a dovedit a fi posibil deoarece ordinea aminoacizilor dintr-o proteină este determinată de secvența nucleotidelor din gena care codifică această proteină (fragment). În consecință, cunoscând aranjamentul nucleotidelor din această genă și codul genetic, se poate prezice cu exactitate în ce ordine se află aminoacizii în lanțul polipeptidic al unei proteine. Odată cu progresele în analiza structurală a proteinelor, s-au obținut rezultate semnificative în studiul organizării lor spațiale, mecanismelor de formare și acțiune a complexelor supramoleculare, inclusiv ribozomi și alte organite celulare, cromatina, virusuri etc.

Structura proteinei

Aproape toate proteinele sunt construite din 20 de α-aminoacizi aparținând seriei L și sunt aceleași în aproape toate organismele. Aminoacizii din proteine ​​sunt legați între ei printr-o legătură peptidică -CO-NH-, care este formată din grupa carboxil și -amino a resturilor de aminoacizi vecine: doi aminoacizi formează o dipeptidă în care carboxilul terminal (-COOH) şi gruparea amino (H2N-) rămân libere, la care se pot adăuga noi aminoacizi pentru a forma un lanţ polipeptidic.

Secțiunea lanțului pe care se află grupa terminală H 2 N se numește N-terminal, iar partea opusă acestuia se numește C-terminal. Varietatea uriașă de proteine ​​este determinată de secvența de aranjare și de numărul de reziduuri de aminoacizi pe care le conțin. Deși nu există o distincție clară, lanțurile scurte sunt de obicei numite peptide sau oligopeptide (din oligo...), iar polipeptidele (proteinele) sunt de obicei înțelese ca lanțuri formate din 50 sau mai multe. Cele mai comune proteine ​​sunt cele care conțin 100-400 de resturi de aminoacizi, dar există și cele ale căror molecule sunt formate din 1000 sau mai multe reziduuri. Proteinele pot consta din mai multe lanțuri polipeptidice. În astfel de proteine, fiecare lanț polipeptidic este numit subunitate.

Structura spațială a proteinelor

Orez. 3. Proteinele din toate organismele sunt formate din 20 de tipuri de aminoacizi. Fiecare proteină este caracterizată de un anumit sortiment și raport cantitativ de aminoacizi. În moleculele proteice, aminoacizii sunt legați între ei prin legături peptidice (- CO - NH -) într-o secvență liniară, constituind așa-numita structură primară a proteinei. Linia superioară - aminoacizi liberi cu grupe laterale R1, R2, R3; concluzie - aminoacizii sunt legați prin legături peptidice.

Lanțul polipeptidic este capabil să formeze și să mențină în mod spontan o structură spațială specială. Pe baza formei moleculelor de proteine, proteinele sunt împărțite în fibrilare și globulare. În proteinele globulare, unul sau mai multe lanțuri polipeptidice sunt pliate într-o structură sferică compactă sau globule. De obicei, aceste proteine ​​sunt foarte solubile în apă. Acestea includ aproape toate enzimele, proteinele de transport al sângelui și multe proteine ​​​​de depozitare. Proteinele fibrilare sunt molecule sub formă de fire ținute împreună prin legături încrucișate și formează fibre lungi sau structuri stratificate. Au o rezistență mecanică ridicată, sunt insolubile în apă și îndeplinesc în principal funcții structurale și de protecție. Reprezentanții tipici ai acestor proteine ​​sunt cheratinele de păr și lână, fibroina de mătase și colagenul de tendon.

Ordinea aminoacizilor legați covalent dintr-un lanț polipeptidic este numită secvența de aminoacizi sau structura primară a proteinelor. Structura primară a fiecărei proteine, codificată de gena corespunzătoare, este constantă și poartă toate informațiile necesare pentru formarea structurilor de nivel superior. Numărul potențial de proteine ​​care se pot forma din 20 de aminoacizi este practic nelimitat.

Ca rezultat al interacțiunii grupurilor laterale de reziduuri de aminoacizi, secțiunile individuale relativ mici ale lanțului polipeptidic iau una sau alta conformație (tip de pliere), cunoscută ca structura secundară a proteinelor. Elementele sale cele mai caracteristice sunt α-helix și β-structură care se repetă periodic. Structura secundară este foarte stabilă. Deoarece este determinată în mare măsură de secvența de aminoacizi a regiunii proteice corespunzătoare, devine posibil să o prezicăm cu un anumit grad de probabilitate. Termenul „a-helix” a fost introdus de biochimistul, fizicianul și chimistul american Linus Carl Pauling, care a descris aranjarea lanțului polipeptidic în proteina a-keratina sub forma unei spirale drepte (a-helix poate fi comparat cu un cablu telefonic). Pentru fiecare tură a unui astfel de helix într-o proteină există 3,6 reziduuri de aminoacizi. Aceasta înseamnă că gruparea -C=O a unei legături peptidice formează o legătură de hidrogen cu gruparea -NH a altei legături peptidice, patru resturi de aminoacizi la distanță de prima. În medie, fiecare regiune α-helical include până la 15 aminoacizi, ceea ce corespunde la 3-4 spire ale helixului. Dar în fiecare proteină individuală, lungimea helixului poate diferi foarte mult de această valoare. În secțiune transversală, α-helixul are forma unui disc, din care lanțurile laterale de aminoacizi sunt îndreptate spre exterior.

Structura, sau? -stratul pliat, poate fi format din mai multe secțiuni ale lanțului polipeptidic. Aceste secțiuni sunt întinse și așezate paralel unele cu altele, conectate între ele prin legături de hidrogen care apar între legăturile peptidice. Ele pot fi orientate în direcții identice sau opuse (direcția de mișcare de-a lungul lanțului polipeptidic este de obicei considerată a fi de la capătul N-terminal la capătul C-terminal). În primul caz, stratul pliat se numește paralel, în al doilea - antiparalel. Acesta din urmă se formează atunci când lanțul peptidic face o întoarcere bruscă înapoi, formând o îndoire (a-bend). Lanțurile laterale de aminoacizi sunt orientate perpendicular pe plan? -strat.

Conținut relativ? -secţiuni în spirală şi? -structurile pot varia mult între diferitele proteine. Există proteine ​​cu predominanța α-helix (aproximativ 75% din aminoacizi în mioglobină și hemoglobină), iar principalul tip de pliere a lanțului în multe proteine ​​fibrilare (inclusiv fibroina de mătase, β-keratina) este α-helix. -structura. Regiunile lanțului polipeptidic care nu pot fi clasificate în niciuna dintre conformațiile descrise mai sus se numesc bucle de conectare. Structura lor este determinată în principal de interacțiunile dintre lanțurile laterale ale aminoacizilor, iar în molecula oricărei proteine ​​se încadrează într-un mod strict definit.

Structura terțiară se numește structura spațială a proteinelor globulare. Dar adesea acest concept se referă la metoda de pliere a lanțului polipeptidic în spațiu, caracteristică fiecărei proteine ​​specifice. Structura terțiară este formată din lanțul polipeptidic al unei proteine ​​în mod spontan, aparent, de-a lungul unei anumite căi(e) de coagulare cu formarea preliminară a elementelor de structură secundară. Dacă stabilitatea structurii secundare se datorează legăturilor de hidrogen, atunci structura terțiară este fixată de un sistem divers de interacțiuni necovalente: hidrogen, interacțiuni ionice, intermoleculare, precum și contacte hidrofobe între lanțurile laterale de amino nepolar. reziduuri acide.

În unele proteine, structura terțiară este în continuare stabilizată prin formarea de legături disulfurice (legături -S-S-) între reziduurile de cisteină. De regulă, în interiorul globului proteic există lanțuri laterale de aminoacizi hidrofobi asamblate în miez (transferul lor în interiorul globului proteic este favorabil termodinamic), iar la periferie sunt reziduuri hidrofile și unele hidrofobe. Globulul proteic este înconjurat de câteva sute de molecule de apă de hidratare, care este necesară pentru stabilitatea moleculei proteice și este adesea implicată în funcționarea acesteia. Structura terțiară este mobilă, secțiunile sale individuale se pot deplasa, ceea ce duce la tranziții conformaționale care joacă un rol semnificativ în interacțiunea proteinei cu alte molecule.

Structura terțiară este baza proprietăților funcționale ale unei proteine. Determină formarea ansamblurilor de grupuri funcționale în proteină - centri activi și zone de legare, le conferă geometria necesară, permite crearea unui mediu intern, care este o condiție prealabilă pentru apariția multor reacții și asigură interacțiunea cu alte proteine. .

Structura terțiară a proteinelor corespunde clar structurii sale primare; probabil că există un cod stereochimic încă nedescifrat care determină natura plierii proteinelor. Cu toate acestea, una și aceeași metodă de aranjare spațială corespunde de obicei nu unei singure structuri primare, ci unei întregi familii de structuri în care doar o mică fracțiune (până la 20-30%) de reziduuri de aminoacizi poate coincide, dar în anumite cazuri. plasează în lanț asemănarea resturilor de aminoacizi se păstrează. Rezultatul este formarea unor familii mari de proteine ​​caracterizate prin structură primară terțiară similară și mai mult sau mai puțin similară și, de regulă, funcție comună. Acestea sunt, de exemplu, proteine ​​ale organismelor de diferite specii care au aceeași funcție și sunt înrudite evolutiv: mioglobine și hemoglobine, tripsina, chimotripsină, elastaza și alte proteinaze animale.

Orez. 4. Ca rezultat al combinației mai multor macromolecule proteice cu o structură terțiară, o structură proteică cuaternară se formează într-un complex complex. Un exemplu de astfel de proteine ​​complexe este hemoglobina, constând din patru macromolecule.

Adesea, mai ales la proteinele mari, plierea unui lanț polipeptidic are loc prin formarea de către secțiuni individuale ale lanțului a unor elemente mai mult sau mai puțin autonome de structură spațială - domenii care pot avea autonomie funcțională, fiind responsabile de una sau alta activitate biologică a proteină. Astfel, domeniile N-terminale ale proteinelor de coagulare a sângelui asigură atașarea acestora la membrana celulară.

Există multe proteine ​​ale căror molecule sunt un ansamblu de globule (subunități) ținute împreună prin interacțiuni hidrofobe, hidrogen sau legături ionice. Astfel de complexe se numesc proteine ​​oligomerice, multimerice sau subunități. Dispunerea subunităților într-un complex proteic activ funcțional se numește structura cuaternară a proteinei. Unele proteine ​​sunt capabile să formeze structuri de ordin superior, de exemplu, complexe multienzimatice, structuri extinse (proteine ​​de acoperire bacteriofage), complexe supramoleculare care funcționează ca un întreg (de exemplu, ribozomi sau componente ale lanțului respirator mitocondrial).

Structura cuaternară permite crearea de molecule cu geometrii neobișnuite. Astfel, feritina, formată din 24 de subunități, are o cavitate internă, datorită căreia proteina reușește să lege până la 3000 de ioni de fier. În plus, structura cuaternară permite îndeplinirea mai multor funcții diferite într-o moleculă. Triptofan sintetaza combină enzimele responsabile pentru mai multe etape succesive ale sintezei aminoacidului triptofan.

Metode pentru studiul structurii proteinelor

Structura primară a proteinelor determină toate celelalte niveluri de organizare a moleculei proteice. Prin urmare, atunci când se studiază funcția biologică a diferitelor proteine, cunoașterea acestei structuri este importantă. Prima proteină pentru care a fost stabilită secvența de aminoacizi a fost hormonul pancreatic, insulina. Această lucrare, care a durat 11 ani, a fost realizată de biochimistul englez Frederick Sanger (1954). El a determinat localizarea a 51 de aminoacizi în molecula de hormon și a arătat că aceasta constă din 2 lanțuri legate prin legături disulfurice. Mai târziu, cea mai mare parte a lucrărilor de stabilire a structurii primare a proteinelor a fost automatizată.

Odată cu dezvoltarea metodelor de inginerie genetică, a devenit posibilă accelerarea în continuare a acestui proces prin determinarea structurii primare a proteinelor în conformitate cu rezultatele analizei secvenței de nucleotide din genele care codifică aceste proteine. Structura secundară și terțiară a proteinelor este studiată folosind metode fizice destul de complexe, de exemplu, dicroismul circular sau analiza de difracție de raze X a cristalelor de proteine. Structura terțiară a fost stabilită pentru prima dată de biochimistul englez John Cowdery Kendrew (1957) pentru proteina musculară mioglobina.

Orez. 5. Modelul moleculei de mioglobină (configurația spațială a moleculei)

Denaturarea proteinelor

Legăturile relativ slabe responsabile pentru stabilizarea structurilor secundare, terțiare și cuaternare ale proteinei sunt ușor distruse, ceea ce este însoțit de o pierdere a activității sale biologice. Distrugerea structurii proteice originale (native), numită denaturare, are loc în prezența acizilor și bazelor, cu încălzire, modificări ale puterii ionice și alte influențe. De regulă, proteinele denaturate sunt slab sau deloc solubile în apă. Cu un efect pe termen scurt și eliminarea rapidă a factorilor de denaturare, renaturarea proteinelor este posibilă cu refacerea completă sau parțială a structurii originale și a proprietăților biologice.

Clasificarea proteinelor

Complexitatea structurii moleculelor de proteine ​​și varietatea extremă a funcțiilor pe care le îndeplinesc fac dificilă crearea unei clasificări unificate și clare a acestora, deși încercările de a face acest lucru au fost făcute în mod repetat de la sfârșitul secolului al XIX-lea. Pe baza compoziției lor chimice, proteinele sunt împărțite în simple și complexe (uneori numite proteide). Moleculele primelor constau numai din aminoacizi. Pe lângă lanțul polipeptidic în sine, proteinele complexe conțin componente non-proteice reprezentate de carbohidrați (glicoproteine), lipide (lipoproteine), acizi nucleici (nucleoproteine), ioni metalici (metaloproteine), grupare fosfat (fosfoproteine), pigmenți (cromoproteine), etc.

În funcție de funcțiile pe care le îndeplinesc, se disting mai multe clase de proteine. Cea mai diversă și mai specializată clasă este formată din proteine ​​cu funcție catalitică - enzime care au capacitatea de a accelera reacțiile chimice care apar în organismele vii. În această calitate, proteinele participă la toate procesele de sinteză și descompunere a diverșilor compuși în timpul metabolismului, la biosinteza proteinelor și acizilor nucleici, la reglarea dezvoltării și diferențierii celulelor. Proteinele de transport au capacitatea de a lega selectiv acizii grași, hormoni și alți compuși și ioni organici și anorganici și apoi le transportă cu curent în locația dorită (de exemplu, hemoglobina este implicată în transferul de oxigen din plămâni către toate celulele corpul). Proteinele de transport efectuează, de asemenea, transportul activ de ioni, lipide, zaharuri și aminoacizi prin membranele biologice.

Proteinele structurale îndeplinesc o funcție de susținere sau de protecție; ei participă la formarea scheletului celular. Cele mai frecvente dintre ele sunt colagenul țesutului conjunctiv, keratina, unghiile și pene, elastina celulelor vasculare și multe altele. În combinație cu lipidele, ele sunt baza structurală a membranelor celulare și intracelulare.

Un număr de proteine ​​îndeplinesc o funcție de protecție. De exemplu, imunoglobulinele (anticorpii) vertebratelor, având capacitatea de a lega microorganismele și substanțele patogene străine, neutralizează efectele lor patogene asupra organismului și previn proliferarea celulară. Fibrinogenul și trombina sunt implicate în procesul de coagulare a sângelui. Multe substanțe proteice secretate de bacterii, precum și componente ale unor nevertebrate, sunt clasificate drept toxine.

Unele proteine ​​(de reglare) sunt implicate în reglarea activității fiziologice a corpului în ansamblu, a organelor, celulelor sau proceselor individuale. Ei controlează transcripția genelor și sinteza proteinelor; acestea includ hormoni peptido-proteici secretați de glandele endocrine. Proteinele de depozitare a semințelor oferă nutrienți pentru etapele inițiale ale dezvoltării embrionului. Acestea includ și cazeina, albumina de albuș de ou (ovalbumină) și multe altele. Datorită proteinelor, celulele musculare dobândesc capacitatea de a se contracta și în cele din urmă asigură mișcarea corpului. Exemple de astfel de proteine ​​contractile sunt actina musculară scheletică și miozina, precum și tubulina, care sunt componente ale cililor și flagelilor organismelor unicelulare; Ele asigură, de asemenea, divergența cromozomilor în timpul diviziunii celulare.

Proteinele receptorilor sunt ținta hormonilor și a altor compuși biologic activi. Cu ajutorul lor, celula percepe informații despre starea mediului extern. Ele joacă un rol important în transmiterea excitației nervoase și în mișcarea orientată a celulelor (chemotaxie). Transformarea și utilizarea energiei care intră în organism, precum și a energiei, au loc și cu participarea proteinelor sistemului bioenergetic (de exemplu, pigmentul vizual rodopsina, citocromii lanțului respirator). Există, de asemenea, multe proteine ​​cu alte funcții, uneori destul de neobișnuite (de exemplu, plasma unor pești din Antarctica conține proteine ​​care au proprietăți antigel).

Biosinteza proteinelor

Toate informațiile despre structura unei anumite proteine ​​sunt „stocate” în genele corespunzătoare sub forma unei secvențe de nucleotide și sunt implementate în procesul de sinteză a șablonului. Mai întâi, informațiile sunt transferate (citite) de la molecula de ADN la ARN-ul mesager (ARNm) folosind enzima ARN polimeraza dependentă de ADN și apoi în ribozom de pe ARNm, ca pe o matrice în conformitate cu codul genetic, cu participarea a ARN-urilor de transport care livrează aminoacizi, are loc formarea lanțului polipeptidic.

Lanțurile polipeptidice sintetizate care ies din ribozom, pliându-se spontan, capătă caracteristica conformației proteinei și pot fi supuse modificării post-translaționale. Lanțurile laterale ale aminoacizilor individuali pot suferi modificări (hidroxilare, fosforilare etc.). De aceea, de exemplu, hidroxiprolina și hidroxilizina se găsesc în colagen (vezi). Modificarea poate fi, de asemenea, însoțită de ruperea legăturilor polipeptidice. În acest fel, de exemplu, are loc formarea unei molecule active de insulină, formată din două lanțuri legate prin legături disulfurice.

Orez. 6. Schema generală a biosintezei proteinelor.

Importanța proteinelor în nutriție

Proteinele sunt cele mai importante componente ale alimentelor animale și umane. Valoarea nutritivă a proteinelor este determinată de conținutul lor de aminoacizi esențiali, care nu sunt produși chiar în organism. În acest sens, proteinele vegetale sunt mai puțin valoroase decât proteinele animale: sunt mai sărace în lizină, metionină și triptofan și sunt mai greu de digerat în tractul gastrointestinal. Lipsa aminoacizilor esențiali din alimente duce la tulburări severe ale metabolismului azotului.

Proteinele sunt descompuse în aminoacizi liberi, care, după absorbția în intestin, intră și sunt distribuite în toate celulele. Unele dintre ele se descompun în compuși simpli cu eliberare de energie, utilizate pentru diferite nevoi de către celulă, iar altele merg la sinteza de noi proteine ​​caracteristice unui anumit organism. (R. A. Matveeva, Enciclopedia Cyril și Methodius)

Numărarea proteinelor

• amiloid - amiloid;
• anionic - anionic;
• antivirus - antiviral;
• autoimună - autoimună;
• autolog - autologic;
• bacteriană - bacteriană;
• proteina Bence Jones;
• virus-induced - virus indus;
• viral - virus;
• viral nonstructural - virus nonstructural;
• viral structural - virus structural;
• virus-specific - specific virusului;
• greutate moleculară mare - greutate moleculară mare;
• conţinând hem - hem;
• heterolog - străin;
• hibrid - hibrid;
• glicozilat - glicat;
• globular - globular;
• denaturat - denaturat;
• care conțin fier - fier;
• galbenus - galbenus;
• proteina animală - proteină animală;
• protectiv - defensiv;
• imunitar - imunitar;
• imunogen - relevant din punct de vedere imunologic;
• legarea calciului;
• acru - acid;
• corpuscular - corpuscular;
• membrana - membrana;
• mielom - mielom;
• microzomal - microzomal;
• proteina din lapte - proteina din lapte;
• monoclonal - imunoglobulina monoclonal;
• proteină musculară - proteină musculară;
• nativ - nativ;
• nonhistone - nonhistone;
• defect - parțial;
• insolubil - insolubil;
• indigerabil - insolubil;
• non-enzimatică - nonenzimă;
• greutate moleculară mică - greutate moleculară mică;
• proteină nouă - proteină nouă;
• general - întreg;
• oncogen - oncoprotein;
• proteina de faza principala - anionica;
• proteina de faza acuta (inflamatie) - proteina de faza acuta;
• alimente - alimente;
• proteina plasmatică a sângelui - proteină plasmatică;
• placentar - placenta;
• uncoupling - decuplare;
• proteină a nervului regenerant;
• reglementare - reglementare;
• recombinare - recombinant;
• receptor - receptor;
• ribozomal - ribozomal;
• legare - legare;
• secretory protein - proteină secretorie;
• C-reactiv - C-reactiv;
• proteina din zer - proteina din zer, lactoproteina;
• tesut - tesut;
• toxic - toxic;
• himeric - himeric;
• întreg - întreg;
• citosol - citosol;
• proteina alcalina - proteina anionica;
• exogen - exogen;
• endogenă - proteină endogenă.

Citiți mai multe despre proteine ​​în literatură:

• Volkenshtein M.V., Molecules and, M., 1965, cap. 3 - 5;
• Gaurowitz F., Chimia și funcțiile proteinelor, trans. din engleză, Moscova, 1965;
• Sissakyan N. M. și Gladilin K. L., Biochemical aspects of protein synthesis, în cartea: Advances in biological chemistry, vol. 7, M., 1965, p. 3;
• Stepanov V. M. Biologie moleculară. Structura și funcția proteinelor. M., 1996;
• Shamin A. N., Development of protein chemistry, M., 1966;
• Proteine ​​și peptide. M., 1995-2000. T. 1-3;
• Biosinteza proteinelor și acizilor nucleici, ed. A. S. Spirina, M., 1965;
• Introducere în biologia moleculară, trad. din engleză, M., 1967
• Molecule și celule. [Sam. art.], trad. din engleză, M., 1966, p. 7 - 27, 94 - 106;
• Fundamentele biochimiei: Traducere din engleză M., 1981. T. 1;
• Problema proteinelor. M., 1995. T. 1-5;
• Proteinele. New York, 1975-79. 3 ed. V. 1-4.

Găsiți altceva interesant:

Veverițe- compuși organici cu greutate moleculară mare formați din reziduuri de α-aminoacizi.

ÎN compozitia proteinelor include carbon, hidrogen, azot, oxigen, sulf. Unele proteine ​​formează complexe cu alte molecule care conțin fosfor, fier, zinc și cupru.

Proteinele au o greutate moleculară mare: albumina de ou - 36 000, hemoglobina - 152 000, miozina - 500 000. Pentru comparație: greutatea moleculară a alcoolului este de 46, acid acetic - 60, benzen - 78.

Compoziția de aminoacizi a proteinelor

Veverițe- polimeri neperiodici, ai căror monomeri sunt α-aminoacizi. De obicei, 20 de tipuri de α-aminoacizi sunt numite monomeri proteici, deși peste 170 dintre ei se găsesc în celule și țesuturi.

În funcție de dacă aminoacizii pot fi sintetizați în corpul oamenilor și al altor animale, aceștia se disting: aminoacizi neesențiali- poate fi sintetizat; aminoacizi esentiali- nu poate fi sintetizat. Aminoacizii esențiali trebuie să fie furnizați organismului prin alimente. Plantele sintetizează toate tipurile de aminoacizi.

În funcție de compoziția de aminoacizi, proteinele sunt: ​​complete- conțin întregul set de aminoacizi; defect- unii aminoacizi lipsesc din compozitia lor. Dacă proteinele constau numai din aminoacizi, ele se numesc simplu. Dacă proteinele conțin, pe lângă aminoacizi, o componentă non-aminoacid (grup protetic), ele se numesc complex. Grupul protetic poate fi reprezentat de metale (metaloproteine), carbohidrați (glicoproteine), lipide (lipoproteine), acizi nucleici (nucleoproteine).

Toate aminoacizii conțin: 1) grupare carboxil (-COOH), 2) grupare amino (-NH 2), 3) radical sau grup R (restul moleculei). Structura radicalului este diferită pentru diferite tipuri de aminoacizi. În funcție de numărul de grupări amino și grupări carboxil incluse în compoziția aminoacizilor, acestea se disting: aminoacizi neutri având o grupare carboxil și o grupare amino; aminoacizi bazici având mai mult de o grupare amino; aminoacizi acizi având mai mult de o grupare carboxil.

Aminoacizii sunt compuși amfoteri, deoarece în soluție pot acționa atât ca acizi, cât și ca baze. În soluțiile apoase, aminoacizii există în diferite forme ionice.

Legătură peptidică

Peptide- substanțe organice formate din reziduuri de aminoacizi legate prin legături peptidice.

Formarea peptidelor are loc ca urmare a reacției de condensare a aminoacizilor. Când gruparea amino a unui aminoacid interacționează cu gruparea carboxil a altuia, între ele are loc o legătură covalentă azot-carbon, care se numește peptidă. În funcție de numărul de resturi de aminoacizi incluse în peptidă, există dipeptide, tripeptide, tetrapeptide etc. Formarea unei legături peptidice poate fi repetată de mai multe ori. Aceasta duce la formare polipeptide. La un capăt al peptidei există o grupare amino liberă (numită N-terminal), iar la celălalt există o grupare carboxil liberă (numită C-terminal).

Organizarea spațială a moleculelor proteice

Efectuarea anumitor funcții specifice de către proteine ​​depinde de configurația spațială a moleculelor acestora; în plus, este nefavorabil din punct de vedere energetic pentru celulă să mențină proteinele într-o formă desfășurată, sub formă de lanț, prin urmare lanțurile polipeptidice sunt supuse plierii, dobândind un anumită structură tridimensională sau conformație. Sunt 4 niveluri organizarea spațială a proteinelor.

Structura primară a proteinei- secvența de aranjare a resturilor de aminoacizi în lanțul polipeptidic care alcătuiește molecula proteică. Legătura dintre aminoacizi este o legătură peptidică.

Dacă o moleculă de proteină este formată din doar 10 resturi de aminoacizi, atunci numărul de variante teoretic posibile ale moleculelor de proteine ​​care diferă în ordinea alternanței aminoacizilor este de 10 20. Având 20 de aminoacizi, puteți face combinații și mai diverse din aceștia. În corpul uman au fost găsite aproximativ zece mii de proteine ​​diferite, care diferă atât una de cealaltă, cât și de proteinele altor organisme.

Este structura primară a moleculei proteice care determină proprietățile moleculelor proteice și configurația sa spațială. Înlocuirea unui singur aminoacid cu altul într-un lanț polipeptidic duce la o schimbare a proprietăților și funcțiilor proteinei. De exemplu, înlocuirea celui de-al șaselea aminoacid glutamic cu valină în subunitatea β a hemoglobinei duce la faptul că molecula de hemoglobină în ansamblu nu își poate îndeplini funcția principală - transportul oxigenului; În astfel de cazuri, persoana dezvoltă o boală numită anemie cu celule falciforme.

Structura secundară- plierea ordonată a lanțului polipeptidic într-o spirală (pare un arc prelungit). Turnurile helixului sunt întărite de legăturile de hidrogen care apar între grupările carboxil și grupările amino. Aproape toate grupările CO și NH participă la formarea legăturilor de hidrogen. Ele sunt mai slabe decât cele peptidice, dar, repetate de multe ori, conferă stabilitate și rigiditate acestei configurații. La nivelul structurii secundare se regasesc proteine: fibroina (matase, panza de paianjen), keratina (par, unghii), colagen (tendoane).

Structura terțiară- împachetarea lanțurilor polipeptidice în globule, rezultată din formarea de legături chimice (hidrogen, ionice, disulfură) și stabilirea interacțiunilor hidrofobe între radicalii reziduurilor de aminoacizi. Rolul principal în formarea structurii terțiare îl joacă interacțiunile hidrofil-hidrofobe. În soluțiile apoase, radicalii hidrofobi tind să se ascundă de apă, grupându-se în interiorul globului, în timp ce radicalii hidrofili, ca urmare a hidratării (interacțiunii cu dipolii de apă), tind să apară la suprafața moleculei. În unele proteine, structura terțiară este stabilizată prin legături covalente disulfurice formate între atomii de sulf ai două reziduuri de cisteină. La nivelul structurii terțiare există enzime, anticorpi și unii hormoni.

Structura cuaternară caracteristic proteinelor complexe ale căror molecule sunt formate din două sau mai multe globule. Subunitățile sunt reținute în moleculă prin interacțiuni ionice, hidrofobe și electrostatice. Uneori, în timpul formării unei structuri cuaternare, între subunități apar legături disulfurice. Cea mai studiată proteină cu structură cuaternară este hemoglobină. Este format din două subunități α (141 de resturi de aminoacizi) și două subunități β (146 de resturi de aminoacizi). Cu fiecare subunitate este asociată o moleculă de hem care conține fier.

Dacă din anumite motive conformația spațială a proteinelor se abate de la normal, proteina nu își poate îndeplini funcțiile. De exemplu, cauza „boii vacii nebune” (encefalopatie spongiformă) este conformația anormală a prionilor, proteinele de suprafață ale celulelor nervoase.

Proprietățile proteinelor

Compoziția de aminoacizi și structura moleculei proteice o determină proprietăți. Proteinele combină proprietățile de bază și acide, determinate de radicalii aminoacizi: cu cât aminoacizii sunt mai acizi într-o proteină, cu atât sunt mai pronunțate proprietățile sale acide. Se determină capacitatea de a dona și de a adăuga H + proprietățile tampon ale proteinelor; Una dintre cele mai puternice soluții tampon este hemoglobina din celulele roșii din sânge, care menține pH-ul sângelui la un nivel constant. Există proteine ​​solubile (fibrinogen), și există proteine ​​insolubile care îndeplinesc funcții mecanice (fibroină, keratina, colagen). Sunt proteine ​​active din punct de vedere chimic (enzime), sunt proteine ​​inactive din punct de vedere chimic care sunt rezistente la diverse conditii de mediu si cele care sunt extrem de instabile.

Factori externi (caldura, radiatii ultraviolete, metale grele si sarurile acestora, modificari ale pH-ului, radiatii, deshidratare)

poate provoca perturbarea organizării structurale a moleculei proteice. Procesul de pierdere a conformației tridimensionale inerente unei molecule de proteină dată este numit denaturare. Cauza denaturarii este ruperea legaturilor care stabilizeaza o anumita structura proteica. Inițial, cele mai slabe legături sunt rupte, iar pe măsură ce condițiile devin mai stricte, se rup și cele mai puternice. Prin urmare, se pierd mai întâi structurile cuaternare, apoi cele terțiare și secundare. O modificare a configurației spațiale duce la o modificare a proprietăților proteinei și, ca urmare, face imposibilă ca proteina să își îndeplinească funcțiile biologice inerente. Dacă denaturarea nu este însoțită de distrugerea structurii primare, atunci poate fi reversibil, în acest caz, are loc auto-recuperarea conformației caracteristice proteinei. De exemplu, proteinele receptorilor membranari suferă o astfel de denaturare. Procesul de refacere a structurii proteinelor după denaturare se numește renaturare. Dacă restabilirea configurației spațiale a proteinei este imposibilă, atunci se numește denaturare ireversibil.

Funcțiile proteinelor

Enzime

Enzime, sau enzime, sunt o clasă specială de proteine ​​care sunt catalizatori biologici. Datorită enzimelor, reacțiile biochimice au loc cu o viteză extraordinară. Viteza reacțiilor enzimatice este de zeci de mii de ori (și uneori de milioane) mai mare decât viteza reacțiilor care au loc cu participarea catalizatorilor anorganici. Substanța asupra căreia acționează enzima se numește substrat.

Enzimele sunt proteine ​​globulare, caracteristici structurale enzimele pot fi împărțite în două grupe: simple și complexe. Enzime simple sunt proteine ​​simple, adică constau numai din aminoacizi. Enzime complexe sunt proteine ​​complexe, adică În plus față de partea proteică, ele conțin un grup de natură non-proteică - cofactor. Unele enzime folosesc vitamine ca cofactori. Molecula de enzimă conține o parte specială numită centru activ. Centru activ- o mică secțiune a enzimei (de la trei până la douăsprezece reziduuri de aminoacizi), unde are loc legarea substratului sau substraturilor pentru a forma un complex enzimă-substrat. La terminarea reacției, complexul enzimă-substrat se descompune în enzimă și produs(i) de reacție. Unele enzime au (cu excepția activelor) centri alosterici- zone la care sunt atașați regulatorii de viteză a enzimelor ( enzime alosterice).

Reacțiile de cataliză enzimatică se caracterizează prin: 1) eficiență ridicată, 2) selectivitate strictă și direcție de acțiune, 3) specificitate substratului, 4) reglare fină și precisă. Substratul și specificitatea de reacție a reacțiilor de cataliză enzimatică sunt explicate prin ipotezele lui E. Fischer (1890) și D. Koshland (1959).

E. Fisher (ipoteza blocării tastelor) a sugerat că configurațiile spațiale ale situsului activ al enzimei și ale substratului trebuie să corespundă exact una cu cealaltă. Substratul este comparat cu „cheia”, enzima cu „lacătul”.

D. Koshland (ipoteza mână-mănuși) a sugerat că corespondența spațială dintre structura substratului și centrul activ al enzimei este creată numai în momentul interacțiunii lor unul cu celălalt. Această ipoteză se mai numește ipoteza corespondenței induse.

Viteza reacțiilor enzimatice depinde de: 1) temperatură, 2) concentrația enzimei, 3) concentrația substratului, 4) pH-ul. Trebuie subliniat faptul că, deoarece enzimele sunt proteine, activitatea lor este cea mai mare în condiții normale din punct de vedere fiziologic.

Majoritatea enzimelor pot funcționa doar la temperaturi cuprinse între 0 și 40°C. În aceste limite, viteza de reacție crește de aproximativ 2 ori la fiecare creștere de 10 °C a temperaturii. La temperaturi peste 40 °C, proteina este supusă denaturarii și activitatea enzimatică scade. La temperaturi apropiate de îngheț, enzimele sunt inactivate.

Pe măsură ce cantitatea de substrat crește, viteza reacției enzimatice crește până când numărul de molecule de substrat este egal cu numărul de molecule de enzimă. Cu o creștere suplimentară a cantității de substrat, viteza nu va crește, deoarece centrii activi ai enzimei sunt saturati. O creștere a concentrației de enzime duce la creșterea activității catalitice, deoarece un număr mai mare de molecule de substrat suferă transformări pe unitatea de timp.

Pentru fiecare enzimă, există o valoare optimă a pH-ului la care prezintă activitate maximă (pepsină - 2,0, amilaza salivară - 6,8, lipaza pancreatică - 9,0). La valori mai mari sau mai mici ale pH-ului, activitatea enzimatică scade. Odată cu schimbări bruște ale pH-ului, enzima se denaturează.

Viteza enzimelor alosterice este reglată de substanțe care se atașează de centrii alosterici. Dacă aceste substanțe accelerează o reacție, se numesc activatori, dacă încetinesc - inhibitori.

Clasificarea enzimelor

În funcție de tipul de transformări chimice pe care le catalizează, enzimele sunt împărțite în 6 clase:

1. oxireductaze(transferul atomilor de hidrogen, oxigen sau electroni de la o substanță la alta - dehidrogenază),
2. transferaze(transferul grupării metil, acil, fosfat sau amino de la o substanță la alta - transaminaza),
3. hidrolaze(reacții de hidroliză în care din substrat se formează doi produși - amilază, lipază),
4. liazele(adăugarea nehidrolitică la substrat sau detașarea unui grup de atomi din acesta, caz în care legăturile C-C, C-N, C-O, C-S pot fi rupte - decarboxilază),
5. izomeraze(rearanjare intramoleculară - izomerază),
6. ligaze(conectarea a două molecule ca urmare a formării legăturilor C-C, C-N, C-O, C-S - sintetaza).

Clasele sunt la rândul lor subdivizate în subclase și subsubclase. În clasificarea internațională actuală, fiecare enzimă are un cod specific, format din patru numere separate prin puncte. Primul număr este clasa, al doilea este subclasa, al treilea este subsubclasa, al patrulea este numărul de serie al enzimei din această subclasă, de exemplu, codul arginazei este 3.5.3.1.

Mergi la cursurile nr. 2„Structura și funcțiile carbohidraților și lipidelor”

Mergi la cursurile nr. 4„Structura și funcțiile acizilor nucleici ATP”