Ce sont des composés organiques de haut poids moléculaire, des biopolymères, construits à partir de 20 types de résidus d'acides aminés L-?-liés dans une certaine séquence en longues chaînes. Le poids moléculaire des protéines varie de 5 000 à 1 million. Le nom « blancs » a été donné pour la première fois à la substance des œufs d’oiseaux, qui coagule lorsqu’elle est chauffée en une masse blanche insoluble. Le terme a ensuite été étendu à d’autres substances ayant des propriétés similaires isolées d’animaux et de plantes.

Riz. 1. Les biopolymères les plus complexes sont les protéines. Leurs macromolécules sont constituées de monomères, qui sont des acides aminés. Chaque acide aminé possède deux groupes fonctionnels : un groupe carboxyle et un groupe amino. Toute la diversité des protéines est créée grâce à différentes combinaisons de 20 acides aminés.

Les protéines prédominent sur tous les autres composés présents dans les organismes vivants, représentant généralement plus de la moitié de leur poids sec. On suppose qu'il existe plusieurs milliards de protéines individuelles dans la nature (par exemple, plus de 3 000 protéines différentes sont présentes dans la seule bactérie E. coli).

Les protéines jouent un rôle clé dans les processus vitaux de tout organisme. Les protéines comprennent des enzymes, avec la participation desquelles toutes les transformations chimiques se produisent dans la cellule (métabolisme) ; ils contrôlent l'action des gènes ; avec leur participation, l'action des hormones est réalisée, le transport transmembranaire est effectué, y compris la génération de l'influx nerveux. Ils font partie intégrante du système immunitaire (immunoglobulines) et du système de coagulation, constituent la base des os et du tissu conjonctif et participent à la transformation et à l'utilisation de l'énergie.

Histoire de la recherche sur les protéines

Les premières tentatives d’isolement de protéines remontent au XVIIIe siècle. Au début du XIXe siècle, paraissent les premiers travaux sur l’étude chimique des protéines. Les scientifiques français Joseph Louis Gay-Lussac et Louis Jacques Thénard ont tenté d'établir la composition élémentaire des protéines provenant de différentes sources, ce qui a marqué le début d'études analytiques systématiques, grâce auxquelles il a été conclu que toutes les protéines sont similaires dans l'ensemble des éléments inclus dans leur composition. En 1836, le chimiste néerlandais G. J. Mulder proposa la première théorie de la structure des substances protéiques, selon laquelle toutes les protéines possèdent un certain radical hypothétique (C 40 H 62 N 10 O 12), associé dans diverses proportions à des atomes de soufre et de phosphore. Il a appelé ce radical « protéine » (du grec protéine – premier, principal). La théorie de Mulder a contribué à accroître l'intérêt pour l'étude des protéines et à améliorer les méthodes de chimie des protéines. Des techniques d'isolement des protéines par extraction avec des solutions de sels neutres ont été développées et des protéines ont été obtenues pour la première fois sous forme cristalline (certaines protéines végétales). Pour analyser les protéines, ils ont commencé à utiliser leur digestion préalable avec des acides et des alcalis.

Dans le même temps, une attention croissante a commencé à être accordée à l’étude de la fonction des protéines. Jens Jakob Berzelius fut le premier à suggérer en 1835 qu'ils jouent le rôle de biocatalyseurs. Bientôt, des enzymes protéolytiques furent découvertes - la pepsine (T. Schwann, 1836) et la trypsine (L. Corvisart, 1856), qui attirèrent l'attention sur la physiologie de la digestion et l'analyse des produits formés lors de la dégradation des nutriments. Des études plus approfondies sur la structure des protéines et des travaux sur la synthèse chimique des peptides ont abouti à l'émergence de l'hypothèse peptidique, selon laquelle toutes les protéines sont construites à partir d'acides aminés. À la fin du XIXe siècle, la plupart des acides aminés constituant les protéines étaient étudiés.

Au début du XXe siècle, le chimiste allemand Emil Hermann Fischer fut le premier à utiliser les méthodes de la chimie organique pour étudier les protéines et démontra que les protéines sont constituées d'acides β-aminés liés les uns aux autres par une liaison amide (peptide). Plus tard, grâce à l'utilisation de méthodes d'analyse physico-chimiques, la masse moléculaire de nombreuses protéines a été déterminée, la forme sphérique des protéines globulaires a été établie, une analyse par diffraction des rayons X des acides aminés et des peptides a été réalisée et des méthodes d'analyse chromatographique ont été réalisées. développé (voir chromatographie).

La première hormone protéique a été isolée (Frederick Grant Banting, John James Rickard McLeod, 1922), la présence de gammaglobulines dans les anticorps a été prouvée et la fonction enzymatique de la protéine musculaire myosine a été décrite (Vladimir Aleksandrovich Engelhardt, M. N. Lyubimova, 1939) . Pour la première fois, des enzymes ont été obtenues sous forme cristalline - uréase (J.B. Saliner, 1926), pepsine (J.H. Nortron, 1929), lysozyme (E.P. Abraham, Robert Robinson, 1937).

Riz. 2. Schéma de la structure tridimensionnelle de l'enzyme lysozyme. Cercles - acides aminés ; brins - liaisons peptidiques; les rectangles ombrés sont des liaisons disulfure. Des sections spiralées et allongées de la chaîne polypeptidique sont visibles.

Dans les années 1950, l'organisation à trois niveaux des molécules protéiques a été prouvée : la présence d'une structure primaire, secondaire et tertiaire ; créé un analyseur automatique d'acides aminés (Stanford Moore, William Howard Stein, 1950). Dans les années 60, des tentatives ont été faites pour synthétiser chimiquement des protéines (insuline, ribonucléase). Les méthodes d'analyse par diffraction des rayons X ont été considérablement améliorées ; un appareil a été créé - un séquenceur (P. Edman, G. Begg, 1967), qui a permis de déterminer la séquence d'acides aminés dans une chaîne polypeptidique. La conséquence en a été l’établissement de la structure de plusieurs centaines de protéines provenant de diverses sources. Parmi eux figurent les enzymes protéolytiques (pepsine, trypsine, chymotrypsine, subtilisine, carboxypeptidases), les myoglobines, les hémoglobines, les cytochromes, les lysozymes, les immunoglobulines, les histones, les neurotoxines, les protéines de l'enveloppe virale, les hormones protéines-peptides. En conséquence, des conditions préalables sont apparues pour résoudre des problèmes urgents en enzymologie, en immunologie, en endocrinologie et dans d'autres domaines de la chimie biologique.

À la fin du XXe siècle, des progrès significatifs ont été réalisés dans l'étude du rôle des protéines dans la synthèse matricielle des biopolymères, dans la compréhension des mécanismes de leur action dans divers processus vitaux des organismes et dans l'établissement du lien entre leur structure et leur fonction. L'amélioration des méthodes de recherche et l'émergence de nouvelles méthodes de séparation des protéines et des peptides étaient d'une grande importance.

Le développement d'une méthode efficace d'analyse de la séquence des nucléotides dans les acides nucléiques a permis de simplifier et d'accélérer considérablement la détermination de la séquence d'acides aminés dans les protéines. Cela s'est avéré possible car l'ordre des acides aminés dans une protéine est déterminé par la séquence de nucléotides dans le gène codant pour cette protéine (fragment). Par conséquent, connaissant la disposition des nucléotides dans ce gène et le code génétique, on peut prédire avec précision dans quel ordre se trouvent les acides aminés dans la chaîne polypeptidique d'une protéine. Parallèlement aux progrès dans l'analyse structurale des protéines, des résultats significatifs ont été obtenus dans l'étude de leur organisation spatiale, des mécanismes de formation et d'action de complexes supramoléculaires, notamment les ribosomes et autres organites cellulaires, la chromatine, les virus, etc.

Structure des protéines

Presque toutes les protéines sont constituées de 20 acides aminés α appartenant à la série L et sont les mêmes dans presque tous les organismes. Les acides aminés des protéines sont reliés les uns aux autres par une liaison peptidique -CO-NH-, qui est formée par le groupe carboxyle et -amino de résidus d'acides aminés voisins : deux acides aminés forment un dipeptide dans lequel le carboxyle terminal (-COOH) et le groupe amino (H 2 N-) restent libres, auxquels de nouveaux acides aminés peuvent être ajoutés pour former une chaîne polypeptidique.

La section de la chaîne sur laquelle se trouve le groupe terminal H 2 N est appelée N-terminal, et la partie opposée est appelée C-terminal. La grande variété de protéines est déterminée par la séquence de leur disposition et le nombre de résidus d'acides aminés qu'elles contiennent. Bien qu'il n'y ait pas de distinction claire, les chaînes courtes sont généralement appelées peptides ou oligopeptides (de oligo...), et les polypeptides (protéines) sont généralement compris comme des chaînes composées de 50 ou plus. Les protéines les plus courantes sont celles contenant 100 à 400 résidus d'acides aminés, mais il existe également celles dont les molécules sont formées de 1 000 résidus ou plus. Les protéines peuvent être constituées de plusieurs chaînes polypeptidiques. Dans ces protéines, chaque chaîne polypeptidique est appelée une sous-unité.

Structure spatiale des protéines

Riz. 3. Les protéines de tous les organismes sont constituées de 20 types d'acides aminés. Chaque protéine est caractérisée par un certain assortiment et un certain rapport quantitatif d'acides aminés. Dans les molécules protéiques, les acides aminés sont reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques (- CO - NH -) dans une séquence linéaire, constituant ce qu'on appelle la structure primaire de la protéine. Ligne supérieure - acides aminés libres avec groupes latéraux R1, R2, R3 ; En fin de compte, les acides aminés sont reliés par des liaisons peptidiques.

La chaîne polypeptidique est capable de former et de maintenir spontanément une structure spatiale particulière. En fonction de la forme des molécules protéiques, les protéines sont divisées en fibrillaires et globulaires. Dans les protéines globulaires, une ou plusieurs chaînes polypeptidiques sont repliées en une structure sphérique compacte, ou globule. Ces protéines sont généralement très solubles dans l’eau. Ceux-ci comprennent presque toutes les enzymes, les protéines de transport sanguin et de nombreuses protéines de stockage. Les protéines fibrillaires sont des molécules filiformes maintenues ensemble par des liaisons croisées et forment de longues fibres ou des structures en couches. Ils ont une résistance mécanique élevée, sont insolubles dans l'eau et remplissent principalement des fonctions structurelles et protectrices. Les représentants typiques de ces protéines sont les kératines des cheveux et de la laine, la fibroïne de soie et le collagène des tendons.

L’ordre des acides aminés liés de manière covalente dans une chaîne polypeptidique est appelé séquence d’acides aminés, ou structure primaire des protéines. La structure primaire de chaque protéine, codée par le gène correspondant, est constante et porte toutes les informations nécessaires à la formation de structures de niveau supérieur. Le nombre potentiel de protéines pouvant être formées à partir de 20 acides aminés est pratiquement illimité.

En raison de l'interaction des groupes latéraux de résidus d'acides aminés, des sections individuelles relativement petites de la chaîne polypeptidique prennent l'une ou l'autre conformation (type de repliement), connue sous le nom de structure secondaire des protéines. Ses éléments les plus caractéristiques sont l'hélice α et la structure β qui se répètent périodiquement. La structure secondaire est très stable. Puisqu’elle est largement déterminée par la séquence d’acides aminés de la région protéique correspondante, il devient possible de la prédire avec un certain degré de probabilité. Le terme « ?-hélice » a été introduit par le biochimiste, physicien et chimiste américain Linus Carl Pauling, qui a décrit l'arrangement de la chaîne polypeptidique dans la protéine ?-kératine sous la forme d'une hélice droite (l'?-hélice peut être comparé à un cordon téléphonique). Pour chaque tour d’une telle hélice dans une protéine, il y a 3,6 résidus d’acides aminés. Cela signifie que le groupe -C = O d'une liaison peptidique forme une liaison hydrogène avec le groupe -NH d'une autre liaison peptidique, quatre résidus d'acides aminés distants du premier. En moyenne, chaque région d'hélice α comprend jusqu'à 15 acides aminés, ce qui correspond à 3 à 4 tours d'hélice. Mais dans chaque protéine individuelle, la longueur de l'hélice peut différer considérablement de cette valeur. En coupe transversale, l'hélice α a la forme d'un disque à partir duquel les chaînes latérales des acides aminés pointent vers l'extérieur.

Structure, ou ? -couche repliée, peut être formée de plusieurs sections de la chaîne polypeptidique. Ces sections sont étirées et disposées parallèlement les unes aux autres, reliées les unes aux autres par des liaisons hydrogène qui se produisent entre les liaisons peptidiques. Ils peuvent être orientés dans des directions identiques ou opposées (la direction du mouvement le long de la chaîne polypeptidique est généralement considérée comme allant de l'extrémité N à l'extrémité C). Dans le premier cas, la couche pliée est dite parallèle, dans le second, antiparallèle. Ce dernier se forme lorsque la chaîne peptidique fait un brusque retour en arrière, formant une courbure (?-courbe). Les chaînes latérales des acides aminés sont-elles orientées perpendiculairement au plan ? -couche.

Contenu relatif ? -sections en spirale et ? -les structures peuvent varier considérablement selon les différentes protéines. Il existe des protéines avec une prédominance d'hélices α (environ 75 % des acides aminés dans la myoglobine et l'hémoglobine), et le principal type de repliement de chaîne dans de nombreuses protéines fibrillaires (y compris la fibroïne de soie, la β-kératine) est l'hélice α. -structure. Les régions de la chaîne polypeptidique qui ne peuvent être classées dans aucune des conformations décrites ci-dessus sont appelées boucles de connexion. Leur structure est déterminée principalement par les interactions entre les chaînes latérales des acides aminés, et dans la molécule de toute protéine, elle s'intègre d'une manière strictement définie.

La structure tertiaire est appelée structure spatiale des protéines globulaires. Mais souvent, ce concept fait référence à la méthode de repliement de la chaîne polypeptidique dans l'espace, caractéristique de chaque protéine spécifique. La structure tertiaire est formée par la chaîne polypeptidique d'une protéine spontanément, apparemment, le long d'un certain(s) chemin(s) de coagulation avec la formation préalable d'éléments de structure secondaires. Si la stabilité de la structure secondaire est due aux liaisons hydrogène, alors la structure tertiaire est fixée par un système diversifié d'interactions non covalentes : interactions hydrogène, ioniques, intermoléculaires, ainsi que contacts hydrophobes entre les chaînes latérales des acides aminés non polaires. résidus acides.

Dans certaines protéines, la structure tertiaire est en outre stabilisée par la formation de liaisons disulfure (liaisons -S-S-) entre les résidus de cystéine. En règle générale, à l'intérieur du globule protéique se trouvent des chaînes latérales d'acides aminés hydrophobes assemblés dans le noyau (leur transfert à l'intérieur du globule protéique est thermodynamiquement favorable), et à la périphérie se trouvent des résidus hydrophiles et certains hydrophobes. Le globule protéique est entouré de plusieurs centaines de molécules d’eau d’hydratation, nécessaire à la stabilité de la molécule protéique et souvent impliquée dans son fonctionnement. La structure tertiaire est mobile, ses sections individuelles peuvent se déplacer, ce qui conduit à des transitions conformationnelles qui jouent un rôle important dans l'interaction de la protéine avec d'autres molécules.

La structure tertiaire est à la base des propriétés fonctionnelles d'une protéine. Il détermine la formation d'ensembles de groupes fonctionnels dans la protéine - centres actifs et zones de liaison, leur donne la géométrie nécessaire, permet la création d'un environnement interne, condition préalable à l'apparition de nombreuses réactions, et assure l'interaction avec d'autres protéines. .

La structure tertiaire des protéines correspond clairement à sa structure primaire ; il existe probablement un code stéréochimique encore non déchiffré qui détermine la nature du repliement des protéines. Cependant, une seule et même méthode d'agencement spatial correspond généralement non pas à une seule structure primaire, mais à toute une famille de structures dans lesquelles seule une petite fraction (jusqu'à 20-30 %) des résidus d'acides aminés peut coïncider, mais dans certains À certains endroits de la chaîne, la similitude des résidus d'acides aminés est préservée. Le résultat est la formation de grandes familles de protéines caractérisées par une structure tertiaire similaire et primaire plus ou moins similaire et, en règle générale, une fonction commune. Il s'agit par exemple de protéines d'organismes d'espèces différentes qui ont la même fonction et sont liées au cours de l'évolution : myoglobines et hémoglobines, trypsine, chymotrypsine, élastase et autres protéinases animales.

Riz. 4. À la suite de la combinaison de plusieurs macromolécules protéiques avec une structure tertiaire, une structure protéique quaternaire se forme en un complexe complexe. Un exemple de telles protéines complexes est l’hémoglobine, constituée de quatre macromolécules.

Souvent, en particulier dans les grandes protéines, le repliement d'une chaîne polypeptidique se produit par la formation par des sections individuelles de la chaîne d'éléments plus ou moins autonomes de la structure spatiale - des domaines qui peuvent avoir une autonomie fonctionnelle, étant responsables de l'une ou l'autre activité biologique du protéine. Ainsi, les domaines N-terminaux des protéines de la coagulation sanguine assurent leur fixation à la membrane cellulaire.

Il existe de nombreuses protéines dont les molécules sont un ensemble de globules (sous-unités) maintenus ensemble par des interactions hydrophobes, des liaisons hydrogène ou ioniques. De tels complexes sont appelés protéines oligomères, multimères ou sous-unités. La disposition des sous-unités dans un complexe protéique fonctionnellement actif est appelée structure quaternaire de la protéine. Certaines protéines sont capables de former des structures d'ordres supérieurs, par exemple des complexes multienzymatiques, des structures étendues (protéines d'enveloppe des bactériophages), des complexes supramoléculaires qui fonctionnent comme un tout (par exemple, des ribosomes ou des composants de la chaîne respiratoire mitochondriale).

La structure quaternaire permet la création de molécules aux géométries inhabituelles. Ainsi, la ferritine, formée de 24 sous-unités, possède une cavité interne grâce à laquelle la protéine parvient à lier jusqu'à 3000 ions fer. De plus, la structure quaternaire permet de remplir plusieurs fonctions différentes dans une seule molécule. La tryptophane synthétase regroupe des enzymes responsables de plusieurs étapes successives de la synthèse de l'acide aminé tryptophane.

Méthodes d'étude de la structure des protéines

La structure primaire des protéines détermine tous les autres niveaux d'organisation de la molécule protéique. Par conséquent, lors de l’étude de la fonction biologique de diverses protéines, la connaissance de cette structure est importante. La première protéine dont la séquence d’acides aminés a été établie était l’hormone pancréatique, l’insuline. Ce travail, qui a duré 11 ans, a été réalisé par le biochimiste anglais Frederick Sanger (1954). Il a déterminé l'emplacement de 51 acides aminés dans la molécule hormonale et a montré qu'elle est constituée de 2 chaînes reliées par des liaisons disulfure. Plus tard, la plupart des travaux visant à établir la structure primaire des protéines ont été automatisés.

Avec le développement des méthodes de génie génétique, il est devenu possible d'accélérer encore ce processus en déterminant la structure primaire des protéines conformément aux résultats de l'analyse de la séquence nucléotidique des gènes codant pour ces protéines. La structure secondaire et tertiaire des protéines est étudiée à l'aide de méthodes physiques assez complexes, par exemple le dichroïsme circulaire ou l'analyse par diffraction des rayons X des cristaux de protéines. La structure tertiaire a été établie pour la première fois par le biochimiste anglais John Cowdery Kendrew (1957) pour la myoglobine, une protéine musculaire.

Riz. 5. Modèle de la molécule de myoglobine (configuration spatiale de la molécule)

Dénaturation des protéines

Les liaisons relativement faibles responsables de la stabilisation des structures secondaires, tertiaires et quaternaires de la protéine sont facilement détruites, ce qui s'accompagne d'une perte de son activité biologique. La destruction de la structure protéique originale (native), appelée dénaturation, se produit en présence d'acides et de bases, avec chauffage, modifications de la force ionique et autres influences. En règle générale, les protéines dénaturées sont peu ou pas du tout solubles dans l’eau. Avec un effet à court terme et une élimination rapide des facteurs dénaturants, la renaturation des protéines est possible avec restauration complète ou partielle de la structure d'origine et des propriétés biologiques.

Classement des protéines

La complexité de la structure des molécules protéiques et l'extrême variété des fonctions qu'elles remplissent rendent difficile la création d'une classification unifiée et claire de celles-ci, bien que des tentatives dans ce sens aient été faites à plusieurs reprises depuis la fin du XIXe siècle. En fonction de leur composition chimique, les protéines sont divisées en protéines simples et complexes (parfois appelées protéides). Les molécules des premiers sont constituées uniquement d’acides aminés. En plus de la chaîne polypeptidique elle-même, les protéines complexes contiennent des composants non protéiques représentés par des glucides (glycoprotéines), des lipides (lipoprotéines), des acides nucléiques (nucléoprotéines), des ions métalliques (métalloprotéines), un groupe phosphate (phosphoprotéines), des pigments (chromoprotéines), etc. .

Selon les fonctions qu'elles remplissent, on distingue plusieurs classes de protéines. La classe la plus diversifiée et la plus spécialisée est constituée de protéines ayant une fonction catalytique - des enzymes capables d'accélérer les réactions chimiques se produisant dans les organismes vivants. A ce titre, les protéines participent à tous les processus de synthèse et de dégradation de divers composés au cours du métabolisme, à la biosynthèse des protéines et des acides nucléiques, à la régulation du développement et de la différenciation cellulaire. Les protéines de transport ont la capacité de lier sélectivement les acides gras, les hormones et d'autres composés et ions organiques et inorganiques, puis de les transporter avec du courant vers l'emplacement souhaité (par exemple, l'hémoglobine est impliquée dans le transfert de l'oxygène des poumons vers toutes les cellules de le corps). Les protéines de transport assurent également le transport actif des ions, des lipides, des sucres et des acides aminés à travers les membranes biologiques.

Les protéines structurelles remplissent une fonction de soutien ou de protection ; ils participent à la formation du squelette cellulaire. Les plus courants d'entre eux sont le collagène du tissu conjonctif, la kératine, les ongles et les plumes, l'élastine des cellules vasculaires et bien d'autres. En combinaison avec les lipides, ils constituent la base structurelle des membranes cellulaires et intracellulaires.

Un certain nombre de protéines remplissent une fonction protectrice. Par exemple, les immunoglobulines (anticorps) des vertébrés, ayant la capacité de se lier à des micro-organismes et substances pathogènes étrangers, neutralisent leurs effets pathogènes sur l'organisme et empêchent la prolifération cellulaire. Le fibrinogène et la thrombine sont impliqués dans le processus de coagulation sanguine. De nombreuses substances protéiques sécrétées par les bactéries, ainsi que les composants de certains invertébrés, sont classées comme toxines.

Certaines protéines (régulatrices) sont impliquées dans la régulation de l'activité physiologique du corps dans son ensemble, des organes, cellules ou processus individuels. Ils contrôlent la transcription des gènes et la synthèse des protéines ; ceux-ci incluent les hormones peptidiques-protéiques sécrétées par les glandes endocrines. Les protéines de stockage des graines fournissent des nutriments pour les premières étapes du développement de l'embryon. Ceux-ci incluent également la caséine, l’albumine de blanc d’œuf (ovalbumine) et bien d’autres. Grâce aux protéines, les cellules musculaires acquièrent la capacité de se contracter et finalement de fournir du mouvement au corps. Des exemples de telles protéines contractiles sont l'actine et la myosine des muscles squelettiques, ainsi que la tubuline, qui sont des composants des cils et des flagelles des organismes unicellulaires ; Ils assurent également la divergence des chromosomes lors de la division cellulaire.

Les protéines réceptrices sont la cible des hormones et d’autres composés biologiquement actifs. Avec leur aide, la cellule perçoit des informations sur l'état de l'environnement extérieur. Ils jouent un rôle important dans la transmission de l’excitation nerveuse et dans le mouvement cellulaire orienté (chimiotaxie). La transformation et l'utilisation de l'énergie entrant dans l'organisme, ainsi que de l'énergie, se produisent également avec la participation de protéines du système bioénergétique (par exemple, le pigment visuel rhodopsine, les cytochromes de la chaîne respiratoire). Il existe également de nombreuses protéines ayant d'autres fonctions, parfois assez inhabituelles (par exemple, le plasma de certains poissons de l'Antarctique contient des protéines qui ont des propriétés antigel).

Biosynthèse des protéines

Toutes les informations sur la structure d'une protéine particulière sont « stockées » dans les gènes correspondants sous la forme d'une séquence de nucléotides et sont mises en œuvre dans le processus de synthèse de matrices. Tout d'abord, l'information est transférée (lue) de la molécule d'ADN à l'ARN messager (ARNm) à l'aide de l'enzyme ARN polymérase ADN-dépendante, puis dans le ribosome sur l'ARNm, comme sur une matrice conformément au code génétique, avec la participation d'ARN de transport délivrant des acides aminés, se produit la formation d'une chaîne polypeptidique.

Les chaînes polypeptidiques synthétisées émergeant du ribosome, se repliant spontanément, prennent la conformation caractéristique de la protéine et peuvent être sujettes à des modifications post-traductionnelles. Les chaînes latérales des acides aminés individuels peuvent subir des modifications (hydroxylation, phosphorylation, etc.). C'est pourquoi, par exemple, l'hydroxyproline et l'hydroxylysine se trouvent dans le collagène (voir). La modification peut également s'accompagner de la rupture des liaisons polypeptidiques. De cette manière, par exemple, se produit la formation d'une molécule d'insuline active, constituée de deux chaînes reliées par des liaisons disulfure.

Riz. 6. Schéma général de la biosynthèse des protéines.

L'importance des protéines dans la nutrition

Les protéines sont les composants les plus importants de l’alimentation animale et humaine. La valeur nutritionnelle des protéines est déterminée par leur teneur en acides aminés essentiels, qui ne sont pas produits par l’organisme lui-même. À cet égard, les protéines végétales sont moins précieuses que les protéines animales : elles sont plus pauvres en lysine, méthionine et tryptophane, et sont plus difficiles à digérer dans le tractus gastro-intestinal. Le manque d'acides aminés essentiels dans les aliments entraîne de graves troubles du métabolisme de l'azote.

Les protéines sont décomposées en acides aminés libres qui, après absorption dans l'intestin, pénètrent et sont distribués dans toutes les cellules. Certains d'entre eux se décomposent en composés simples avec libération d'énergie, utilisée pour divers besoins par la cellule, et certains vont à la synthèse de nouvelles protéines caractéristiques d'un organisme donné. (R. A. Matveeva, Encyclopédie Cyrille et Méthode)

Dénombrement des protéines

• amyloïde - amyloïde;
• anionique - anionique;
• antivirus - antiviral ;
• auto-immune - auto-immune ;
• autologue - autologique;
• bactérien - bactérien;
• protéine de Bence Jones ;
• induit par un virus - induit par un virus ;
• viral - virus;
• viral non structurel - virus non structurel ;
• structure virale - structure virale ;
• spécifique au virus - spécifique au virus ;
• poids moléculaire élevé - poids moléculaire élevé;
• contenant de l'hème - hème ;
• hétérologue - étranger;
• hybride - hybride;
• glycosylé - glyqué;
• globulaire - globulaire;
• dénaturé - dénaturé;
• contenant du fer - fer;
• jaune - jaune;
• protéine animale - protéine animale ;
• protecteur - défensif;
• immunitaire - immunitaire;
• immunogène - pertinent sur le plan immunologique ;
• liaison au calcium;
• aigre - acide;
• corpusculaire - corpusculaire;
• membrane - membrane;
• myélome - myélome;
• microsomal - microsomal;
• protéine de lait - protéine de lait ;
• monoclonal - immunoglobuline monoclonale;
• protéine musculaire - protéine musculaire ;
• natif - natif ;
• nonhistone - nonhistone ;
• défectueux - partiel ;
• insoluble - insoluble;
• indigeste - insoluble;
• non enzymatique - non enzymatique ;
• faible poids moléculaire - faible poids moléculaire ;
• nouvelle protéine - nouvelle protéine ;
• général - entier;
• oncogène - oncoprotéine;
• protéine de phase principale - anionique ;
• protéine de phase aiguë (inflammation) - protéine de phase aiguë ;
• nourriture - nourriture;
• protéine plasmatique sanguine - protéine plasmatique;
• placentaire - placenta;
• découplage - découplage;
• protéine de nerf régénérateur;
• réglementaire - réglementaire ;
• recombinaison - recombinante ;
• récepteur - récepteur;
• ribosomique - ribosomal;
• reliure - reliure ;
• protéine sécrétoire - protéine sécrétoire ;
• C-réactif - C-réactif ;
• protéine de lactosérum - protéine de lactosérum, lactoprotéine ;
• tissu - tissu;
• toxique - toxique;
• chimérique - chimérique;
• entier - entier ;
• cytosolique - cytosolique;
• protéine alcaline - protéine anionique ;
• exogène - exogène;
• endogène - protéine endogène.

En savoir plus sur les protéines dans la littérature :

• Volkenshtein M.V., Molécules et, M., 1965, ch. 3 à 5 ;
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Écureuils- des composés organiques de haut poids moléculaire constitués de résidus d'acides α-aminés.

DANS composition protéique comprend le carbone, l'hydrogène, l'azote, l'oxygène et le soufre. Certaines protéines forment des complexes avec d'autres molécules contenant du phosphore, du fer, du zinc et du cuivre.

Les protéines ont un poids moléculaire élevé : albumine d'œuf - 36 000, hémoglobine - 152 000, myosine - 500 000. A titre de comparaison : le poids moléculaire de l'alcool est de 46, l'acide acétique - 60, le benzène - 78.

Composition en acides aminés des protéines

Écureuils- les polymères non périodiques dont les monomères sont acides α-aminés. Généralement, 20 types d’acides α-aminés sont appelés monomères protéiques, bien que plus de 170 d’entre eux se trouvent dans les cellules et les tissus.

Selon que les acides aminés peuvent être synthétisés dans le corps de l'homme et d'autres animaux, on les distingue : acides aminés non essentiels- peut être synthétisé ; acides aminés essentiels- ne peut pas être synthétisé. Les acides aminés essentiels doivent être apportés à l’organisme par l’alimentation. Les plantes synthétisent tous les types d’acides aminés.

Selon la composition en acides aminés, les protéines sont : complètes- contenir l'ensemble des acides aminés ; défectueux- certains acides aminés manquent dans leur composition. Si les protéines sont constituées uniquement d’acides aminés, elles sont appelées simple. Si les protéines contiennent, en plus des acides aminés, un composant non acide aminé (groupe prothétique), elles sont appelées complexe. Le groupe prothétique peut être représenté par des métaux (métalloprotéines), des glucides (glycoprotéines), des lipides (lipoprotéines), des acides nucléiques (nucléoprotéines).

Tous les acides aminés contiennent: 1) groupe carboxyle (-COOH), 2) groupe amino (-NH 2), 3) radical ou groupe R (le reste de la molécule). La structure du radical est différente selon les types d’acides aminés. Selon le nombre de groupes aminés et de groupes carboxyles entrant dans la composition des acides aminés, on les distingue : acides aminés neutres ayant un groupe carboxyle et un groupe amino ; acides aminés basiques ayant plus d'un groupe amino ; acides aminés acides ayant plus d'un groupe carboxyle.

Les acides aminés sont composés amphotères, car en solution, ils peuvent agir à la fois comme acides et comme bases. Dans les solutions aqueuses, les acides aminés existent sous différentes formes ioniques.

Liaison peptidique

Peptides- des substances organiques constituées de résidus d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.

La formation de peptides résulte de la réaction de condensation des acides aminés. Lorsque le groupe amino d'un acide aminé interagit avec le groupe carboxyle d'un autre, une liaison covalente azote-carbone se produit entre eux, appelée peptide. Selon le nombre de résidus d'acides aminés inclus dans le peptide, il existe dipeptides, tripeptides, tétrapeptides etc. La formation d’une liaison peptidique peut être répétée plusieurs fois. Cela conduit à la formation polypeptides. À une extrémité du peptide se trouve un groupe amino libre (appelé extrémité N) et à l’autre extrémité, un groupe carboxyle libre (appelé extrémité C).

Organisation spatiale des molécules de protéines

L'exécution de certaines fonctions spécifiques par les protéines dépend de la configuration spatiale de leurs molécules ; de plus, il est énergétiquement défavorable pour la cellule de maintenir les protéines sous une forme dépliée, sous forme de chaîne, c'est pourquoi les chaînes polypeptidiques subissent un repliement, acquérant ainsi une certaine structure ou conformation tridimensionnelle. Il y a 4 niveaux organisation spatiale des protéines.

Structure protéique primaire- la séquence d'arrangement des résidus d'acides aminés dans la chaîne polypeptidique qui constitue la molécule protéique. La liaison entre les acides aminés est une liaison peptidique.

Si une molécule protéique est constituée de seulement 10 résidus d'acides aminés, alors le nombre de variantes théoriquement possibles de molécules protéiques qui diffèrent par l'ordre d'alternance des acides aminés est de 10 à 20. Ayant 20 acides aminés, vous pouvez en faire des combinaisons encore plus diverses. Environ dix mille protéines différentes ont été trouvées dans le corps humain, qui diffèrent à la fois les unes des autres et des protéines d'autres organismes.

C'est la structure primaire de la molécule protéique qui détermine les propriétés des molécules protéiques et sa configuration spatiale. Le remplacement d'un seul acide aminé par un autre dans une chaîne polypeptidique entraîne une modification des propriétés et des fonctions de la protéine. Par exemple, le remplacement du sixième acide aminé glutamique par de la valine dans la sous-unité β de l'hémoglobine conduit au fait que la molécule d'hémoglobine dans son ensemble ne peut pas remplir sa fonction principale - le transport de l'oxygène ; Dans de tels cas, la personne développe une maladie appelée drépanocytose.

Structure secondaire- pliage ordonné de la chaîne polypeptidique en spirale (ressemble à un ressort allongé). Les tours de l'hélice sont renforcés par des liaisons hydrogène qui naissent entre les groupes carboxyle et les groupes amino. Presque tous les groupes CO et NH participent à la formation des liaisons hydrogène. Ils sont plus faibles que les peptides, mais, répétés plusieurs fois, confèrent stabilité et rigidité à cette configuration. Au niveau de la structure secondaire, on trouve des protéines : fibroïne (soie, toile d'araignée), kératine (cheveux, ongles), collagène (tendons).

Structure tertiaire- le regroupement de chaînes polypeptidiques en globules, résultant de la formation de liaisons chimiques (hydrogène, ionique, disulfure) et de l'établissement d'interactions hydrophobes entre les radicaux des résidus d'acides aminés. Le rôle principal dans la formation de la structure tertiaire est joué par les interactions hydrophiles-hydrophobes. Dans les solutions aqueuses, les radicaux hydrophobes ont tendance à se cacher de l'eau et se regroupent à l'intérieur du globule, tandis que les radicaux hydrophiles, du fait de l'hydratation (interaction avec les dipôles de l'eau), ont tendance à apparaître à la surface de la molécule. Dans certaines protéines, la structure tertiaire est stabilisée par des liaisons covalentes disulfure formées entre les atomes de soufre de deux résidus de cystéine. Au niveau de la structure tertiaire se trouvent des enzymes, des anticorps et certaines hormones.

Structure quaternaire caractéristique des protéines complexes dont les molécules sont formées de deux ou plusieurs globules. Les sous-unités sont retenues dans la molécule par des interactions ioniques, hydrophobes et électrostatiques. Parfois, lors de la formation d'une structure quaternaire, des liaisons disulfure se produisent entre les sous-unités. La protéine de structure quaternaire la plus étudiée est hémoglobine. Il est formé de deux sous-unités α (141 résidus d'acides aminés) et de deux sous-unités β (146 résidus d'acides aminés). À chaque sous-unité est associée une molécule hème contenant du fer.

Si, pour une raison quelconque, la conformation spatiale des protéines s'écarte de la normale, la protéine ne peut pas remplir ses fonctions. Par exemple, la cause de la « maladie de la vache folle » (encéphalopathie spongiforme) est la conformation anormale des prions, les protéines de surface des cellules nerveuses.

Propriétés des protéines

La composition en acides aminés et la structure de la molécule protéique la déterminent propriétés. Les protéines combinent des propriétés basiques et acides, déterminées par les radicaux d'acides aminés : plus les acides aminés d'une protéine sont acides, plus ses propriétés acides sont prononcées. La capacité de faire un don et d'ajouter du H + est déterminée propriétés tampons des protéines; L’un des tampons les plus puissants est l’hémoglobine présente dans les globules rouges, qui maintient le pH du sang à un niveau constant. Il existe des protéines solubles (fibrinogène) et des protéines insolubles qui remplissent des fonctions mécaniques (fibroïne, kératine, collagène). Il existe des protéines chimiquement actives (enzymes), des protéines chimiquement inactives qui résistent à diverses conditions environnementales et d'autres qui sont extrêmement instables.

Facteurs externes (chaleur, rayonnement ultraviolet, métaux lourds et leurs sels, changements de pH, rayonnement, déshydratation)

peut perturber l’organisation structurelle de la molécule protéique. Le processus de perte de la conformation tridimensionnelle inhérente à une molécule protéique donnée est appelé dénaturation. La cause de la dénaturation est la rupture des liaisons qui stabilisent une certaine structure protéique. Au départ, les liens les plus faibles sont rompus, et à mesure que les conditions deviennent plus strictes, les liens encore plus forts sont rompus. Par conséquent, les structures quaternaire, puis tertiaire et secondaire sont perdues. Un changement dans la configuration spatiale entraîne une modification des propriétés de la protéine et, par conséquent, rend impossible à la protéine de remplir ses fonctions biologiques inhérentes. Si la dénaturation ne s'accompagne pas d'une destruction de la structure primaire, elle peut alors être réversible, dans ce cas, l'auto-récupération de la conformation caractéristique de la protéine se produit. Par exemple, les protéines des récepteurs membranaires subissent une telle dénaturation. Le processus de restauration de la structure des protéines après dénaturation est appelé renaturation. Si la restauration de la configuration spatiale de la protéine est impossible, alors la dénaturation est appelée irréversible.

Fonctions des protéines

Enzymes

Enzymes, ou enzymes, constituent une classe spéciale de protéines qui sont des catalyseurs biologiques. Grâce aux enzymes, les réactions biochimiques se produisent à une vitesse fulgurante. La vitesse des réactions enzymatiques est des dizaines de milliers de fois (et parfois des millions) supérieure à la vitesse des réactions se produisant avec la participation de catalyseurs inorganiques. La substance sur laquelle agit l’enzyme est appelée substrat.

Les enzymes sont des protéines globulaires, caractéristiques structurelles les enzymes peuvent être divisées en deux groupes : simples et complexes. Enzymes simples sont des protéines simples, c'est-à-dire constitué uniquement d’acides aminés. Enzymes complexes sont des protéines complexes, c'est-à-dire En plus de la partie protéique, ils contiennent un groupe de nature non protéique - cofacteur. Certaines enzymes utilisent des vitamines comme cofacteurs. La molécule d’enzyme contient une partie spéciale appelée centre actif. Centre actif- une petite section de l'enzyme (de trois à douze résidus d'acides aminés), où se produit la liaison du ou des substrats pour former un complexe enzyme-substrat. Une fois la réaction terminée, le complexe enzyme-substrat se décompose en l'enzyme et le(s) produit(s) de réaction. Certaines enzymes ont (sauf actives) centres allostériques- les zones auxquelles sont fixés les régulateurs de vitesse enzymatiques ( enzymes allostériques).

Les réactions de catalyse enzymatique sont caractérisées par : 1) une efficacité élevée, 2) une sélectivité et une direction d'action strictes, 3) une spécificité du substrat, 4) une régulation fine et précise. La spécificité du substrat et de la réaction des réactions de catalyse enzymatique est expliquée par les hypothèses de E. Fischer (1890) et D. Koshland (1959).

E. Fisher (hypothèse du verrouillage par clé) ont suggéré que les configurations spatiales du site actif de l'enzyme et du substrat doivent correspondre exactement les unes aux autres. Le substrat est comparé à la « clé », l’enzyme à la « serrure ».

D. Koshland (hypothèse du gant) a suggéré que la correspondance spatiale entre la structure du substrat et le centre actif de l'enzyme n'est créée qu'au moment de leur interaction les uns avec les autres. Cette hypothèse est aussi appelée hypothèse de correspondance induite.

La vitesse des réactions enzymatiques dépend de : 1) la température, 2) la concentration en enzyme, 3) la concentration en substrat, 4) le pH. Il convient de souligner que les enzymes étant des protéines, leur activité est maximale dans des conditions physiologiques normales.

La plupart des enzymes ne peuvent fonctionner qu’à des températures comprises entre 0 et 40°C. Dans ces limites, la vitesse de réaction augmente environ 2 fois pour chaque augmentation de température de 10 °C. À des températures supérieures à 40 °C, la protéine subit une dénaturation et l'activité enzymatique diminue. À des températures proches du point de congélation, les enzymes sont inactivées.

À mesure que la quantité de substrat augmente, la vitesse de la réaction enzymatique augmente jusqu'à ce que le nombre de molécules de substrat soit égal au nombre de molécules d'enzyme. Avec une nouvelle augmentation de la quantité de substrat, la vitesse n'augmentera pas, car les centres actifs de l'enzyme sont saturés. Une augmentation de la concentration en enzyme entraîne une activité catalytique accrue, puisqu'un plus grand nombre de molécules de substrat subissent des transformations par unité de temps.

Pour chaque enzyme, il existe une valeur de pH optimale à laquelle elle présente une activité maximale (pepsine - 2,0, amylase salivaire - 6,8, lipase pancréatique - 9,0). À des valeurs de pH plus élevées ou plus basses, l'activité enzymatique diminue. Avec des changements brusques de pH, l’enzyme se dénature.

La vitesse des enzymes allostériques est régulée par des substances qui s'attachent aux centres allostériques. Si ces substances accélèrent une réaction, on les appelle activateurs, s'ils ralentissent - inhibiteurs.

Classification des enzymes

Selon le type de transformations chimiques qu’elles catalysent, les enzymes sont divisées en 6 classes :

1. oxiréductases(transfert d'atomes d'hydrogène, d'oxygène ou d'électrons d'une substance à une autre - déshydrogénase),
2. transferts(transfert de groupe méthyle, acyle, phosphate ou amino d'une substance à une autre - transaminase),
3. hydrolases(réactions d'hydrolyse dans lesquelles deux produits sont formés à partir du substrat - amylase, lipase),
4. lyases(addition non hydrolytique au substrat ou détachement d'un groupe d'atomes de celui-ci, auquel cas les liaisons C-C, C-N, C-O, C-S peuvent être rompues - décarboxylase),
5. isomérases(réarrangement intramoléculaire - isomérase),
6. ligases(la connexion de deux molécules résultant de la formation de liaisons C-C, C-N, C-O, C-S - synthétase).

Les classes sont à leur tour subdivisées en sous-classes et sous-sous-classes. Dans la classification internationale actuelle, chaque enzyme possède un code spécifique, composé de quatre chiffres séparés par des points. Le premier numéro est la classe, le deuxième est la sous-classe, le troisième est la sous-sous-classe, le quatrième est le numéro de série de l'enzyme dans cette sous-classe, par exemple, le code de l'arginase est 3.5.3.1.

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