Nämä ovat suurimolekyylisiä orgaanisia yhdisteitä, biopolymeerejä, jotka on rakennettu 20 tyyppisestä L-a-aminohappotähteestä, jotka on liitetty tietyssä järjestyksessä pitkiksi ketjuiksi. Proteiinien molekyylipaino vaihtelee 5 tuhannesta 1 miljoonaan. Nimi "valkoiset" annettiin ensin linnunmunien aineelle, joka koaguloituu kuumennettaessa valkoiseksi liukenemattomaksi massaksi. Termi laajennettiin myöhemmin muihin eläimistä ja kasveista eristettyihin aineisiin, joilla on samanlaiset ominaisuudet.

Riisi. 1. Monimutkaisimmat biopolymeerit ovat proteiineja. Niiden makromolekyylit koostuvat monomeereistä, jotka ovat aminohappoja. Jokaisella aminohapolla on kaksi funktionaalista ryhmää: karboksyyliryhmä ja aminoryhmä. Kaikki proteiinien monimuotoisuus syntyy 20 aminohapon erilaisten yhdistelmien tuloksena.

Proteiinit hallitsevat kaikkia muita elävissä organismeissa esiintyviä yhdisteitä, ja niiden osuus on yleensä yli puolet niiden kuivapainosta. Luonnossa oletetaan olevan useita miljardeja yksittäisiä proteiineja (esimerkiksi pelkästään E. coli -bakteerissa on yli 3 tuhatta erilaista proteiinia).

Proteiineilla on keskeinen rooli minkä tahansa organismin elämänprosesseissa. Proteiineihin kuuluvat entsyymit, joiden mukana kaikki kemialliset muutokset tapahtuvat solussa (aineenvaihdunta); ne ohjaavat geenien toimintaa; heidän osallistumisensa kanssa toteutuu hormonien toiminta, kalvon läpi kulkeva kuljetus tapahtuu, mukaan lukien hermoimpulssien synnyttäminen. Ne ovat olennainen osa immuunijärjestelmää (immunoglobuliinit) ja hyytymisjärjestelmää, muodostavat luuston ja sidekudoksen perustan ja osallistuvat energian muuntamiseen ja hyödyntämiseen.

Proteiinitutkimuksen historia

Ensimmäiset yritykset eristää proteiineja tehtiin jo 1700-luvulla. 1800-luvun alussa ilmestyivät ensimmäiset teokset proteiinien kemiallisesta tutkimuksesta. Ranskalaiset tutkijat Joseph Louis Gay-Lussac ja Louis Jacques Thénard yrittivät määrittää eri lähteistä peräisin olevien proteiinien alkuainekoostumuksen, mikä merkitsi systemaattisten analyyttisten tutkimusten alkua, minkä ansiosta pääteltiin, että kaikki proteiinit ovat samanlaisia alkuainejoukossa, joka sisältyy niiden koostumus. Vuonna 1836 hollantilainen kemisti G. J. Mulder ehdotti ensimmäistä teoriaa proteiiniaineiden rakenteesta, jonka mukaan kaikissa proteiineissa on tietty hypoteettinen radikaali (C 40 H 62 N 10 O 12), joka liittyy eri suhteissa rikki- ja fosforiatomeihin. Hän kutsui tätä radikaalia "proteiiniksi" (kreikkalaisesta proteiinista - ensimmäinen, pää). Mulderin teoria lisäsi kiinnostusta proteiinien tutkimiseen ja proteiinikemian menetelmien parantamiseen. Kehitettiin tekniikoita proteiinien eristämiseksi uuttamalla neutraalien suolojen liuoksilla, ja proteiineja saatiin ensimmäistä kertaa kiteisessä muodossa (jotkut kasviproteiinit). Proteiinien analysoinnissa he alkoivat käyttää alustavaa pilkkomista hapoilla ja emäksillä.

Samaan aikaan proteiinien toiminnan tutkimukseen alettiin kiinnittää yhä enemmän huomiota. Jens Jakob Berzelius ehdotti ensimmäisenä vuonna 1835, että he toimisivat biokatalyytteinä. Pian löydettiin proteolyyttiset entsyymit - pepsiini (T. Schwann, 1836) ja trypsiini (L. Corvisart, 1856), jotka kiinnittivät huomiota ruoansulatuksen fysiologiaan ja ravintoaineiden hajoamisen aikana muodostuneiden tuotteiden analysointiin. Proteiinirakenteen lisätutkimukset ja peptidien kemiallisen synteesin työt johtivat peptidihypoteesin syntymiseen, jonka mukaan kaikki proteiinit rakentuvat aminohapoista. 1800-luvun loppuun mennessä suurin osa proteiineja muodostavista aminohapoista tutkittiin.

1900-luvun alussa saksalainen kemisti Emil Hermann Fischer käytti ensimmäisenä orgaanisen kemian menetelmiä proteiinien tutkimiseen ja osoitti, että proteiinit koostuvat β-aminohapoista, jotka on liitetty toisiinsa amidi- (peptidi)sidoksella. Myöhemmin fysikaalis-kemiallisten analyysimenetelmien ansiosta monien proteiinien molekyylimassa määritettiin, globulaaristen proteiinien pallomainen muoto selvitettiin, aminohappojen ja peptidien röntgendiffraktioanalyysi suoritettiin ja kromatografisen analyysin menetelmiä. kehitetty (katso kromatografia).

Ensimmäinen proteiinihormoni eristettiin (Frederick Grant Banting, John James Rickard McLeod, 1922), gammaglobuliinien esiintyminen vasta-aineissa todistettiin ja lihasproteiinin myosiinin entsymaattinen toiminta kuvattiin (Vladimir Aleksandrovich Engelhardt, M. N. Lyubimova, 1939). . Ensimmäistä kertaa entsyymejä saatiin kiteisessä muodossa - ureaasi (J.B. Saliner, 1926), pepsiini (J.H. Nortron, 1929), lysotsyymi (E.P. Abraham, Robert Robinson, 1937).

Riisi. 2. Lysotsyymin entsyymin kolmiulotteisen rakenteen kaavio. Ympyrät - aminohapot; juosteet - peptidisidokset; varjostetut suorakulmiot ovat disulfidisidoksia. Polypeptidiketjun spiraalistuneet ja pitkänomaiset osat ovat näkyvissä.

1950-luvulla todistettiin proteiinimolekyylien kolmitasoinen organisaatio - primaarisen, sekundaarisen ja tertiaarisen rakenteen läsnäolo; loi automaattisen aminohappoanalysaattorin (Stanford Moore, William Howard Stein, 1950). 60-luvulla yritettiin kemiallisesti syntetisoida proteiineja (insuliini, ribonukleaasi). Röntgendiffraktioanalyysimenetelmiä on parannettu merkittävästi; luotiin laite - sekvensseri (P. Edman, G. Begg, 1967), joka mahdollisti aminohapposekvenssin määrittämisen polypeptidiketjussa. Tämän seurauksena useiden sadan proteiinin rakenne muodostui useista eri lähteistä. Niitä ovat proteolyyttiset entsyymit (pepsiini, trypsiini, kymotrypsiini, subtilisiini, karboksipeptidaasit), myoglobiinit, hemoglobiinit, sytokromit, lysotsyymit, immunoglobuliinit, histonit, neurotoksiinit, virusvaippaproteiinit, proteiini-peptidihormonit. Tämän seurauksena syntyivät edellytykset kiireellisten ongelmien ratkaisemiselle entsymologiassa, immunologiassa, endokrinologiassa ja muilla biologisen kemian aloilla.

1900-luvun lopulla edistyttiin merkittävästi proteiinien roolin tutkimisessa biopolymeerien matriksisynteesissä, niiden toimintamekanismien ymmärtämisessä organismien eri elämänprosesseissa sekä rakenteen ja toiminnan välisen yhteyden selvittämisessä. Tutkimusmenetelmien parantaminen ja uusien menetelmien syntyminen proteiinien ja peptidien erottamiseen olivat erittäin tärkeitä.

Tehokkaan menetelmän kehittäminen nukleiinihappojen nukleotidisekvenssin analysoimiseksi on mahdollistanut proteiinien aminohapposekvenssin määrittämisen merkittävästi yksinkertaistamisen ja nopeuttamisen. Tämä osoittautui mahdolliseksi, koska proteiinin aminohappojen järjestys määräytyy tätä proteiinia (fragmenttia) koodaavan geenin nukleotidisekvenssin mukaan. Näin ollen tämän geenin nukleotidien järjestyksen ja geneettisen koodin tuntemalla voidaan tarkasti ennustaa, missä järjestyksessä aminohapot sijaitsevat proteiinin polypeptidiketjussa. Proteiinien rakenneanalyysin edistymisen myötä on saavutettu merkittäviä tuloksia niiden avaruudellisen järjestyksen, supramolekyylikompleksien muodostumis- ja toimintamekanismien tutkimuksessa, mukaan lukien ribosomit ja muut soluorganellit, kromatiini, virukset jne.

Proteiinin rakenne

Lähes kaikki proteiinit rakentuvat 20 L-sarjaan kuuluvasta α-aminohaposta, ja ne ovat samoja lähes kaikissa organismeissa. Proteiinien aminohapot liittyvät toisiinsa peptidisidoksella -CO-NH-, jonka muodostavat viereisten aminohappotähteiden karboksyyli- ja -aminoryhmä: kaksi aminohappoa muodostavat dipeptidin, jossa terminaalinen karboksyyli (-COOH) ja aminoryhmä (H2N-) pysyvät vapaina, joihin voidaan lisätä uusia aminohappoja polypeptidiketjun muodostamiseksi.

Ketjun osaa, jolla terminaalinen H2N-ryhmä sijaitsee, kutsutaan N-päätteeksi ja sitä vastakkaista osaa kutsutaan C-päätteeksi. Proteiinien valtava valikoima määräytyy järjestyksen ja niiden sisältämien aminohappotähteiden lukumäärän mukaan. Vaikka selkeää eroa ei ole, lyhyitä ketjuja kutsutaan yleensä peptideiksi tai oligopeptideiksi (oligo...) ja polypeptideillä (proteiineilla) tarkoitetaan yleensä ketjuja, jotka koostuvat 50:stä tai useammasta. Yleisimpiä proteiineja ovat ne, jotka sisältävät 100-400 aminohappotähdettä, mutta on myös sellaisia, joiden molekyylejä muodostaa 1000 tai useampi tähde. Proteiinit voivat koostua useista polypeptidiketjuista. Tällaisissa proteiineissa kutakin polypeptidiketjua kutsutaan alayksiköksi.

Proteiinien tilarakenne

Riisi. 3. Kaikkien organismien proteiini koostuu 20 eri aminohappotyypistä. Jokaiselle proteiinille on ominaista tietty aminohappojen valikoima ja määrällinen suhde. Proteiinimolekyyleissä aminohapot on liitetty toisiinsa peptidisidoksilla (-CO - NH -) lineaarisessa sekvenssissä, mikä muodostaa proteiinin ns. primäärirakenteen. Ylärivi - vapaat aminohapot sivuryhmillä R1, R2, R3; Lopputulos - aminohapot yhdistetään peptidisidoksilla.

Polypeptidiketju pystyy spontaanisti muodostamaan ja ylläpitämään erityistä spatiaalista rakennetta. Proteiinimolekyylien muodon perusteella proteiinit jaetaan fibrillaarisiin ja pallomaisiin. Globulaarisissa proteiineissa yksi tai useampi polypeptidiketju laskostuu tiiviiksi pallomaiseksi rakenteeksi tai palloksi. Tyypillisesti nämä proteiinit liukenevat hyvin veteen. Näitä ovat lähes kaikki entsyymit, verenkuljetusproteiinit ja monet varastoproteiinit. Fibrillaariset proteiinit ovat lankamaisia molekyylejä, joita pitävät yhdessä ristisidoksilla ja jotka muodostavat pitkiä kuituja tai kerrosrakenteita. Niillä on korkea mekaaninen lujuus, ne eivät liukene veteen ja suorittavat pääasiassa rakenteellisia ja suojaavia tehtäviä. Tyypillisiä tällaisten proteiinien edustajia ovat hiusten ja villan keratiinit, silkkifibroiini ja jänteiden kollageeni.

Kovalenttisesti kytkettyjen aminohappojen järjestystä polypeptidiketjussa kutsutaan aminohapposekvenssiksi tai proteiinien primäärirakenteeksi. Jokaisen proteiinin primäärirakenne, jota vastaava geeni koodaa, on vakio ja sisältää kaiken tarvittavan tiedon korkeamman tason rakenteiden muodostumiseen. 20 aminohaposta muodostuvien proteiinien mahdollinen määrä on käytännössä rajaton.

Aminohappotähteiden sivuryhmien vuorovaikutuksen seurauksena yksittäiset suhteellisen pienet polypeptidiketjun osat saavat yhden tai toisen konformaation (laskostumistyypin), joka tunnetaan proteiinien sekundaarirakenteena. Sen tyypillisimpiä elementtejä ovat ajoittain toistuva α-heliksi ja β-rakenne. Toissijainen rakenne on erittäin vakaa. Koska sen määrää suurelta osin vastaavan proteiinialueen aminohapposekvenssi, on mahdollista ennustaa se tietyllä todennäköisyydellä. Termin "a-helix" otti käyttöön amerikkalainen biokemisti, fyysikko ja kemisti Linus Carl Pauling, joka kuvasi polypeptidiketjun järjestystä proteiinin a-keratiinissa oikeanpuoleisen kierteen muodossa (a-helix can) verrata puhelinjohtoon). Jokaisessa tällaisen heliksin kierrossa proteiinissa on 3,6 aminohappotähdettä. Tämä tarkoittaa, että yhden peptidisidoksen -C=O-ryhmä muodostaa vetysidoksen toisen peptidisidoksen -NH-ryhmän kanssa, neljän aminohappotähteen päässä ensimmäisestä. Keskimäärin jokainen a-kierteinen alue sisältää jopa 15 aminohappoa, mikä vastaa 3-4 kierteen kierrosta. Mutta jokaisessa yksittäisessä proteiinissa heliksin pituus voi poiketa suuresti tästä arvosta. Poikkileikkaukseltaan α-heliksi on levyn muotoinen, josta aminohappojen sivuketjut osoittavat ulospäin.

Rakenne vai? -laskostettu kerros, voidaan muodostaa useista polypeptidiketjun osista. Nämä osat venytetään ja asetetaan yhdensuuntaisesti toistensa kanssa yhdistettynä toisiinsa vetysidoksilla, joita esiintyy peptidisidosten välillä. Ne voivat olla suunnattuja samaan tai vastakkaiseen suuntaan (polypeptidiketjua pitkin liikkumissuunnan katsotaan yleensä olevan N-päästä C-päähän). Ensimmäisessä tapauksessa taitettua kerrosta kutsutaan yhdensuuntaiseksi, toisessa - vastasuuntaiseksi. Jälkimmäinen muodostuu, kun peptidiketju kääntyy jyrkästi takaisin muodostaen mutkan (a- taivutuksen). Ovatko aminohapposivuketjut suunnattu kohtisuoraan tasoon nähden? -kerros.

Suhteellista sisältöä? -spiraaliosat ja? -rakenteet voivat vaihdella suuresti eri proteiinien välillä. On proteiineja, joissa vallitsee α-heliksit (noin 75 % aminohapoista myoglobiinissa ja hemoglobiinissa), ja pääasiallinen ketjun laskostumistyyppi monissa fibrillaarisissa proteiineissa (mukaan lukien silkkifibroiini, β-keratiini) on α-heliksi. -rakenne. Polypeptidiketjun alueita, joita ei voida luokitella mihinkään edellä kuvatuista konformaatioista, kutsutaan yhdistämissilmukoiksi. Niiden rakenne määräytyy pääasiassa aminohappojen sivuketjujen välisistä vuorovaikutuksista, ja minkä tahansa proteiinin molekyyliin se sopii tiukasti määritellyllä tavalla.

Tertiääristä rakennetta kutsutaan globulaaristen proteiinien spatiaalinen rakenne. Mutta usein tämä käsite viittaa menetelmään laskostaa polypeptidiketju avaruudessa, joka on ominaista kullekin tietylle proteiinille. Tertiäärisen rakenteen muodostaa proteiinin polypeptidiketju spontaanisti, ilmeisesti tiettyä hyytymisreittiä (hyytymisreittejä) pitkin muodostamalla alustavasti sekundaarirakenneelementtejä. Jos sekundäärisen rakenteen stabiilius johtuu vetysidoksista, niin tertiäärinen rakenne on kiinnitetty monimuotoisella ei-kovalenttisten vuorovaikutusten järjestelmällä: vety-, ioni-, molekyylien väliset vuorovaikutukset sekä hydrofobiset kontaktit ei-polaaristen aminojen sivuketjujen välillä. happojäämät.

Joissakin proteiineissa tertiäärinen rakenne stabiloituu edelleen muodostamalla disulfidisidoksia (-S-S-sidoksia) kysteiinitähteiden välille. Pääsääntöisesti proteiinipallon sisällä on ytimeen kootut hydrofobisten aminohappojen sivuketjut (niiden siirtyminen proteiinipallon sisällä on termodynaamisesti suotuisaa), ja reunalla on hydrofiilisiä tähteitä ja joitain hydrofobisia. Proteiinipalloa ympäröi useita satoja molekyylejä hydraatiovettä, joka on välttämätöntä proteiinimolekyylin stabiiliudelle ja on usein mukana sen toiminnassa. Tertiäärinen rakenne on liikkuva, sen yksittäiset osat voivat siirtyä, mikä johtaa konformaatiosiirtymiin, joilla on merkittävä rooli proteiinin vuorovaikutuksessa muiden molekyylien kanssa.

Tertiäärinen rakenne on proteiinin toiminnallisten ominaisuuksien perusta. Se määrittää funktionaalisten ryhmien ryhmien muodostumisen proteiinissa - aktiiviset keskukset ja sitoutumisvyöhykkeet, antaa niille tarvittavan geometrian, mahdollistaa sisäisen ympäristön luomisen, joka on edellytys monien reaktioiden esiintymiselle, ja varmistaa vuorovaikutuksen muiden proteiinien kanssa. .

Proteiinien tertiäärinen rakenne vastaa selvästi sen primäärirakennetta; on luultavasti vielä salaamaton stereokemiallinen koodi, joka määrittää proteiinin laskostumisen luonteen. Yksi ja sama tilajärjestelymenetelmä ei kuitenkaan yleensä vastaa yhtä primäärirakennetta, vaan kokonaista rakenneperhettä, jossa vain pieni osa (jopa 20-30 %) aminohappotähteistä voi osua yhteen, mutta tietyissä ketjussa aminohappotähteiden samankaltaisuus säilyy. Tuloksena on suurten proteiiniperheiden muodostuminen, joille on tunnusomaista samanlainen tertiäärinen ja enemmän tai vähemmän samanlainen primäärirakenne ja yleensä yhteinen toiminta. Näitä ovat esimerkiksi eri lajien organismien proteiinit, joilla on sama tehtävä ja evoluutionaalisesti sukua: myoglobiinit ja hemoglobiinit, trypsiini, kymotrypsiini, elastaasi ja muut eläinproteinaasit.

Riisi. 4. Useiden tertiäärisen rakenteen omaavien proteiinimakromolekyylien yhdistämisen tuloksena muodostuu kvaternaarinen proteiinirakenne kompleksiksi kompleksiksi. Esimerkki sellaisista monimutkaisista proteiineista on hemoglobiini, joka koostuu neljästä makromolekyylistä.

Usein, erityisesti suurissa proteiineissa, polypeptidiketjun laskostuminen tapahtuu siten, että ketjun yksittäiset osat muodostavat enemmän tai vähemmän autonomisia tilarakenteen elementtejä - domeeneja, joilla voi olla toiminnallinen autonomia ja jotka ovat vastuussa yhdestä tai toisesta ketjun biologisesta aktiivisuudesta. proteiinia. Siten veren hyytymisproteiinien N-terminaaliset domeenit varmistavat niiden kiinnittymisen solukalvoon.

On monia proteiineja, joiden molekyylit ovat globulien (alayksiköiden) kokonaisuus, joita pitävät yhdessä hydrofobiset vuorovaikutukset, vety- tai ionisidokset. Tällaisia komplekseja kutsutaan oligomeerisiksi, multimeerisiksi tai alayksikköproteiineiksi. Alayksiköiden järjestystä toiminnallisesti aktiivisessa proteiinikompleksissa kutsutaan proteiinin kvaternaarirakenteeksi. Jotkut proteiinit pystyvät muodostamaan korkeamman luokan rakenteita, esimerkiksi monientsyymikomplekseja, laajennettuja rakenteita (bakteriofagin kuoriproteiinit), supramolekulaarisia komplekseja, jotka toimivat yhtenä kokonaisuutena (esimerkiksi ribosomeja tai mitokondrioiden hengitysketjun komponentteja).

Kvaternäärinen rakenne mahdollistaa molekyylien luomisen, joilla on epätavallinen geometria. Siten ferritiinillä, joka muodostuu 24 alayksiköstä, on sisäinen ontelo, jonka ansiosta proteiini pystyy sitomaan jopa 3000 rauta-ionia. Lisäksi kvaternäärinen rakenne mahdollistaa useiden eri toimintojen suorittamisen yhdessä molekyylissä. Tryptofaanisyntetaasi yhdistää entsyymejä, jotka vastaavat useista peräkkäisistä aminohapon tryptofaanin synteesin vaiheista.

Menetelmät proteiinin rakenteen tutkimiseen

Proteiinien primäärirakenne määrää kaikki muut proteiinimolekyylin organisoitumistasot. Siksi eri proteiinien biologista toimintaa tutkittaessa tämän rakenteen tuntemus on tärkeää. Ensimmäinen proteiini, jolle aminohapposekvenssi määritettiin, oli haimahormoni, insuliini. Tämän 11 vuotta kestäneen työn suoritti englantilainen biokemisti Frederick Sanger (1954). Hän määritti 51 aminohapon sijainnin hormonimolekyylissä ja osoitti, että se koostuu kahdesta ketjusta, jotka on yhdistetty disulfidisidoksilla. Myöhemmin suurin osa proteiinien primäärirakenteen selvittämisestä automatisoitiin.

Geenitekniikan menetelmien kehittämisen myötä tätä prosessia voitiin edelleen nopeuttaa määrittämällä proteiinien primäärirakenne näitä proteiineja koodaavien geenien nukleotidisekvenssin analyysin tulosten mukaisesti. Proteiinien sekundääristä ja tertiaarista rakennetta tutkitaan melko monimutkaisilla fysikaalisilla menetelmillä, esimerkiksi kiertodikroismi- tai proteiinikiteiden röntgendiffraktioanalyysillä. Tertiaarisen rakenteen loi ensimmäisenä englantilainen biokemisti John Cowdery Kendrew (1957) lihasproteiinin myoglobiinille.

Riisi. 5. Myoglobiinimolekyylin malli (molekyylin spatiaalinen konfiguraatio)

Proteiinien denaturaatio

Suhteellisen heikot sidokset, jotka ovat vastuussa proteiinin sekundaaristen, tertiääristen ja kvaternaaristen rakenteiden stabiloinnista, tuhoutuvat helposti, mihin liittyy sen biologisen aktiivisuuden menetys. Alkuperäisen (natiivi) proteiinirakenteen tuhoutuminen, jota kutsutaan denaturaatioksi, tapahtuu happojen ja emästen läsnä ollessa, kuumennuksella, ionivahvuuden muutoksilla ja muilla vaikutuksilla. Yleensä denaturoidut proteiinit liukenevat huonosti tai eivät ollenkaan veteen. Lyhytaikaisella vaikutuksella ja denaturoivien tekijöiden nopealla eliminaatiolla proteiinien renaturaatio on mahdollista alkuperäisen rakenteen ja biologisten ominaisuuksien täydellisellä tai osittaisella palauttamisella.

Proteiinien luokitus

Proteiinimolekyylien rakenteen monimutkaisuus ja niiden suorittamien toimintojen äärimmäinen monimuotoisuus vaikeuttavat niiden yhtenäisen ja selkeän luokittelun luomista, vaikka siihen on yritetty toistuvasti 1800-luvun lopusta lähtien. Kemiallisen koostumuksensa perusteella proteiinit jaetaan yksinkertaisiin ja monimutkaisiin (joskus kutsutaan proteideiksi). Edellisen molekyylit koostuvat vain aminohapoista. Itse polypeptidiketjun lisäksi kompleksiproteiinit sisältävät ei-proteiinikomponentteja, joita edustavat hiilihydraatit (glykoproteiinit), lipidit (lipoproteiinit), nukleiinihapot (nukleoproteiinit), metalli-ionit (metalliproteiinit), fosfaattiryhmä (fosfoproteiinit), pigmentit (kromoproteiinit), pigmentit (kromoproteiinit). jne. .

Niiden suorittamista tehtävistä riippuen erotetaan useita proteiiniluokkia. Monimuotoisin ja erikoistuin luokka koostuu proteiineista, joilla on katalyyttinen toiminta - entsyymejä, joilla on kyky nopeuttaa elävissä organismeissa tapahtuvia kemiallisia reaktioita. Tässä ominaisuudessa proteiinit osallistuvat kaikkiin erilaisten yhdisteiden synteesi- ja hajoamisprosesseihin aineenvaihdunnan aikana, proteiinien ja nukleiinihappojen biosynteesiin, solujen kehityksen ja erilaistumisen säätelyyn. Kuljetusproteiineilla on kyky sitoa selektiivisesti rasvahappoja, hormoneja ja muita orgaanisia ja epäorgaanisia yhdisteitä ja ioneja ja sitten kuljettaa ne virralla haluttuun paikkaan (esim. hemoglobiini osallistuu hapen siirtoon keuhkoista kaikkiin Vartalo). Kuljetusproteiinit kuljettavat myös aktiivisesti ioneja, lipidejä, sokereita ja aminohappoja biologisten kalvojen läpi.

Rakenneproteiinit suorittavat tukevan tai suojaavan toiminnon; ne osallistuvat solurungon muodostumiseen. Yleisimmät niistä ovat sidekudoksen kollageeni, keratiini, kynnet ja höyhenet, verisuonisolujen elastiini ja monet muut. Yhdessä lipidien kanssa ne muodostavat solujen ja solunsisäisten kalvojen rakenteellisen perustan.

Useat proteiinit suorittavat suojaavan toiminnon. Esimerkiksi selkärankaisten immunoglobuliinit (vasta-aineet), joilla on kyky sitoa vieraita patogeenisiä mikro-organismeja ja aineita, neutraloivat niiden patogeeniset vaikutukset kehoon ja estävät solujen lisääntymisen. Fibrinogeeni ja trombiini osallistuvat veren hyytymisprosessiin. Monet bakteerien erittämät proteiiniaineet sekä joidenkin selkärangattomien komponentit luokitellaan myrkkyiksi.

Jotkut proteiinit (säätely) osallistuvat koko kehon, yksittäisten elinten, solujen tai prosessien fysiologisen toiminnan säätelyyn. Ne säätelevät geenin transkriptiota ja proteiinisynteesiä; näitä ovat umpieritysrauhasten erittämät peptidiproteiinihormonit. Siementen varastoproteiinit tarjoavat ravinteita alkion kehityksen alkuvaiheisiin. Näitä ovat myös kaseiini, munanvalkuaisalbumiini (ovalbumiini) ja monet muut. Proteiinien ansiosta lihassolut saavat kyvyn supistua ja viime kädessä tarjota liikettä keholle. Esimerkkejä tällaisista supistumisproteiineista ovat luustolihasten aktiini ja myosiini sekä tubuliini, jotka ovat yksisoluisten organismien värekarvojen ja siimojen komponentteja; Ne varmistavat myös kromosomien eroamisen solunjakautumisen aikana.

Reseptoriproteiinit ovat hormonien ja muiden biologisesti aktiivisten yhdisteiden kohteena. Niiden avulla solu havaitsee tietoa ulkoisen ympäristön tilasta. Niillä on tärkeä rooli hermostuneen virityksen välittämisessä ja suunnatussa soluliikkeessä (kemotaksis). Kehoon tulevan energian, samoin kuin energian, muuntaminen ja hyödyntäminen tapahtuu myös bioenergiajärjestelmän proteiinien (esimerkiksi visuaalisen pigmentin rodopsiinin, hengitysketjun sytokromien) mukana. On myös monia proteiineja, joilla on muita, joskus melko epätavallisia toimintoja (esimerkiksi joidenkin Etelämantereen kalojen plasma sisältää proteiineja, joilla on jäätymistä estäviä ominaisuuksia).

Proteiinin biosynteesi

Kaikki tiedot tietyn proteiinin rakenteesta "tallennettu" vastaaviin geeneihin nukleotidisekvenssin muodossa ja toteutetaan templaattisynteesiprosessissa. Ensin tiedot siirretään (luetaan) DNA-molekyylistä lähetti-RNA:han (mRNA) DNA-riippuvaisen RNA-polymeraasientsyymin avulla ja sitten mRNA:n ribosomissa, kuten geneettisen koodin mukaisessa matriisissa, mukana. aminohappoja kuljettavien kuljetus-RNA:iden muodostuminen tapahtuu polypeptidiketjussa.

Syntetisoidut polypeptidiketjut, jotka tulevat esiin ribosomista, spontaanisti laskostuvat, ottavat proteiinille ominaisen konformaation ja voivat olla translaation jälkeisen modifikoinnin kohteena. Yksittäisten aminohappojen sivuketjut voivat muuttua (hydroksylaatio, fosforylaatio jne.). Siksi esimerkiksi hydroksiproliinia ja hydroksilysiiniä löytyy kollageenista (katso). Modifikaatioon voi myös liittyä polypeptidisidosten katkeaminen. Tällä tavalla tapahtuu esimerkiksi aktiivisen insuliinimolekyylin muodostuminen, joka koostuu kahdesta ketjusta, jotka on yhdistetty disulfidisidoksilla.

Riisi. 6. Proteiinibiosynteesin yleinen kaavio.

Proteiinien merkitys ravinnossa

Proteiinit ovat eläinten ja ihmisten ravinnon tärkeimpiä komponentteja. Proteiinien ravintoarvon määrää niiden välttämättömien aminohappojen pitoisuus, joita elimistö ei itse tuota. Tässä suhteessa kasviproteiinit ovat arvokkaampia kuin eläinproteiinit: niissä on vähemmän lysiiniä, metioniinia ja tryptofaania, ja niitä on vaikeampi sulattaa maha-suolikanavassa. Välttämättömien aminohappojen puute ruoassa johtaa vakaviin typen aineenvaihdunnan häiriöihin.

Proteiinit hajoavat vapaiksi aminohapoiksi, jotka imeytyään suolistossa sisään ja jakautuvat kaikkiin soluihin. Jotkut niistä hajoavat yksinkertaisiksi yhdisteiksi vapauttamalla energiaa, joita solu käyttää erilaisiin tarpeisiin, ja jotkut menevät uusien, tietylle organismille ominaisten proteiinien synteesiin. (R. A. Matveeva, Encyclopedia Cyril and Methodius)

Proteiinien laskeminen

amyloidi - amyloidi;
anioninen - anioninen;
virustorjunta - virustorjunta;
autoimmuuni - autoimmuuni;
autologinen - autologinen;
bakteeri - bakteeri;
Bence Jones -proteiini;
viruksen aiheuttama - viruksen aiheuttama;
virus - virus;
viraalinen ei-rakenteellinen - virus ei-rakenteellinen;
viruksen rakenne - viruksen rakenteellinen;
virusspesifinen - virusspesifinen;
korkea molekyylipaino - korkea molekyylipaino;
hemiä sisältävä - hemi;
heterologinen - vieras;
hybridi - hybridi;
glykosyloitu - glykoitunut;
pallomainen - pallomainen;
denaturoitu - denaturoitu;
rautaa sisältävä - rauta;
keltuainen - keltuainen;
eläinproteiini - eläinproteiini;
suojaava - puolustava;
immuuni - immuuni;
immunogeeninen - immunologisesti merkityksellinen;
kalsiumin sitominen;
hapan - hapan;
corpuscular - corpuscular;
kalvo - kalvo;
myelooma - myelooma;
mikrosomaalinen - mikrosomaalinen;
maitoproteiini - maitoproteiini;
monoklonaalinen - monoklonaalinen immunoglobuliini;
lihasproteiini - lihasproteiini;
natiivi - syntyperäinen;
ei-histoni - ei-histoni;
viallinen - osittainen;
liukenematon - liukenematon;
sulamaton - liukenematon;
ei-entsymaattinen - ei-entsyymi;
pieni molekyylipaino - pieni molekyylipaino;
uusi proteiini - uusi proteiini;
yleinen - kokonainen;
onkogeeninen - onkoproteiini;
pääfaasiproteiini - anioninen;
akuutin vaiheen proteiini (tulehdus) - akuutin vaiheen proteiini;
ruoka - ruoka;
veren plasmaproteiini - plasmaproteiini;
istukka - istukka;
irrottaminen - irrottaminen;
regeneroituvan hermon proteiini;
sääntely - sääntely;
rekombinaatio - rekombinantti;
reseptori - reseptori;
ribosomaalinen - ribosomaalinen;
sitova - sitova;
eritysproteiini - eritysproteiini;
C-reaktiivinen - C-reaktiivinen;
heraproteiini - heraproteiini, laktoproteiini;
kudos - kudos;
myrkyllinen - myrkyllinen;
kimeerinen - kimeerinen;
kokonainen - kokonainen;
sytosolinen - sytosolinen;
alkalinen proteiini - anioninen proteiini;
eksogeeninen - eksogeeninen;
endogeeninen - endogeeninen proteiini.

Lue lisää proteiineista kirjallisuudesta:

Volkenshtein M.V., Molecules and, M., 1965, ch. 3 - 5;
Gaurowitz F., Proteiinien kemia ja toiminnot, trans. englanniksi, Moskova, 1965;
Sissakyan N. M. ja Gladilin K. L., Proteiinisynteesin biokemialliset aspektit, kirjassa: Advances in biological chemistry, osa 7, M., 1965, s. 3;
Stepanov V. M. Molekyylibiologia. Proteiinien rakenne ja toiminta. M., 1996;
Shamin A. N., Development of protein chemistry, M., 1966;
Proteiinit ja peptidit. M., 1995-2000. T. 1-3;
Proteiinien ja nukleiinihappojen biosynteesi, toim. A.S. Spirina, M., 1965;
Johdatus molekyylibiologiaan, trans. Englannista, M., 1967
Molekyylit ja solut. [La. Art.], käänn. Englannista, M., 1966, s. 7 - 27, 94 - 106;
Biokemian perusteet: Käännös englannista M., 1981. T. 1;
Proteiiniongelma. M., 1995. T. 1-5;
Proteiinit. New York, 1975-79. 3 ed. V. 1-4.

Etsi muuta mielenkiintoista:

Oravat- suurimolekyylipainoiset orgaaniset yhdisteet, jotka koostuvat α-aminohappotähteistä.

SISÄÄN proteiinikoostumus sisältää hiilen, vedyn, typen, hapen, rikin. Jotkut proteiinit muodostavat komplekseja muiden fosforia, rautaa, sinkkiä ja kuparia sisältävien molekyylien kanssa.

Proteiineilla on suuri molekyylipaino: munaalbumiini - 36 000, hemoglobiini - 152 000, myosiini - 500 000. Vertailun vuoksi: alkoholin molekyylipaino on 46, etikkahappo - 60, bentseeni - 78.

Proteiinien aminohappokoostumus

Oravat- ei-jaksolliset polymeerit, joiden monomeerit ovat α-aminohapot. Tyypillisesti 20 tyyppistä α-aminohappoa kutsutaan proteiinimonomeereiksi, vaikka yli 170 niistä löytyy soluista ja kudoksista.

Sen mukaan, voidaanko aminohappoja syntetisoida ihmisten ja muiden eläinten kehossa, ne erotetaan: ei-välttämättömiä aminohappoja- voidaan syntetisoida; välttämättömiä aminohappoja- ei voida syntetisoida. Välttämättömät aminohapot on saatava elimistölle ruuan kautta. Kasvit syntetisoivat kaikenlaisia aminohappoja.

Riippuen aminohappokoostumuksesta, proteiinit ovat: täydellisiä- sisältää koko sarjan aminohappoja; viallinen- Jotkut aminohapot puuttuvat niiden koostumuksesta. Jos proteiinit koostuvat vain aminohapoista, niitä kutsutaan yksinkertainen. Jos proteiinit sisältävät aminohappojen lisäksi ei-aminohappokomponentin (proteesiryhmä), niitä kutsutaan ns. monimutkainen. Prosteettista ryhmää voivat edustaa metallit (metalliproteiinit), hiilihydraatit (glykoproteiinit), lipidit (lipoproteiinit), nukleiinihapot (nukleoproteiinit).

Kaikki aminohapot sisältävät 1) karboksyyliryhmä (-COOH), 2) aminoryhmä (-NH2), 3) radikaali tai R-ryhmä (muu molekyyli). Radikaalin rakenne on erilainen erityyppisille aminohappoille. Aminohappojen koostumukseen sisältyvien aminoryhmien ja karboksyyliryhmien lukumäärästä riippuen ne erotetaan: neutraaleja aminohappoja jossa on yksi karboksyyliryhmä ja yksi aminoryhmä; emäksiset aminohapot joissa on useampi kuin yksi aminoryhmä; happamat aminohapot joissa on useampi kuin yksi karboksyyliryhmä.

Aminohapot ovat amfoteeriset yhdisteet, koska liuoksessa ne voivat toimia sekä happoina että emäksinä. Vesiliuoksissa aminohapot ovat eri ionimuodoissa.

Peptidisidos

Peptidit- orgaaniset aineet, jotka koostuvat aminohappotähteistä, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla.

Peptidien muodostuminen tapahtuu aminohappojen kondensaatioreaktion seurauksena. Kun yhden aminohapon aminoryhmä on vuorovaikutuksessa toisen aminohapon karboksyyliryhmän kanssa, niiden välille muodostuu kovalenttinen typpi-hiilisidos, joka on ns. peptidi. Peptidiin sisältyvien aminohappotähteiden lukumäärästä riippuen niitä on dipeptidit, tripeptidit, tetrapeptidit jne. Peptidisidoksen muodostuminen voidaan toistaa monta kertaa. Tämä johtaa muodostumiseen polypeptidit. Peptidin toisessa päässä on vapaa aminoryhmä (kutsutaan N-pääksi), ja toisessa on vapaa karboksyyliryhmä (kutsutaan C-pääksi).

Proteiinimolekyylien tilaorganisaatio

Proteiinien tiettyjen spesifisten toimintojen suorittaminen riippuu niiden molekyylien avaruudellisesta konfiguraatiosta; lisäksi solun on energeettisesti epäedullista pitää proteiineja laskostumattomassa muodossa, ketjun muodossa, minkä vuoksi polypeptidiketjut laskostuvat ja saavat tietty kolmiulotteinen rakenne tai konformaatio. On 4 tasoa proteiinien tilajärjestely.

Ensisijainen proteiinirakenne- aminohappotähteiden järjestyksen sekvenssi polypeptidiketjussa, joka muodostaa proteiinimolekyylin. Aminohappojen välinen sidos on peptidisidos.

Jos proteiinimolekyyli koostuu vain 10 aminohappotähteestä, niin teoreettisesti mahdollisten proteiinimolekyylien varianttien lukumäärä, jotka eroavat aminohappojen vuorottelujärjestyksessä, on 10 20. Kun sinulla on 20 aminohappoa, voit tehdä niistä entistä monipuolisempia yhdistelmiä. Ihmiskehosta on löydetty noin kymmenentuhatta erilaista proteiinia, jotka eroavat sekä toisistaan että muiden organismien proteiineista.

Se on proteiinimolekyylin ensisijainen rakenne, joka määrittää proteiinimolekyylien ominaisuudet ja sen avaruudellisen konfiguraation. Vain yhden aminohapon korvaaminen toisella polypeptidiketjussa johtaa proteiinin ominaisuuksien ja toimintojen muutokseen. Esimerkiksi kuudennen glutamiiniaminohapon korvaaminen valiinilla hemoglobiinin β-alayksikössä johtaa siihen, että hemoglobiinimolekyyli kokonaisuutena ei voi suorittaa päätehtäväänsä - hapen kuljetusta; Tällaisissa tapauksissa henkilölle kehittyy sairaus, jota kutsutaan sirppisoluanemiaksi.

Toissijainen rakenne- määrätty polypeptidiketjun laskostuminen spiraaliksi (näyttää pidennetyltä jouselta). Kierteen käänteitä vahvistavat vetysidokset, jotka syntyvät karboksyyliryhmien ja aminoryhmien välillä. Lähes kaikki CO- ja NH-ryhmät osallistuvat vetysidosten muodostumiseen. Ne ovat heikompia kuin peptidit, mutta useaan otteeseen toistettuna antavat tälle konfiguraatiolle stabiiliutta ja jäykkyyttä. Toissijaisen rakenteen tasolla on proteiineja: fibroiini (silkki, hämähäkinverkko), keratiini (hiukset, kynnet), kollageeni (jänteet).

Tertiäärinen rakenne- polypeptidiketjujen pakkaaminen palloiksi, jotka johtuvat kemiallisten sidosten (vety, ioni, disulfidi) muodostumisesta ja hydrofobisten vuorovaikutusten muodostumisesta aminohappotähteiden radikaalien välille. Päärooli tertiäärisen rakenteen muodostumisessa on hydrofiilis-hydrofobisilla vuorovaikutuksilla. Vesiliuoksissa hydrofobisilla radikaaleilla on taipumus piiloutua vedestä ryhmittymällä pallon sisään, kun taas hydrofiiliset radikaalit hydratoitumisen seurauksena (vuorovaikutus vesidipolien kanssa) pyrkivät ilmestymään molekyylin pinnalle. Joissakin proteiineissa tertiääristä rakennetta stabiloivat kovalenttiset disulfidisidokset, jotka muodostuvat kahden kysteiinitähteen rikkiatomien välille. Tertiäärisellä rakennetasolla on entsyymejä, vasta-aineita ja joitain hormoneja.

Kvaternaarirakenne ominaisuus monimutkaisille proteiineille, joiden molekyylit muodostuvat kahdesta tai useammasta pallosta. Alayksiköt pysyvät molekyylissä ionisten, hydrofobisten ja sähköstaattisten vuorovaikutusten avulla. Joskus kvaternaarisen rakenteen muodostumisen aikana alayksiköiden välillä tapahtuu disulfidisidoksia. Tutkituin kvaternäärisen rakenteen omaava proteiini on hemoglobiini. Se muodostuu kahdesta α-alayksiköstä (141 aminohappotähdettä) ja kahdesta β-alayksiköstä (146 aminohappotähdettä). Jokaiseen alayksikköön liittyy rautaa sisältävä hemimolekyyli.

Jos proteiinien avaruudellinen konformaatio jostain syystä poikkeaa normaalista, proteiini ei voi suorittaa tehtäviään. Esimerkiksi "hullun lehmän taudin" (spongiformisen enkefalopatian) syy on prionien, hermosolujen pintaproteiinien, epänormaali konformaatio.

Proteiinien ominaisuudet

Proteiinimolekyylin aminohappokoostumus ja rakenne määräävät sen ominaisuuksia. Proteiineissa yhdistyvät emäksiset ja happamat ominaisuudet, jotka määräytyvät aminohapporadikaalien avulla: mitä enemmän proteiinissa on happamia aminohappoja, sitä selvemmät sen happamat ominaisuudet ovat. Mahdollisuus lahjoittaa ja lisätä H + on määritetty proteiinien puskurointiominaisuudet; Yksi tehokkaimmista puskureista on punasoluissa oleva hemoglobiini, joka pitää veren pH:n vakiona. On liukoisia proteiineja (fibrinogeeni) ja on liukenemattomia proteiineja, jotka suorittavat mekaanisia toimintoja (fibroiini, keratiini, kollageeni). On proteiineja, jotka ovat kemiallisesti aktiivisia (entsyymejä), on kemiallisesti inaktiivisia proteiineja, jotka kestävät erilaisia ympäristöolosuhteita ja jotka ovat erittäin epästabiileja.

Ulkoiset tekijät (lämpö, ultraviolettisäteily, raskasmetallit ja niiden suolat, pH-muutokset, säteily, kuivuminen)

voi aiheuttaa häiriöitä proteiinimolekyylin rakenteellisessa organisaatiossa. Tietylle proteiinimolekyylille ominaisen kolmiulotteisen konformaation menetysprosessia kutsutaan denaturaatio. Denaturoitumisen syynä on tiettyä proteiinirakennetta stabiloivien sidosten katkeaminen. Aluksi heikoimmat siteet katkeavat, ja kun olosuhteet tiukentuvat, vielä vahvemmat katkeavat. Siksi ensin kvaternaariset, sitten tertiääri- ja sekundaarirakenteet menetetään. Muutos spatiaalisessa konfiguraatiossa johtaa muutokseen proteiinin ominaisuuksissa ja sen seurauksena tekee mahdottomaksi proteiinin suorittaa sen luontaisia biologisia tehtäviä. Jos denaturaatioon ei liity primaarirakenteen tuhoutumista, niin se voi olla käännettävä Tässä tapauksessa tapahtuu proteiinille ominaisen konformaation palautuminen itsestään. Esimerkiksi kalvoreseptoriproteiinit käyvät läpi tällaisen denaturaation. Prosessia, jossa proteiinirakenne palautetaan denaturoinnin jälkeen, kutsutaan renaturaatio. Jos proteiinin spatiaalisen konfiguraation palauttaminen on mahdotonta, kutsutaan denaturaatiota peruuttamaton.

Proteiinien toiminnot

Toiminto	Esimerkkejä ja selityksiä
Rakentaminen	Proteiinit osallistuvat solu- ja ekstrasellulaaristen rakenteiden muodostumiseen: ne ovat osa solukalvoja (lipoproteiinit, glykoproteiinit), hiuksia (keratiini), jänteitä (kollageeni) jne.
Kuljetus	Veren proteiini hemoglobiini kiinnittää happea ja kuljettaa sen keuhkoista kaikkiin kudoksiin ja elimiin ja siirtää niistä hiilidioksidia keuhkoihin; Solukalvojen koostumus sisältää erityisiä proteiineja, jotka varmistavat tiettyjen aineiden ja ionien aktiivisen ja tiukasti selektiivisen siirron solusta ulkoiseen ympäristöön ja takaisin.
Sääntely	Proteiinihormonit osallistuvat aineenvaihduntaprosessien säätelyyn. Esimerkiksi hormoni insuliini säätelee veren glukoositasoja, edistää glykogeenisynteesiä ja lisää rasvojen muodostumista hiilihydraateista.
Suojaava	Reaktiona vieraiden proteiinien tai mikro-organismien (antigeenien) tunkeutumiseen kehoon muodostuu erityisiä proteiineja - vasta-aineita, jotka voivat sitoa ja neutraloida ne. Fibrinogeenistä muodostuva fibriini auttaa pysäyttämään verenvuodon.
Moottori	Supistuvat proteiinit aktiini ja myosiini saavat aikaan lihasten supistumisen monisoluisissa eläimissä.
Signaali	Solun pintakalvoon on rakennettu proteiinimolekyylejä, jotka pystyvät muuttamaan tertiääristä rakennettaan vasteena ympäristötekijöille ja siten vastaanottamaan signaaleja ulkoisesta ympäristöstä ja lähettämään komentoja soluun.
Varastointi	Eläinten kehossa proteiineja ei yleensä varastoida, paitsi munaalbumiini ja maitokeiini. Mutta proteiinien ansiosta joitain aineita voidaan varastoida elimistöön, esimerkiksi hemoglobiinin hajoamisen aikana rauta ei poistu elimistöstä, vaan varastoituu muodostaen kompleksin ferritiiniproteiinin kanssa.
Energiaa	Kun 1 g proteiinia hajoaa lopputuotteiksi, vapautuu 17,6 kJ. Ensin proteiinit hajoavat aminohapoiksi ja sitten lopputuotteiksi - vedeksi, hiilidioksidiksi ja ammoniakiksi. Proteiineja käytetään kuitenkin energianlähteenä vasta, kun muut lähteet (hiilihydraatit ja rasvat) on käytetty loppuun.
Katalyyttinen	Yksi proteiinien tärkeimmistä toiminnoista. Tarjoaa proteiinit - entsyymit, jotka nopeuttavat soluissa tapahtuvia biokemiallisia reaktioita. Esimerkiksi rkatalysoi CO 2:n kiinnittymistä fotosynteesin aikana.

Entsyymit

Entsyymit, tai entsyymejä, ovat erityinen proteiiniluokka, jotka ovat biologisia katalyyttejä. Entsyymien ansiosta biokemialliset reaktiot tapahtuvat valtavalla nopeudella. Entsymaattisten reaktioiden nopeus on kymmeniä tuhansia kertoja (ja joskus miljoonia) suurempi kuin epäorgaanisten katalyyttien kanssa tapahtuvien reaktioiden nopeus. Ainetta, johon entsyymi vaikuttaa, kutsutaan substraatti.

Entsyymit ovat pallomaisia proteiineja, rakenteellisia ominaisuuksia Entsyymit voidaan jakaa kahteen ryhmään: yksinkertaisiin ja monimutkaisiin. Yksinkertaiset entsyymit ovat yksinkertaisia proteiineja, ts. koostuvat vain aminohapoista. Monimutkaiset entsyymit ovat monimutkaisia proteiineja, ts. Proteiiniosan lisäksi ne sisältävät ryhmän ei-proteiinia - kofaktori. Jotkut entsyymit käyttävät vitamiineja kofaktoreina. Entsyymimolekyyli sisältää erityisen osan, jota kutsutaan aktiiviseksi keskukseksi. Aktiivinen keskus- pieni osa entsyymistä (kolmesta kahteentoista aminohappotähdettä), jossa substraatin tai substraattien sitoutuminen tapahtuu entsyymi-substraattikompleksin muodostamiseksi. Reaktion päätyttyä entsyymi-substraattikompleksi hajoaa entsyymiksi ja reaktiotuotteeksi (-tuotteiksi). Joillakin entsyymeillä (paitsi aktiivisella) allosteeriset keskukset- alueet, joihin on kiinnitetty entsyyminopeudensäätimet ( allosteeriset entsyymit).

Entsymaattisen katalyysin reaktiot ovat tunnusomaisia: 1) korkea hyötysuhde, 2) tiukka selektiivisyys ja toiminnan suunta, 3) substraattispesifisyys, 4) hieno ja tarkka säätely. Entsymaattisten katalyysireaktioiden substraatti- ja reaktiospesifisyys selittyvät E. Fischerin (1890) ja D. Koshlandin (1959) hypoteesilla.

E. Fisher (näppäinlukon hypoteesi) ehdotti, että entsyymin aktiivisen kohdan ja substraatin avaruudellisten konfiguraatioiden on vastattava täsmälleen toisiaan. Substraattia verrataan "avaimeen", entsyymiä "lukkoon".

D. Koshland (käsi-hansikas hypoteesi) ehdotti, että substraatin rakenteen ja entsyymin aktiivisen keskuksen välinen avaruudellinen vastaavuus syntyy vain niiden vuorovaikutuksen hetkellä. Tätä hypoteesia kutsutaan myös indusoitu vastaavuushypoteesi.

Entsymaattisten reaktioiden nopeus riippuu: 1) lämpötilasta, 2) entsyymipitoisuudesta, 3) substraattipitoisuudesta, 4) pH:sta. On syytä korostaa, että koska entsyymit ovat proteiineja, niiden aktiivisuus on suurin fysiologisesti normaaleissa olosuhteissa.

Useimmat entsyymit voivat toimia vain 0-40 °C:n lämpötiloissa. Näissä rajoissa reaktionopeus kasvaa noin 2 kertaa jokaisella 10 °C:n lämpötilan nousulla. Yli 40 °C:n lämpötiloissa proteiini denaturoituu ja entsyymiaktiivisuus laskee. Lähellä jäätymistä entsyymit inaktivoituvat.

Substraatin määrän kasvaessa entsymaattisen reaktion nopeus kasvaa, kunnes substraattimolekyylien lukumäärä on yhtä suuri kuin entsyymimolekyylien lukumäärä. Kun substraatin määrää kasvaa edelleen, nopeus ei kasva, koska entsyymin aktiiviset keskukset ovat kyllästyneet. Entsyymipitoisuuden kasvu johtaa lisääntyneeseen katalyyttiseen aktiivisuuteen, koska suurempi määrä substraattimolekyylejä käy läpi transformaatioita aikayksikköä kohti.

Jokaiselle entsyymille on optimaalinen pH-arvo, jossa se osoittaa maksimaalista aktiivisuutta (pepsiini - 2,0, syljen amylaasi - 6,8, haiman lipaasi - 9,0). Korkeammilla tai alhaisemmilla pH-arvoilla entsyymiaktiivisuus laskee. Äkillisten pH-muutosten myötä entsyymi denaturoituu.

Allosteeristen entsyymien nopeutta säätelevät aineet, jotka kiinnittyvät allosteerisiin keskuksiin. Jos nämä aineet nopeuttavat reaktiota, niitä kutsutaan aktivaattorit, jos ne hidastavat - estäjät.

Entsyymien luokittelu

Katalysoimiensa kemiallisten muutosten tyypin mukaan entsyymit jaetaan kuuteen luokkaan:

oksireduktaasit(vety-, happi- tai elektroniatomien siirto aineesta toiseen - dehydrogenaasi),
transferaasit(metyyli-, asyyli-, fosfaatti- tai aminoryhmän siirto aineesta toiseen - transaminaasi),
hydrolaasit(hydrolyysireaktiot, joissa substraatista muodostuu kaksi tuotetta - amylaasi, lipaasi),
lyaasit(ei-hydrolyyttinen lisäys substraattiin tai atomiryhmän irrottaminen siitä, jolloin C-C-, C-N-, C-O-, C-S-sidokset voivat katketa - dekarboksylaasi),
isomeraaseja(molekyylinsisäinen uudelleenjärjestely - isomeraasi),
ligaasit(kahden molekyylin yhdistäminen C-C-, C-N-, C-O-, C-S-sidosten muodostumisen seurauksena - syntetaasi).

Luokat puolestaan on jaettu alaluokkiin ja alaluokkiin. Nykyisessä kansainvälisessä luokituksessa jokaisella entsyymillä on oma koodi, joka koostuu neljästä pisteillä erotetusta numerosta. Ensimmäinen numero on luokka, toinen on alaluokka, kolmas on alaluokka, neljäs on tämän alaluokan entsyymin sarjanumero, esimerkiksi arginaasikoodi on 3.5.3.1.

Mene luennot nro 2"Hiilihydraattien ja lipidien rakenne ja toiminnot"

Mene luennot nro 4"ATP-nukleiinihappojen rakenne ja toiminnot"

PROTEINIT (proteiinit), luokka monimutkaisia typpeä sisältäviä yhdisteitä, tyypillisimpiä ja tärkeimpiä (nukleiinihappojen ohella) elävän aineen komponentteja. Proteiinit suorittavat lukuisia ja erilaisia toimintoja. Useimmat proteiinit ovat entsyymejä, jotka katalysoivat kemiallisia reaktioita. Monet fysiologisia prosesseja säätelevät hormonit ovat myös proteiineja. Rakenteelliset proteiinit, kuten kollageeni ja keratiini, ovat luukudoksen, hiusten ja kynsien pääkomponentteja. Lihasten supistumisproteiineilla on kyky muuttaa pituuttaan käyttämällä kemiallista energiaa mekaanisen työn suorittamiseen. Proteiinit sisältävät vasta-aineita, jotka sitovat ja neutraloivat myrkyllisiä aineita. Jotkut proteiinit, jotka voivat reagoida ulkoisiin vaikutuksiin (valo, haju) toimivat reseptoreina ärsytystä havaitsevissa aisteissa. Monet solun sisällä ja solukalvolla sijaitsevat proteiinit suorittavat säätelytoimintoja.

1800-luvun ensimmäisellä puoliskolla. monet kemistit, ja heidän joukossaan ennen kaikkea J. von Liebig, tulivat vähitellen siihen tulokseen, että proteiinit edustavat erityistä typpiyhdisteiden luokkaa. Nimi "proteiinit" (kreikasta.

protot ensimmäinen) ehdotti vuonna 1840 hollantilainen kemisti G. Mulder. FYYSISET OMINAISUUDET Proteiinit ovat kiinteässä tilassa valkoisia, mutta liuoksessa värittömiä, elleivät ne sisällä jonkinlaista kromoforiryhmää (värillistä), kuten hemoglobiinia. Liukoisuus veteen vaihtelee suuresti eri proteiinien välillä. Se muuttuu myös riippuen pH:sta ja liuoksen suolojen pitoisuudesta, joten on mahdollista valita olosuhteet, joissa yksi proteiini saostuu selektiivisesti muiden proteiinien läsnä ollessa. Tätä "suolausmenetelmää" käytetään laajasti proteiinien eristämiseen ja puhdistamiseen. Puhdistettu proteiini saostuu usein liuoksesta kiteinä.

Muihin yhdisteisiin verrattuna proteiinien molekyylipaino on erittäin suuri, ja se vaihtelee useista tuhansista useisiin miljooniin daltoneihin. Siksi ultrasentrifugoinnin aikana proteiinit sedimentoituvat ja eri nopeuksilla. Positiivisesti ja negatiivisesti varautuneiden ryhmien läsnäolon vuoksi proteiinimolekyyleissä ne liikkuvat eri nopeuksilla ja sähkökentässä. Tämä on elektroforeesin perusta, menetelmä, jota käytetään yksittäisten proteiinien eristämiseen monimutkaisista seoksista. Proteiinit puhdistetaan myös kromatografialla.

KEMIALLISET OMINAISUUDET Rakenne. Proteiinit ovat polymeerejä, ts. Molekyylit, jotka on rakennettu ketjuiksi toistuvista monomeeriyksiköistä tai alayksiköistä, joiden roolia niillä on a -aminohappoja. Aminohappojen yleinen kaava missä R vetyatomi tai jokin orgaaninen ryhmä.

Proteiinimolekyyli (polypeptidiketju) voi koostua vain suhteellisen pienestä määrästä aminohappoja tai useista tuhansista monomeeriyksiköistä. Aminohappojen yhdistäminen ketjuun on mahdollista, koska jokaisessa niistä on kaksi erilaista kemiallista ryhmää: aminoryhmä, jolla on emäksisiä ominaisuuksia,

NH2 ja hapan karboksyyliryhmä, COOH. Molemmat näistä ryhmistä ovat sidoksissa a -hiiliatomi. Yhden aminohapon karboksyyliryhmä voi muodostaa amidi- (peptidi)sidoksen toisen aminohapon aminoryhmän kanssa:

Kun kaksi aminohappoa on liitetty tällä tavalla, ketjua voidaan pidentää lisäämällä toiseen aminohappoon kolmas ja niin edelleen. Kuten yllä olevasta yhtälöstä voidaan nähdä, kun peptidisidos muodostuu, vesimolekyyli vapautuu. Happojen, alkalien tai proteolyyttisten entsyymien läsnä ollessa reaktio etenee päinvastaiseen suuntaan: polypeptidiketju hajoaa aminohapoiksi lisäämällä vettä. Tätä reaktiota kutsutaan hydrolyysiksi. Hydrolyysi tapahtuu spontaanisti, ja energiaa tarvitaan aminohappojen yhdistämiseen polypeptidiketjuun.

Karboksyyliryhmä ja amidiryhmä (tai samanlainen imidiryhmä aminohapon proliinin tapauksessa) ovat läsnä kaikissa aminohapoissa, mutta aminohappojen väliset erot määräytyvät ryhmän tai "sivuketjun" luonteen mukaan. joka on osoitettu yllä olevalla kirjeellä

R . Sivuketjun roolia voi esittää yksi vetyatomi, kuten aminohapossa glysiinissä, tai jokin iso ryhmä, kuten histidiinissä ja tryptofaanissa. Jotkut sivuketjut ovat kemiallisesti inerttejä, kun taas toiset ovat selvästi reaktiivisia.

Monia tuhansia erilaisia aminohappoja voidaan syntetisoida, ja luonnossa esiintyy monia erilaisia aminohappoja, mutta proteiinisynteesiin käytetään vain 20 erilaista aminohappoa: alaniini, arginiini, asparagiini, asparagiinihappo, valiini, histidiini, glysiini, glutamiini, glutamiini happo, isoleusiini, leusiini, lysiini, metioniini, proliini, seriini, tyrosiini, treoniini, tryptofaani, fenyylialaniini ja kysteiini (proteiineissa kysteiini voi olla dimeerinä

kystiini). On totta, että jotkut proteiinit sisältävät muitakin aminohappoja säännöllisesti esiintyvien kahdenkymmenen lisäksi, mutta ne muodostuvat muunnelmana yhtä kahdestakymmenestä luetellusta sen jälkeen, kun se on sisällytetty proteiiniin.Optinen toiminta. Kaikilla aminohapoilla, paitsi glysiinillä, on a -hiiliatomiin on kiinnittynyt neljä erilaista ryhmää. Geometrian näkökulmasta neljä erilaista ryhmää voidaan kiinnittää kahdella tavalla, ja vastaavasti on olemassa kaksi mahdollista konfiguraatiota tai kaksi isomeeriä, jotka liittyvät toisiinsa kuten esine on peilikuvaansa, ts. kuten vasen käsi oikealle. Yhtä kokoonpanoa kutsutaan vasemmaksi tai vasenkätiseksi ( L ), ja toinen oikea, eli oikealle kiertävä ( D ), koska kaksi tällaista isomeeriä eroavat toisistaan polarisoidun valon tason pyörimissuunnassa. Löytyy vain proteiineista L -aminohapot (poikkeus on glysiini; se voidaan esittää vain yhdessä muodossa, koska kaksi sen neljästä ryhmästä ovat samoja), ja ne kaikki ovat optisesti aktiivisia (koska on vain yksi isomeeri). D -aminohapot ovat harvinaisia luonnossa; niitä löytyy joistakin antibiooteista ja bakteerien soluseinistä.Aminohapposekvenssi. Polypeptidiketjun aminohapot eivät järjesty satunnaisesti, vaan tiettyyn kiinteään järjestykseen, ja juuri tämä järjestys määrää proteiinin toiminnot ja ominaisuudet. Vaihtelemalla 20 aminohappotyypin järjestystä voit luoda valtavan määrän erilaisia proteiineja, aivan kuten voit luoda monia erilaisia tekstejä aakkosten kirjaimista.

Aiemmin proteiinin aminohapposekvenssin määrittäminen kesti usein useita vuosia. Suora määritys on edelleen melko työläs tehtävä, vaikka on luotu laitteita, jotka mahdollistavat sen suorittamisen automaattisesti. Yleensä on helpompi määrittää vastaavan geenin nukleotidisekvenssi ja päätellä siitä proteiinin aminohapposekvenssi. Tähän mennessä monien satojen proteiinien aminohapposekvenssit on jo määritetty. Purettujen proteiinien toiminnot ovat yleensä tiedossa, ja tämä auttaa kuvittelemaan esimerkiksi pahanlaatuisissa kasvaimissa muodostuvien vastaavien proteiinien mahdollisia toimintoja.

Monimutkaiset proteiinit. Vain aminohapoista koostuvia proteiineja kutsutaan yksinkertaisiksi. Usein polypeptidiketjuun on kuitenkin kiinnittynyt metalliatomi tai jokin kemiallinen yhdiste, joka ei ole aminohappo. Tällaisia proteiineja kutsutaan kompleksiksi. Esimerkki on hemoglobiini: se sisältää rautaporfyriinia, joka määrittää sen punaisen värin ja antaa sen toimia hapen kantajana.

Monimutkaisimpien proteiinien nimet osoittavat liitettyjen ryhmien luonteen: glykoproteiinit sisältävät sokereita, lipoproteiinit sisältävät rasvoja. Jos entsyymin katalyyttinen aktiivisuus riippuu kiinnittyneestä ryhmästä, sitä kutsutaan proteettiseksi ryhmäksi. Usein vitamiinilla on proteesiryhmän rooli tai osa sitä. Esimerkiksi A-vitamiini, joka on kiinnittynyt johonkin verkkokalvon proteiineista, määrittää sen valoherkkyyden.

Tertiäärinen rakenne. Tärkeää ei ole niinkään itse proteiinin aminohapposekvenssi (primäärirakenne), vaan tapa, jolla se on aseteltu avaruuteen. Polypeptidiketjun koko pituudelta vetyionit muodostavat säännöllisiä vetysidoksia, jotka antavat sille kierteen tai kerroksen muodon (toissijainen rakenne). Tällaisten heliksien ja kerrosten yhdistelmästä syntyy seuraavan järjestyksen kompakti muoto: proteiinin tertiäärinen rakenne. Ketjun monomeeriyksiköitä kiinnittävien sidosten ympärillä pyörimiset pienissä kulmissa ovat mahdollisia. Siksi puhtaasti geometrisestä näkökulmasta katsottuna minkä tahansa polypeptidiketjun mahdollisten konfiguraatioiden lukumäärä on äärettömän suuri. Todellisuudessa jokainen proteiini esiintyy normaalisti vain yhdessä konfiguraatiossa, jonka määrittää sen aminohapposekvenssi. Tämä rakenne ei ole jäykkä, se on kuin « hengittää” vaihtelee tietyn keskimääräisen konfiguraation ympärillä. Piiri on taitettu konfiguraatioon, jossa vapaa energia (kyky tuottaa työtä) on minimaalinen, aivan kuten vapautettu jousi puristuu vain tilaan, joka vastaa vähimmäisvapaata energiaa. Usein yksi ketjun osa on liitetty jäykästi toiseen disulfidilla ( SS) sidoksia kahden kysteiinitähteen välillä. Osittain tästä syystä kysteiinillä on erityisen tärkeä rooli aminohappojen joukossa.

Proteiinien rakenteen monimutkaisuus on niin suuri, että proteiinin tertiääristä rakennetta ei vielä voida laskea, vaikka sen aminohapposekvenssi olisi tiedossa. Mutta jos on mahdollista saada proteiinikiteitä, sen tertiäärinen rakenne voidaan määrittää röntgendiffraktiolla.

Rakenteellisissa, supistumisproteiineissa ja joissakin muissa proteiineissa ketjut ovat pitkänomaisia ja useat lähellä olevat hieman laskostuneet ketjut muodostavat fibrillejä; fibrillit puolestaan laskostuvat suuremmiksi kuitumuodostelmiksi. Useimmat liuoksessa olevat proteiinit ovat kuitenkin muodoltaan pallomaisia: ketjut ovat kiertyneet palloon, kuten lanka pallossa. Vapaa energia tällä konfiguraatiolla on minimaalista, koska hydrofobiset ("vettä hylkivät") aminohapot ovat piilossa pallon sisällä ja hydrofiilisiä ("vettä houkuttelevia") aminohappoja on sen pinnalla.

Monet proteiinit ovat useiden polypeptidiketjujen komplekseja. Tätä rakennetta kutsutaan proteiinin kvaternaarirakenteeksi. Esimerkiksi hemoglobiinimolekyyli koostuu neljästä alayksiköstä, joista jokainen on pallomainen proteiini.

Rakenneproteiinit muodostavat lineaarisesta konfiguraatiostaan johtuen kuituja, joilla on erittäin korkea vetolujuus, kun taas pallomainen konfiguraatio mahdollistaa proteiinien spesifisen vuorovaikutuksen muiden yhdisteiden kanssa. Kun ketjut on asetettu oikein, pallon pinnalle ilmestyy tietyn muotoisia onteloita, joissa reaktiiviset kemialliset ryhmät sijaitsevat. Jos tietty proteiini on entsyymi, toinen, yleensä pienempi, jonkin aineen molekyyli tulee tällaiseen onteloon, aivan kuten avain menee lukkoon; tässä tapauksessa molekyylin elektronipilven konfiguraatio muuttuu onkalossa olevien kemiallisten ryhmien vaikutuksesta, ja tämä pakottaa sen reagoimaan tietyllä tavalla. Tällä tavalla entsyymi katalysoi reaktiota. Vasta-ainemolekyyleissä on myös onteloita, joissa erilaiset vieraat aineet sitoutuvat ja ovat siten vaarattomia. "Lukko ja avain" -malli, joka selittää proteiinien vuorovaikutuksen muiden yhdisteiden kanssa, antaa meille mahdollisuuden ymmärtää entsyymien ja vasta-aineiden spesifisyyttä, ts. niiden kyky reagoida vain tiettyjen yhdisteiden kanssa.

Proteiinit eri tyyppisissä organismeissa. Proteiineilla, jotka suorittavat saman tehtävän eri kasvi- ja eläinlajeissa ja joilla on siksi sama nimi, on myös samanlainen rakenne. Ne eroavat kuitenkin jonkin verran aminohapposekvenssistään. Kun lajit eroavat yhteisestä esi-isästä, jotkin aminohapot tietyissä kohdissa korvataan mutaatioilla toisilla. Perinnöllisiä sairauksia aiheuttavat haitalliset mutaatiot eliminoidaan luonnollisella valinnalla, mutta hyödylliset tai ainakin neutraalit voivat säilyä. Mitä lähempänä kaksi lajia ovat toisiaan, sitä vähemmän eroja niiden proteiineissa löytyy.

Jotkut proteiinit muuttuvat suhteellisen nopeasti, toiset ovat hyvin konservoituneita. Viimeksi mainittu sisältää esimerkiksi sytokromin Kanssa hengitysteiden entsyymi, jota löytyy useimmista elävistä organismeista. Ihmisillä ja simpansseilla sen aminohapposekvenssit ovat identtiset ja sytokromissa Kanssa Vehnässä vain 38 % aminohapoista oli erilaisia. Jopa vertaamalla ihmisiä ja bakteereja, sytokromien samankaltaisuus Kanssa(erot vaikuttavat 65 prosenttiin aminohapoista täällä) voidaan edelleen nähdä, vaikka bakteerien ja ihmisten yhteinen esi-isä eli maapallolla noin kaksi miljardia vuotta sitten. Nykyään aminohapposekvenssien vertailua käytetään usein fylogeneettisen (suku)puun rakentamiseen, mikä kuvastaa eri organismien välisiä evoluutiosuhteita.

Denaturaatio. Syntetisoitu proteiinimolekyyli, laskostuva, saa tyypillisen konfiguraation. Tämä kokoonpano voidaan kuitenkin tuhota kuumentamalla, muuttamalla pH:ta, altistamalla orgaanisille liuottimille ja jopa yksinkertaisesti ravistamalla liuosta, kunnes sen pinnalle ilmestyy kuplia. Tällä tavalla modifioitua proteiinia kutsutaan denaturoiduksi; se menettää biologisen aktiivisuutensa ja muuttuu yleensä liukenemattomaksi. Tunnettuja esimerkkejä denaturoidusta proteiinista ovat keitetyt munat tai kermavaahto. Pienet proteiinit, jotka sisältävät vain noin sata aminohappoa, kykenevät renaturoitumaan, ts. hankkia takaisin alkuperäisen kokoonpanon. Mutta useimmat proteiinit yksinkertaisesti muuttuvat sotkeutuneiden polypeptidiketjujen massaksi eivätkä palauta aiempaa konfiguraatiotaan.

Yksi tärkeimmistä ongelmista aktiivisten proteiinien eristämisessä on niiden äärimmäinen herkkyys denaturaatiolle. Tämä proteiinien ominaisuus on hyödyllinen käyttö elintarvikkeiden säilönnässä: korkea lämpötila denaturoi peruuttamattomasti mikro-organismien entsyymit ja mikro-organismit kuolevat.

PROTEIINISYNTEESI Proteiinin syntetisoimiseksi elävällä organismilla on oltava entsyymijärjestelmä, joka pystyy yhdistämään aminohapon toiseen. Tietolähde tarvitaan myös sen määrittämiseksi, mitkä aminohapot tulisi yhdistää. Koska elimistössä on tuhansia erilaisia proteiineja ja jokainen niistä koostuu keskimäärin useista sadoista aminohapoista, tarvittavan tiedon on oltava todella valtava. Se varastoituu (samalla tavalla kuin tallenne tallennetaan magneettinauhalle) nukleiinihappomolekyyleihin, jotka muodostavat geenejä. cm . myös PERINNÄLLÄ; NUKLEIINIHAPOT.Entsyymin aktivointi. Aminohapoista syntetisoitu polypeptidiketju ei aina ole proteiini lopullisessa muodossaan. Monet entsyymit syntetisoidaan ensin inaktiivisina prekursoreina ja ne aktivoituvat vasta sen jälkeen, kun toinen entsyymi poistaa useita aminohappoja ketjun toisesta päästä. Jotkut ruoansulatusentsyymeistä, kuten trypsiini, syntetisoidaan tässä inaktiivisessa muodossa; nämä entsyymit aktivoituvat ruoansulatuskanavassa ketjun terminaalisen fragmentin poistamisen seurauksena. Hormoniinsuliini, jonka molekyyli aktiivisessa muodossaan koostuu kahdesta lyhyestä ketjusta, syntetisoidaan yhdeksi ketjuksi, ns. proinsuliini. Tämän ketjun keskiosa poistetaan sitten, ja loput fragmentit sitoutuvat yhteen muodostaen aktiivisen hormonimolekyylin. Monimutkaiset proteiinit muodostuvat vasta, kun tietty kemiallinen ryhmä on kiinnittynyt proteiiniin, ja tämä kiinnittyminen vaatii usein myös entsyymiä.Metabolinen verenkierto. Kun eläimelle on syötetty aminohappoja, jotka on leimattu radioaktiivisilla hiilen, typen tai vedyn isotoopeilla, leima liitetään nopeasti sen proteiineihin. Jos leimattuja aminohappoja lakkaa pääsemästä kehoon, leiman määrä proteiineissa alkaa vähentyä. Nämä kokeet osoittavat, että tuloksena olevat proteiinit eivät säily elimistössä ennen elämän loppua. Kaikki ne muutamaa poikkeusta lukuun ottamatta ovat dynaamisessa tilassa, hajoavat jatkuvasti aminohapoiksi ja syntetisoituvat sitten uudelleen.

Jotkut proteiinit hajoavat solujen kuollessa ja tuhoutuvat. Tämä tapahtuu koko ajan, esimerkiksi punasolujen ja epiteelisolujen kanssa, jotka vuoraavat suolen sisäpintaa. Lisäksi proteiinien hajoaminen ja uudelleensynteesi tapahtuu myös elävissä soluissa. Kummallista kyllä, proteiinien hajoamisesta tiedetään vähemmän kuin niiden synteesistä. On kuitenkin selvää, että hajoamiseen liittyy proteolyyttisiä entsyymejä, jotka ovat samanlaisia kuin ne, jotka hajottavat proteiineja aminohapoiksi ruoansulatuskanavassa.

Eri proteiinien puoliintumisaika vaihtelee useista tunteista useisiin kuukausiin. Ainoa poikkeus on kollageenimolekyyli. Kun ne on muodostettu, ne pysyvät vakaina, eikä niitä uusita tai vaihdeta. Ajan myötä osa niiden ominaisuuksista kuitenkin muuttuu, erityisesti elastisuus, ja koska ne eivät uusiudu, tämä johtaa tiettyihin ikääntymiseen liittyviin muutoksiin, kuten ryppyjen ilmestymiseen iholle.

Synteettiset proteiinit. Kemistit ovat jo pitkään oppineet polymeroimaan aminohappoja, mutta aminohapot yhdistetään epäsäännöllisesti, joten tällaisen polymeroinnin tuotteet eivät juurikaan muistuta luonnollisia. On totta, että aminohapot on mahdollista yhdistää tietyssä järjestyksessä, mikä mahdollistaa joidenkin biologisesti aktiivisten proteiinien, erityisesti insuliinin, saamisen. Prosessi on melko monimutkainen, ja tällä tavalla on mahdollista saada vain niitä proteiineja, joiden molekyylit sisältävät noin sata aminohappoa. Sen sijaan on edullista syntetisoida tai eristää haluttua aminohapposekvenssiä vastaavan geenin nukleotidisekvenssi ja viedä tämä geeni sitten bakteeriin, joka tuottaa suuria määriä haluttua tuotetta replikoitumalla. Tällä menetelmällä on kuitenkin myös haittapuolensa. cm . myös Geenitekniikkaa. PROTEIINI JA RAVINTO Kun kehon proteiinit hajotetaan aminohapoiksi, näitä aminohappoja voidaan käyttää uudelleen proteiinien syntetisoimiseen. Samanaikaisesti itse aminohapot hajoavat, joten niitä ei hyödynnetä kokonaan uudelleen. On myös selvää, että kasvun, raskauden ja haavan paranemisen aikana proteiinisynteesin täytyy ylittää hajoamisen. Keho menettää jatkuvasti joitakin proteiineja; Nämä ovat hiusten, kynsien ja ihon pintakerroksen proteiineja. Siksi proteiinien syntetisoimiseksi jokaisen organismin on saatava aminohappoja ruoasta. Vihreät kasvit syntetisoivat CO:sta 2 , vesi ja ammoniakki tai nitraatit ovat kaikki 20 aminohappoa, joita löytyy proteiineista. Monet bakteerit pystyvät myös syntetisoimaan aminohappoja sokerin (tai jonkin vastaavan) ja kiinteän typen läsnä ollessa, mutta sokeri saadaan lopulta vihreistä kasveista. Eläimillä on rajallinen kyky syntetisoida aminohappoja; he saavat aminohappoja syömällä vihreitä kasveja tai muita eläimiä. Ruoansulatuskanavassa imeytyneet proteiinit pilkkoutuvat aminohapoiksi, joista jälkimmäiset imeytyvät ja niistä rakennetaan tietylle organismille ominaisia proteiineja. Mikään imeytyneistä proteiineista ei liity kehon rakenteisiin sellaisenaan. Ainoa poikkeus on, että monilla nisäkkäillä jotkin äidin vasta-aineet voivat kulkeutua koskemattomina istukan läpi sikiön verenkiertoon ja äidinmaidon kautta (etenkin märehtijöillä) voivat siirtyä vastasyntyneeseen heti syntymän jälkeen.Proteiinin tarve. On selvää, että elämän ylläpitämiseksi kehon on saatava tietty määrä proteiinia ruoasta. Tämän tarpeen laajuus riippuu kuitenkin useista tekijöistä. Elimistö tarvitsee ruokaa sekä energianlähteenä (kalorit) että materiaalina rakenteidensa rakentamiseen. Energian tarve tulee ensin. Tämä tarkoittaa, että kun ruokavaliossa on vähän hiilihydraatteja ja rasvoja, ravinnon proteiineja ei käytetä omien proteiinien synteesiin, vaan kalorien lähteenä. Pitkäaikaisen paaston aikana jopa omia proteiineja käytetään energiantarpeen tyydyttämiseen. Jos ruokavaliossa on tarpeeksi hiilihydraatteja, proteiinin kulutusta voidaan vähentää.Typpitasapaino. Keskimäärin n. 16 % proteiinin kokonaismassasta on typpeä. Kun proteiinien sisältämät aminohapot hajoavat, niiden sisältämä typpi erittyy elimistöstä virtsaan ja (vähemmässä määrin) ulosteeseen erilaisten typpiyhdisteiden muodossa. Siksi on kätevää käyttää indikaattoria, kuten typpitasapainoa, arvioimaan proteiiniravinnon laatua, ts. elimistöön tulevan typen ja vuorokaudessa erittyneen typen määrän välinen ero (grammoina). Normaalilla ravitsemuksella aikuisella nämä määrät ovat yhtä suuret. Kasvavassa organismissa erittyvän typen määrä on pienempi kuin vastaanotettu määrä, ts. saldo on positiivinen. Jos ruokavaliosta puuttuu proteiinia, saldo on negatiivinen. Jos ruokavaliossa on tarpeeksi kaloreita, mutta siinä ei ole proteiineja, elimistö säästää proteiineja. Samalla proteiiniaineenvaihdunta hidastuu ja aminohappojen toistuva hyödyntäminen proteiinisynteesissä tapahtuu mahdollisimman tehokkaasti. Häviöt ovat kuitenkin väistämättömiä, ja typpiyhdisteitä erittyy edelleen virtsaan ja osittain ulosteisiin. Proteiinipaaston aikana elimistöstä päivässä erittyneen typen määrä voi toimia päivittäisen proteiinin puutteen mittarina. On luonnollista olettaa, että typpitasapaino voidaan palauttaa lisäämällä ruokavalioon tätä puutetta vastaava määrä proteiinia. Se ei kuitenkaan ole. Saatuaan tämän määrän proteiinia elimistö alkaa käyttää aminohappoja vähemmän tehokkaasti, joten typpitasapainon palauttamiseksi tarvitaan lisäproteiinia.

Jos proteiinin määrä ruokavaliossa ylittää sen, mikä on tarpeen typpitasapainon ylläpitämiseksi, ei näytä olevan haittaa. Ylimääräiset aminohapot käytetään yksinkertaisesti energianlähteenä. Erityisen silmiinpistävänä esimerkkinä eskimot kuluttavat vähän hiilihydraatteja ja noin kymmenen kertaa enemmän proteiinia, joka tarvitaan typpitasapainon ylläpitämiseen. Useimmissa tapauksissa proteiinin käyttäminen energialähteenä ei kuitenkaan ole hyödyllistä, koska tietty määrä hiilihydraattia voi tuottaa paljon enemmän kaloreita kuin sama määrä proteiinia. Köyhissä maissa ihmiset saavat kalorinsa hiilihydraateista ja kuluttavat minimaalisen määrän proteiinia.

Jos elimistö saa tarvittavan määrän kaloreita ei-proteiinituotteina, niin proteiinin vähimmäismäärä typpitasapainon ylläpitämiseksi on n. 30 g päivässä. Noin tämän verran proteiinia on neljässä leipäviipaleessa tai 0,5 litrassa maitoa. Hieman suurempaa määrää pidetään yleensä optimaalisena; 50-70 g suositellaan.

Välttämättömiä aminohappoja. Tähän asti proteiinia pidettiin kokonaisuutena. Sillä välin, jotta proteiinisynteesi tapahtuisi, kaikkien tarvittavien aminohappojen on oltava kehossa. Eläimen keho itse pystyy syntetisoimaan joitain aminohappoja. Niitä kutsutaan korvattaviksi, koska niitä ei välttämättä tarvitse olla ruokavaliossa, on vain tärkeää, että proteiinin kokonaissaanti typen lähteenä on riittävä; sitten, jos ei-välttämättömistä aminohapoista on pulaa, elimistö voi syntetisoida niitä niiden kustannuksella, joita on liikaa. Jäljelle jääviä, "välttämättömiä" aminohappoja ei voida syntetisoida, ja ne on toimitettava kehoon ruoan kautta. Ihmisille välttämättömiä ovat valiini, leusiini, isoleusiini, treoniini, metioniini, fenyylialaniini, tryptofaani, histidiini, lysiini ja arginiini. (Vaikka arginiini voi syntetisoitua elimistössä, se luokitellaan välttämättömäksi aminohapoksi, koska sitä ei tuota riittävästi vastasyntyneillä ja kasvavilla lapsilla. Toisaalta osa näistä ravinnosta saatavista aminohapoista voi tulla aikuiselle tarpeettomaksi henkilö.)

Tämä välttämättömien aminohappojen luettelo on suunnilleen sama muilla selkärankaisilla ja jopa hyönteisillä. Proteiinien ravintoarvo määritetään yleensä syöttämällä niitä kasvaville rotille ja seuraamalla eläinten painonnousua.

Proteiinien ravintoarvo. Proteiinin ravintoarvo määräytyy sen välttämättömän aminohapon mukaan, josta on eniten puutetta. Havainnollistetaan tätä esimerkillä. Kehomme proteiinit sisältävät keskimäärin n. 2 % tryptofaania (painosta). Oletetaan, että ruokavalio sisältää 10 g proteiinia, joka sisältää 1 % tryptofaania, ja että siinä on riittävästi muita välttämättömiä aminohappoja. Meidän tapauksessamme 10 g tätä epätäydellistä proteiinia vastaa oleellisesti 5 g täydellistä proteiinia; loput 5 g voivat toimia vain energianlähteenä. Huomaa, että koska aminohappoja ei käytännössä varastoidu elimistöön ja jotta proteiinisynteesi tapahtuisi, kaikkien aminohappojen on oltava läsnä samanaikaisesti, välttämättömien aminohappojen saannin vaikutus voidaan havaita vain, jos ne kaikki päästä kehoon samanaikaisesti. Useimpien eläinproteiinien keskimääräinen koostumus on lähellä ihmiskehon proteiinien keskimääräistä koostumusta, joten emme todennäköisesti kohtaa aminohappojen puutetta, jos ruokavaliossamme on runsaasti ruokia, kuten lihaa, munia, maitoa ja juustoa. On kuitenkin olemassa proteiineja, kuten gelatiini (kollageenin denaturaatiotuote), jotka sisältävät hyvin vähän välttämättömiä aminohappoja. Kasviproteiinit, vaikka ne ovat tässä mielessä parempia kuin gelatiini, ovat myös köyhiä välttämättömien aminohappojen suhteen; Niissä on erityisen vähän lysiiniä ja tryptofaania. Pelkästään kasvisruokavaliota ei kuitenkaan voida pitää haitallisena ollenkaan, ellei siinä kuluteta hieman suurempia määriä kasviproteiinia, joka riittää antamaan elimistölle välttämättömät aminohapot. Kasvit sisältävät eniten proteiinia siemenissään, erityisesti vehnän ja eri palkokasvien siemenissä. Nuoret versot, kuten parsa, sisältävät myös runsaasti proteiinia.Synteettiset proteiinit ruokavaliossa. Lisäämällä pieniä määriä synteettisiä välttämättömiä aminohappoja tai aminohapporikkaita proteiineja epätäydellisiin proteiineihin, kuten maissiproteiineihin, voidaan jälkimmäisten ravintoarvoa nostaa merkittävästi, ts. mikä lisää kulutetun proteiinin määrää. Toinen mahdollisuus on kasvattaa bakteereja tai hiivaa maaöljyn hiilivedyillä lisäämällä typen lähteenä nitraatteja tai ammoniakkia. Tällä tavalla saatu mikrobiproteiini voi toimia siipikarjan tai karjan rehuna tai sitä voidaan käyttää suoraan ihmisravinnoksi. Kolmas, laajalti käytetty menetelmä hyödyntää märehtijöiden fysiologiaa. Märehtijöillä mahalaukun alkuosassa ns. Pitsissä asuu erikoismuotoja bakteereja ja alkueläimiä, jotka muuttavat epätäydelliset kasviproteiinit täydellisemmiksi mikrobiproteiineiksi, jotka puolestaan ruoansulatuksen ja imeytymisen jälkeen muuttuvat eläinproteiineiksi. Karjan rehuun voidaan lisätä ureaa, halpaa synteettistä typpeä sisältävää yhdistettä. Pitsissä elävät mikro-organismit käyttävät ureatyppeä hiilihydraattien (joita on rehussa paljon enemmän) muuntamiseen proteiiniksi. Noin kolmasosa kaikesta karjanrehussa olevasta typestä voi tulla urean muodossa, mikä oleellisesti tarkoittaa jossain määrin proteiinin kemiallista synteesiä. Yhdysvalloissa tällä menetelmällä on tärkeä rooli yhtenä keinona saada proteiinia.KIRJALLISUUS Murray R., Grenner D., Mayes P., Rodwell W. Ihmisen biokemia, voi. 12. M., 1993
Alberts B, Bray D, Lewis J, et ai. Molekyylisolubiologia, voi. 13. M., 1994

Lippu 2. 1. Lipidiluonnon olennaiset ravitsemukselliset tekijät. Joitakin lipidejä ei syntetisoidu ihmiskehossa ja ne ovat siksi tärkeitä ravitsemuksellisia tekijöitä. Näitä ovat rasvahapot, joissa on kaksi tai useampi kaksoissidos (polyeeni) - välttämättömiä rasvahappoja. Jotkut näistä hapoista ovat substraatteja paikallisten hormonien - eikosanoidien - synteesiin (aihe 8.10).

Rasvaliukoiset vitamiinit suorittaa erilaisia toimintoja: A-vitamiini osallistuu näköprosessiin sekä solujen kasvuun ja erilaistumiseen; sen kyky estää tietyntyyppisten kasvainten kasvua on todistettu; K-vitamiinia osallistuu veren hyytymiseen; D-vitamiini osallistuu kalsiumin aineenvaihdunnan säätelyyn; E-vitamiinia- antioksidantti, estää vapaiden radikaalien muodostumista ja siten ehkäisee lipidiperoksidaatiosta johtuvia soluvaurioita.

Asiakirja

2. Proteiinien rakenne ja rakenteellisen organisoinnin tasot

Proteiinien rakenteellisessa organisaatiossa on neljä tasoa: primaarinen, sekundaarinen, tertiäärinen ja kvaternäärinen. Jokaisella tasolla on omat ominaisuutensa.

Ensisijainen proteiinirakenne

Proteiinien päärakenne on lineaarinen polypeptidiketju aminohapoista, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla. Primäärirakenne on proteiinimolekyylin rakenteellisen organisoinnin yksinkertaisin taso. Korkean stabiilisuuden antavat sille kovalenttiset peptidisidokset yhden aminohapon a-aminoryhmän ja toisen aminohapon a-karboksyyliryhmän välillä. [näytä].

Jos proliinin tai hydroksiproliinin iminoryhmä on osallisena peptidisidoksen muodostumisessa, sillä on eri muoto [näytä].

Kun soluihin muodostuu peptidisidoksia, yhden aminohapon karboksyyliryhmä aktivoituu ensin, ja sitten se yhdistyy toisen aminoryhmän kanssa. Polypeptidien laboratorio synteesi suoritetaan suunnilleen samalla tavalla.

Peptidisidos on polypeptidiketjun toistuva fragmentti. Sillä on useita ominaisuuksia, jotka eivät vaikuta vain primäärirakenteen muotoon, vaan myös polypeptidiketjun korkeampiin organisoitumistasoihin:

samantasoisuus - kaikki peptidiryhmään sisältyvät atomit ovat samassa tasossa;

kyky esiintyä kahdessa resonanssimuodossa (keto- tai enolimuoto);

substituenttien trans-asema suhteessa C-N-sidokseen;

kyky muodostaa vetysidoksia, ja jokainen peptidiryhmä voi muodostaa kaksi vetysidosta muiden ryhmien kanssa, mukaan lukien peptidiryhmät.

Poikkeuksen muodostavat peptidiryhmät, joissa on proliinin tai hydroksiproliinin aminoryhmä. Ne pystyvät muodostamaan vain yhden vetysidoksen (katso edellä). Tämä vaikuttaa proteiinin sekundaarirakenteen muodostumiseen. Polypeptidiketju alueella, jossa proliini tai hydroksiproliini sijaitsee, taipuu helposti, koska sitä ei pidä, kuten tavallista, toinen vetysidos.

Peptidien ja polypeptidien nimikkeistö. Peptidien nimi koostuu niiden aminohappojen nimistä. Kaksi aminohappoa muodostaa dipeptidin, kolme muodostaa tripeptidin, neljä muodostavat tetrapeptidin jne. Jokaisessa minkä tahansa pituisessa peptidissä tai polypeptidiketjussa on N-terminaalinen aminohappo, joka sisältää vapaan aminoryhmän, ja C-terminaalinen aminohappo, joka sisältää vapaan karboksyylin ryhmä. Polypeptidien nimeämisessä kaikki aminohapot luetellaan peräkkäin alkaen N-päästä ja korvataan niiden nimissä C-terminaalista lukuun ottamatta -in -liite -yylillä (koska peptidien aminohapoilla ei enää ole karboksyyliryhmä, mutta karbonyyliryhmä). Esimerkiksi kuvassa näkyvä nimi. 1 tripeptidi - leuc lietettä fenyylialaani lietettä treoni sisään.

Proteiinin perusrakenteen ominaisuudet. Polypeptidiketjun rungossa jäykät rakenteet (litteät peptidiryhmät) vuorottelevat suhteellisen liikkuvien alueiden (-CHR) kanssa, jotka pystyvät pyörimään sidosten ympärillä. Sellaiset polypeptidiketjun rakenteelliset piirteet vaikuttavat sen tilajärjestelyyn.

Proteiinin sekundaarinen rakenne

Toissijainen rakenne on tapa laskostaa polypeptidiketju järjestetyksi rakenteeksi johtuen vetysidosten muodostumisesta saman ketjun peptidiryhmien tai vierekkäisten polypeptidiketjujen välille. Toissijaiset rakenteet jaetaan konfiguraationsa mukaan kierteisiin (α-heliksi) ja kerroslaskostettuihin (β-rakenne ja poikki-β-muoto).

α-helix. Tämä on eräänlainen sekundäärinen proteiinirakenne, joka näyttää tavalliselta kierteeltä, joka muodostuu yhden polypeptidiketjun sisällä olevien peptidien välisten vetysidosten vuoksi. Pauling ja Corey ehdottivat mallia a-heliksin rakenteesta (kuvio 2), joka ottaa huomioon kaikki peptidisidoksen ominaisuudet. α-heliksin tärkeimmät ominaisuudet:

polypeptidiketjun kierteinen konfiguraatio, jolla on helikaalinen symmetria;

vetysidosten muodostuminen kunkin ensimmäisen ja neljännen aminohappotähteen peptidiryhmien välille;

spiraalikierrosten säännöllisyys;

kaikkien α-kierteen aminohappotähteiden vastaavuus niiden sivuradikaalien rakenteesta riippumatta;

aminohappojen sivuradikaalit eivät osallistu α-heliksin muodostumiseen.

Ulkoisesti α-helix näyttää sähköliesi hieman venyneeltä spiraalilta. Vetysidosten säännöllisyys ensimmäisen ja neljännen peptidiryhmän välillä määrää polypeptidiketjun käänteiden säännöllisyyden. Yhden kierroksen korkeus tai a-heliksin nousu on 0,54 nm; se sisältää 3,6 aminohappotähdettä, eli jokainen aminohappotähde liikkuu akselia pitkin (yhden aminohappotähteen korkeus) 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), mikä antaa mahdollisuuden puhua kaikkien aminohappotähteiden vastaavuudesta α-kierteessä. α-heliksin säännöllisyysjakso on 5 kierrosta tai 18 aminohappotähdettä; yhden jakson pituus on 2,7 nm. Riisi. 3. Pauling-Corey a-helix malli

β-rakenne. Tämä on eräänlainen sekundaarirakenne, jolla on hieman kaareva polypeptidiketjun konfiguraatio ja jonka muodostavat peptidien väliset vetysidokset yhden polypeptidiketjun yksittäisissä osissa tai vierekkäisissä polypeptidiketjuissa. Sitä kutsutaan myös kerrokselliseksi taittorakenteeksi. On olemassa erilaisia β-rakenteita. Proteiinin yhden polypeptidiketjun muodostamia rajoitettuja kerrosalueita kutsutaan cross-β-muodoksi (lyhyt p-rakenne). Polypeptidiketjun silmukoiden peptidiryhmien väliin muodostuu vetysidoksia ristiin-p-muodossa. Toinen tyyppi - täydellinen p-rakenne - on ominaista koko polypeptidiketjulle, jolla on pitkänomainen muoto ja jota pitävät peptidien väliset vetysidokset vierekkäisten rinnakkaisten polypeptidiketjujen välillä (kuvio 3). Tämä rakenne muistuttaa harmonikan palkea. Lisäksi β-rakenteiden variantit ovat mahdollisia: ne voivat muodostua rinnakkaisista ketjuista (polypeptidiketjujen N-terminaaliset päät on suunnattu samaan suuntaan) ja antirinnakkaisina (N-terminaaliset päät on suunnattu eri suuntiin). Yhden kerroksen sivuradikaalit sijoitetaan toisen kerroksen sivuradikaalien väliin.

Proteiineissa siirtymät α-rakenteista β-rakenteisiin ja takaisin ovat mahdollisia vetysidosten uudelleenjärjestelyn vuoksi. Sen sijaan, että ketjussa olisi säännöllisiä peptidien välisiä vetysidoksia (jonka ansiosta polypeptidiketju on kierretty spiraaliksi), kierteiset osiot purkautuvat ja vetysidokset sulkeutuvat polypeptidiketjujen pitkänomaisten fragmenttien väliin. Tämä siirtymä löytyy keratiinista, hiusten proteiinista. Kun hiuksia pestään emäksisellä pesuaineella, β-keratiinin kierteinen rakenne tuhoutuu helposti ja muuttuu α-keratiiniksi (kiharat hiukset suoristuvat).

Proteiinien säännöllisten toissijaisten rakenteiden (α-heliksit ja β-rakenteet) tuhoutumista, analogisesti kiteen sulamisen kanssa, kutsutaan polypeptidien "sulatukseksi". Tässä tapauksessa vetysidokset katkeavat ja polypeptidiketjut muodostuvat satunnaisen vyyhdin muodossa. Siten sekundäärirakenteiden stabiilisuus määräytyy peptidien välisten vetysidosten avulla. Muuntyyppiset sidokset eivät osallistu tähän juuri lainkaan, lukuun ottamatta disulfidisidoksia polypeptidiketjussa kysteiinitähteiden kohdissa. Lyhyet peptidit sulkeutuvat sykleihin disulfidisidosten vuoksi. Monet proteiinit sisältävät sekä α-kierteisiä alueita että β-rakenteita. 100-prosenttisesti α-kierteestä koostuvia luonnollisia proteiineja ei juurikaan ole (poikkeus on paramyosiini, lihasproteiini, joka on 96-100-prosenttisesti α-kierre), kun taas synteettisissä polypeptideissä on 100-prosenttinen heliksi.

Muilla proteiineilla on vaihteleva kiertymisaste. Paramyosiinissa, myoglobiinissa ja hemoglobiinissa havaitaan suuri taajuus a-kierteisiä rakenteita. Sitä vastoin trypsiinissä, ribonukleaasissa, merkittävä osa polypeptidiketjusta on laskostunut kerrosrakenteisiksi p-rakenteiksi. Tukikudosten proteiinit: keratiinilla (hiusten, villan proteiinilla), kollageenilla (jänteiden, ihon proteiinilla), fibroiinilla (luonnonsilkin proteiinilla) on polypeptidiketjujen β-konfiguraatio. Proteiinien polypeptidiketjujen erilaiset helisiteetin asteet osoittavat, että ilmeisesti on olemassa voimia, jotka osittain häiritsevät helisitettä tai "katkaisevat" polypeptidiketjun säännöllisen laskostumisen. Syynä tähän on proteiinipolypeptidiketjun tiiviimpi laskostuminen tietyssä tilavuudessa, eli tertiääriseen rakenteeseen.

Proteiinin tertiäärinen rakenne

Proteiinin tertiäärinen rakenne on tapa, jolla polypeptidiketju järjestetään avaruudessa. Tertiaarisen rakenteensa muodon perusteella proteiinit jaetaan pääasiassa pallomaisiin ja säikeisiin. Globulaarisilla proteiineilla on useimmiten ellipsoidimuoto, ja säikeisillä (langan kaltaisilla) proteiineilla on pitkänomainen muoto (sauvan tai karan muoto).

Proteiinien tertiaarisen rakenteen konfiguraatio ei kuitenkaan vielä anna aihetta olettaa, että fibrillaarisilla proteiineilla on vain β-rakenne ja globulaarisilla proteiineilla α-kierteinen rakenne. On fibrillaarisia proteiineja, joilla on kierteinen, ei kerroksellinen, taitettu sekundaarinen rakenne. Esimerkiksi α-keratiini ja paramyosiini (nilviäisten sulkijalihaksen proteiini), tropomyosiinit (luurankolihasten proteiinit) kuuluvat fibrillaarisiin proteiineihin (on sauvan muotoinen), ja niiden toissijainen rakenne on α-heliksi; sitä vastoin pallomaiset proteiinit voivat sisältää suuren määrän p-rakenteita.

Lineaarisen polypeptidiketjun spiralisoituminen pienentää sen kokoa noin 4 kertaa; ja pakkaaminen tertiääriseen rakenteeseen tekee siitä kymmeniä kertoja kompaktimman kuin alkuperäinen ketju.

Sidokset, jotka stabiloivat proteiinin tertiaarista rakennetta. Aminohappojen sivuradikaalien välisillä sidoksilla on rooli tertiaarisen rakenteen stabiloinnissa. Nämä liitännät voidaan jakaa:

vahva (kovalenttinen) [näytä].

heikko (polaarinen ja van der Waals) [näytä].

Lukuisat sidokset aminohappojen sivuradikaalien välillä määräävät proteiinimolekyylin avaruudellisen konfiguraation.

Proteiinin tertiaarisen rakenteen organisoinnin piirteet. Polypeptidiketjun tertiaarisen rakenteen konformaation määräävät siihen sisältyvien aminohappojen sivuradikaalien ominaisuudet (joilla ei ole havaittavissa olevaa vaikutusta primääri- ja sekundaaristen rakenteiden muodostumiseen) ja mikroympäristöstä, ts. ympäristöön. Poimutettuna proteiinin polypeptidiketjulla on taipumus saada energeettisesti suotuisa muoto, jolle on ominaista vähimmäismäärä vapaata energiaa. Siksi ei-polaariset R-ryhmät, "välttäen" vettä, muodostavat ikään kuin proteiinin tertiaarisen rakenteen sisäisen osan, jossa suurin osa polypeptidiketjun hydrofobisista tähteistä sijaitsee. Proteiinipallon keskellä ei ole juuri lainkaan vesimolekyylejä. Aminohapon polaariset (hydrofiiliset) R-ryhmät sijaitsevat tämän hydrofobisen ytimen ulkopuolella ja niitä ympäröivät vesimolekyylit. Polypeptidiketju on monimutkaisesti taivutettu kolmiulotteisessa tilassa. Kun se taipuu, sekundaarinen kierteinen konformaatio häiriintyy. Ketju "katkaistaan" heikoista kohdista, joissa proliini tai hydroksiproliini sijaitsevat, koska nämä aminohapot ovat liikkuvampia ketjussa muodostaen vain yhden vetysidoksen muiden peptidiryhmien kanssa. Toinen taivutuskohta on glysiini, jossa on pieni R-ryhmä (vety). Siksi muiden aminohappojen R-ryhmät pinottuna pyrkivät miehittämään vapaan tilan glysiinin sijainnissa. Useat aminohapot - alaniini, leusiini, glutamaatti, histidiini - edistävät stabiilien kierukkarakenteiden säilymistä proteiinissa, ja kuten metioniini, valiini, isoleusiini ja asparagiinihappo edistävät β-rakenteiden muodostumista. Tertiäärisen konfiguraation omaavassa proteiinimolekyylissä on alueita α-heliksien (kierteisen), β-rakenteiden (kerroksisen) ja satunnaisen kierteen muodossa. Vain proteiinin oikea tilajärjestely saa sen aktiiviseksi; sen rikkominen johtaa muutoksiin proteiinin ominaisuuksissa ja biologisen aktiivisuuden menettämiseen.

Kvaternäärinen proteiinirakenne

Yhdestä polypeptidiketjusta koostuvilla proteiineilla on vain tertiäärinen rakenne. Näitä ovat myoglobiini - lihaskudosproteiini, joka osallistuu hapen sitomiseen, useita entsyymejä (lysotsyymi, pepsiini, trypsiini jne.). Jotkut proteiinit on kuitenkin rakennettu useista polypeptidiketjuista, joista jokaisella on tertiäärinen rakenne. Tällaisille proteiineille on otettu käyttöön kvaternaarisen rakenteen käsite, joka tarkoittaa useiden tertiäärisen rakenteen omaavien polypeptidiketjujen järjestämistä yhdeksi toiminnalliseksi proteiinimolekyyliksi. Tällaista kvaternaarisen rakenteen omaavaa proteiinia kutsutaan oligomeeriksi ja sen tertiäärisen rakenteen omaavia polypeptidiketjuja kutsutaan protomeereiksi tai alayksiköiksi (kuvio 4).

Organisaation kvaternäärisellä tasolla proteiinit säilyttävät tertiäärisen rakenteen peruskonfiguraation (pallomainen tai fibrillaarinen). Esimerkiksi hemoglobiini on proteiini, jolla on kvaternäärinen rakenne ja joka koostuu neljästä alayksiköstä. Jokainen alayksikkö on pallomainen proteiini, ja yleensä hemoglobiinilla on myös pallomainen konfiguraatio. Hius- ja villaproteiinit - keratiinit, jotka liittyvät tertiäärisessä rakenteessa säikeisiin proteiineihin, ovat fibrillaarista konformaatiota ja kvaternääristä rakennetta.

Proteiinin kvaternaarisen rakenteen stabilointi. Kaikki proteiinit, joilla on kvaternäärinen rakenne, eristetään yksittäisten makromolekyylien muodossa, jotka eivät hajoa alayksiköiksi. Kosketukset alayksiköiden pintojen välillä ovat mahdollisia vain aminohappotähteiden polaaristen ryhmien ansiosta, koska kunkin polypeptidiketjun tertiaarisen rakenteen muodostumisen aikana ei-polaaristen aminohappojen sivuradikaalit (jotka muodostavat suurimman osan kaikki proteinogeeniset aminohapot) ovat piilossa alayksikön sisällä. Polaaristen ryhmiensä välille muodostuu lukuisia ionisia (suola-), vety- ja joissakin tapauksissa disulfidisidoksia, jotka pitävät alayksiköt lujasti organisoidun kompleksin muodossa. Vetysidoksia rikkovien tai disulfidisiltoja vähentävien aineiden käyttö aiheuttaa protomeerien hajoamista ja proteiinin kvaternaarisen rakenteen tuhoutumista. Taulukossa Kuvassa 1 on yhteenveto tiedoista sidoksista, jotka stabiloivat proteiinimolekyylin eri organisoitumistasoja [näytä].

Joidenkin fibrillaaristen proteiinien rakenteellisen organisaation piirteet

Fibrillaaristen proteiinien rakenteellisella organisaatiolla on useita piirteitä verrattuna pallomaisiin proteiineihin. Nämä ominaisuudet voidaan nähdä esimerkiksi keratiinista, fibroiinista ja kollageenista. Keratiinit esiintyvät α- ja β-konformaatioina. α-Keratiineilla ja fibroiinilla on kerros-laskostettu toissijainen rakenne, mutta keratiinissa ketjut ovat yhdensuuntaisia ja fibroiinissa ne ovat vastasuuntaisia (katso kuva 3); Lisäksi keratiini sisältää ketjujen välisiä disulfidisidoksia, kun taas fibroiinissa niitä ei ole. Disulfidisidosten katkeaminen johtaa keratiinien polypeptidiketjujen erottumiseen. Päinvastoin, maksimimäärän disulfidisidosten muodostuminen keratiineihin altistuessaan hapettimille luo vahvan tilarakenteen. Yleensä fibrillaarisissa proteiineissa, toisin kuin pallomaisissa proteiineissa, on joskus vaikea tehdä tiukkaa eroa organisaation eri tasojen välillä. Jos hyväksymme (kuten globulaarisen proteiinin kohdalla), että tertiäärinen rakenne muodostuu asettamalla yksi polypeptidiketju avaruuteen ja kvaternäärinen rakenne useilla ketjuilla, niin fibrillaarisissa proteiineissa on mukana useita polypeptidiketjuja jo sekundaarirakenteen muodostumisen aikana. . Tyypillinen esimerkki fibrillaarisesta proteiinista on kollageeni, joka on yksi ihmiskehon runsaimmista proteiineista (noin 1/3 kaikkien proteiinien massasta). Sitä löytyy kudoksista, joilla on suuri lujuus ja alhainen venyvyys (luut, jänteet, iho, hampaat jne.). Kollageenissa kolmasosa aminohappotähteistä on glysiiniä ja noin neljäsosa tai hieman enemmän proliinia tai hydroksiproliinia.

Kollageenin eristetty polypeptidiketju (primäärirakenne) näyttää katkoviivalta. Se sisältää noin 1000 aminohappoa ja sen molekyylipaino on noin 105 (kuvio 5, a, b). Polypeptidiketju rakennetaan toistuvasta aminohappokolmiosta (tripletti), jonka koostumus on seuraava: gly-A-B, jossa A ja B ovat mitä tahansa muita aminohappoja kuin glysiiniä (useimmiten proliinia ja hydroksiproliinia). Kollageenipolypeptidiketjut (tai a-ketjut) sekundaaristen ja tertiääristen rakenteiden muodostumisen aikana (kuvio 5, c ja d) eivät voi tuottaa tyypillisiä a-heliksejä, joilla on kierteinen symmetria. Proliini, hydroksiproliini ja glysiini (antihelikaaliset aminohapot) häiritsevät tätä. Siksi kolme α-ketjua muodostavat ikään kuin kierrettyjä spiraaleja, kuten kolme lankaa, jotka kiertyvät sylinterin ympärille. Kolme kierteistä a-ketjua muodostavat toistuvan kollageenirakenteen, jota kutsutaan tropokollageeniksi (kuva 5d). Tropokollageeni on organisaatiossaan kollageenin tertiäärinen rakenne. Proliinin ja hydroksiproliinin litteät renkaat, jotka vuorottelevat säännöllisesti pitkin ketjua, antavat sille jäykkyyttä, samoin kuin ketjujen väliset sidokset tropokollageenin α-ketjujen välillä (siksi kollageeni kestää venymistä). Tropokollageeni on pohjimmiltaan kollageenifibrillien alayksikkö. Tropokollageenialayksiköiden asettuminen kollageenin kvaternaariseen rakenteeseen tapahtuu vaiheittain (kuva 5e).

Kollageenirakenteiden stabiloituminen tapahtuu ketjujen välisten vety-, ioni- ja van der Waalsin sidosten sekä pienen määrän kovalenttisten sidosten ansiosta.

Kollageenin α-ketjuilla on erilaiset kemialliset rakenteet. On olemassa erilaisia α1-ketjuja (I, II, III, IV) ja α2-ketjuja. Riippuen siitä, mitkä α 1 - ja α 2 -ketjut osallistuvat tropokollageenin kolmijuosteisen heliksin muodostumiseen, kollageenia erotetaan neljää tyyppiä:

ensimmäinen tyyppi - kaksi a1 (I) ja yksi a2-ketju;

toinen tyyppi - kolme a1(II)-ketjua;

kolmas tyyppi - kolme a1(III)-ketjua;

neljäs tyyppi - kolme α1 (IV) -ketjua.

Yleisin kollageeni on ensimmäinen tyyppi: sitä löytyy luukudoksesta, ihosta, jänteistä; tyypin 2 kollageenia löytyy rustokudoksesta jne. Yksi kudostyyppi voi sisältää erityyppistä kollageenia.

Kollageenirakenteiden järjestetty aggregaatio, niiden jäykkyys ja inertisyys takaavat kollageenikuitujen korkean lujuuden. Kollageeniproteiinit sisältävät myös hiilihydraattikomponentteja, eli ne ovat proteiini-hiilihydraattikomplekseja.

Kollageeni on solunulkoinen proteiini, jota muodostavat kaikissa elimissä esiintyvät sidekudossolut. Siksi kollageenin vaurioituessa (tai sen muodostumisen häiriintymisessä) esiintyy useita elinten sidekudoksen tukitoimintojen rikkomuksia.

Alfa-polypeptidiketju päättyy aminohappoyhdistelmään valiini-leusiini ja beeta-polypeptidiketju päättyy valiini-histidiini-leusiini-yhdistelmään. Alfa- ja beeta-polypeptidiketjut hemoglobiinimolekyylissä eivät ole lineaarisesti järjestetyt, tämä on ensisijainen rakenne. Molekyylisisäisten voimien olemassaolon vuoksi polypeptidiketjut kiertyvät proteiineille tyypillisen alfa-heliksikierteen (sekundaarirakenteen) muodossa. Alfa-heliksikierukka itsessään taipuu avaruudellisesti kunkin alfa- ja beeta-polypeptidiketjun osalta muodostaen munanmuotoisia punoksia (tertiäärinen rakenne). Polypeptidiketjujen alfa-heliksikierteiden yksittäiset osat on merkitty latinalaisilla kirjaimilla A:sta H:hen. Kaikki neljä tertiääristä kaarevaa alfa- ja beeta-polypeptidiketjua sijaitsevat avaruudellisesti tietyssä suhteessa - kvaternaarisessa rakenteessa. Niitä eivät yhdistä todelliset kemialliset sidokset, vaan molekyylien väliset voimat.

Kävi ilmi, että ihmisillä on kolme päätyyppiä normaalia hemoglobiinia: alkion - U, sikiön - F ja aikuisen hemoglobiini - A. HbU (nimetty sanan kohtu alkukirjaimen mukaan) esiintyy alkiossa 7-12 elinviikon välillä. sitten se katoaa ja ilmestyy sikiön hemoglobiini, joka kolmannen kuukauden jälkeen on sikiön tärkein hemoglobiini. Tämän jälkeen tavallinen aikuisen hemoglobiini ilmestyy vähitellen, nimeltään HbA, englannin sanan "adult" alkukirjaimen jälkeen. Sikiön hemoglobiinin määrä vähenee vähitellen niin, että syntymähetkellä hemoglobiinista 80 % on HbA:ta ja vain 20 % HbF:ää. Synnytyksen jälkeen sikiön hemoglobiini jatkaa laskuaan ja 2–3 elinvuoden jälkeen se on enää 1–2 %. Sama määrä sikiön hemoglobiinia on aikuisella. Yli 2 % HbF:n määrää pidetään patologisena aikuisella ja yli 3-vuotiailla lapsilla.

Normaalien hemoglobiinityyppien lisäksi tunnetaan tällä hetkellä yli 50 patologista muunnelmaa. Ne nimettiin ensin latinalaisilla kirjaimilla. B-kirjain puuttuu hemoglobiinityyppien nimeämisestä, koska se tarkoitti alun perin HbS:ää.

Hemoglobiini (Hb)- punasoluissa oleva kromoproteiini, joka osallistuu hapen kuljettamiseen kudoksiin. Aikuisten hemoglobiinia kutsutaan hemoglobiini A:ksi (Hb A). Sen molekyylipaino on noin 65 000 Da. Hb A -molekyylillä on kvaternäärinen rakenne ja se sisältää neljä alayksikköä - polypeptidiketjut (nimetty α1, α2, β1 ja β2, joista jokainen liittyy hemiin.

Muista, että hemoglobiini on allosteerinen proteiini; sen molekyylit voivat muuttua palautuvasti konformaatiosta toiseen. Tämä muuttaa proteiinin affiniteettia ligandeihin. Konformaatiota, jolla on vähiten affiniteetti ligandiin, kutsutaan jännittyneeksi tai T-konformaatioksi. Konformaatiota, jolla on suurin affiniteetti ligandiin, kutsutaan relaksoiduksi tai R-konformaatioksi.

Hemoglobiinimolekyylin R- ja T-konformaatiot ovat dynaamisen tasapainon tilassa:

Erilaiset ympäristötekijät voivat muuttaa tätä tasapainoa suuntaan tai toiseen. Allosteeriset säätelijät, jotka vaikuttavat Hb:n affiniteettiin O2:n suhteen, ovat: 1) happi; 2) H+-pitoisuus (keskimääräinen pH); 3) hiilidioksidi (CO2); 4) 2,3-difosfoglyseraatti (DPG). Happimolekyylin kiinnittyminen johonkin hemoglobiinialayksiköstä edistää jännittyneen konformaation siirtymistä relaksaatioon ja lisää saman hemoglobiinimolekyylin muiden alayksiköiden affiniteettia happea kohtaan. Tätä ilmiötä kutsutaan yhteistyövaikutukseksi. Hemoglobiinin happeen sitoutumisen monimutkainen luonne heijastuu hemoglobiini O2:n saturaatiokäyrästä, jolla on S-muotoinen (kuva 3.1).

Kuva 3.1. Myoglobiinin (1) ja hemoglobiinin (2) happisaturaatiokäyrät.

Molekyylimuodot hemoglobiini eroaa toisistaan polypeptidiketjujen rakenteessa. Esimerkki tällaisesta fysiologisissa olosuhteissa esiintyvästä hemoglobiinin vaihtelusta on sikiön hemoglobiini (HbF), joita esiintyy veressä ihmisen alkiovaiheessa. Toisin kuin HbA, sen molekyyli sisältää 2 α- ja 2 y-ketjua (eli β-ketjut on korvattu y-ketjuilla). Tällaisella hemoglobiinilla on suurempi affiniteetti happea kohtaan. Tämän ansiosta alkio voi vastaanottaa happea äidin verestä istukan kautta. Pian syntymän jälkeen vauvan veressä oleva HbF korvataan HbA:lla.

Esimerkki epänormaalista tai patologisesta hemoglobiinista on jo mainittu (katso 2.4.) hemoglobiini S, joka löytyy potilailta, joilla on sirppisoluanemia. Kuten jo tiedät, se eroaa hemoglobiini A:sta korvaamalla glutamaatin valiinilla β-ketjuissa. Tämä aminohapposubstituutio vähentää HbS:n vesiliukoisuutta ja vähentää sen affiniteettia 02:een.

Kuten tiedät, proteiinit ovat perusta elämän alkuperälle planeetallamme. Mutta peptidimolekyyleistä koostuvasta koaservaattipisarasta tuli perusta elävien olentojen alkuperälle. Tämä on kiistaton, koska minkä tahansa biomassan edustajan sisäisen koostumuksen analyysi osoittaa, että näitä aineita on kaikessa: kasveissa, eläimissä, mikro-organismeissa, sienissä, viruksissa. Lisäksi ne ovat luonteeltaan hyvin erilaisia ja makromolekyylisiä.

Näillä rakenteilla on neljä nimeä, jotka kaikki ovat synonyymejä:

proteiinit;
proteiinit;
polypeptidit;
peptidit.

Proteiinimolekyylit

Heidän määränsä on todella lukematon. Tässä tapauksessa kaikki proteiinimolekyylit voidaan jakaa kahteen suureen ryhmään:

yksinkertainen - koostuvat vain aminohapposekvensseistä, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla;
kompleksi - proteiinin rakenteelle ja rakenteelle on tunnusomaista ylimääräiset protolyyttiset (proteesiset) ryhmät, joita kutsutaan myös kofaktoreiksi.

Samaan aikaan monimutkaisilla molekyyleillä on myös oma luokituksensa.

Monimutkaisten peptidien gradaatio

Glykoproteiinit ovat läheisiä proteiinien ja hiilihydraattien yhdisteitä. Mukopolysakkaridien proteettiset ryhmät on kudottu molekyylin rakenteeseen.
Lipoproteiinit ovat proteiinin ja lipidien monimutkainen yhdiste.
Metalloproteiinit - metalli-ionit (rauta, mangaani, kupari ja muut) toimivat proteettisena ryhmänä.
Nukleoproteiinit ovat yhteys proteiinin ja nukleiinihappojen (DNA, RNA) välillä.
Fosfoproteiinit - proteiinin ja ortofosforihappotähteen konformaatio.
Kromoproteiinit ovat hyvin samankaltaisia kuin metalloproteiinit, mutta proteettiseen ryhmään kuuluva elementti on koko värillinen kompleksi (punainen - hemoglobiini, vihreä - klorofylli ja niin edelleen).

Jokaisessa tarkasteluryhmässä proteiinien rakenne ja ominaisuudet ovat erilaisia. Niiden suorittamat toiminnot vaihtelevat myös molekyylin tyypin mukaan.

Proteiinien kemiallinen rakenne

Tästä näkökulmasta proteiinit ovat pitkä, massiivinen aminohappotähteiden ketju, jotka on liitetty toisiinsa erityisillä sidoksilla, joita kutsutaan peptidisidoksiksi. Happojen sivurakenteista ulottuvat haarat, joita kutsutaan radikaaleiksi. Tämän molekyylirakenteen löysi E. Fischer 2000-luvun alussa.

Myöhemmin tutkittiin tarkemmin proteiineja, proteiinien rakennetta ja toimintoja. Kävi selväksi, että peptidin rakenteen muodostaa vain 20 aminohappoa, mutta niitä voidaan yhdistää monin eri tavoin. Tästä johtuu polypeptidirakenteiden monimuotoisuus. Lisäksi proteiinit voivat elämänprosessissaan ja tehtäviään suorittaessaan käydä läpi useita kemiallisia muutoksia. Tämän seurauksena ne muuttavat rakennetta ja syntyy täysin uudenlainen yhteys.

Peptidisidoksen katkaisemiseksi, eli proteiinin ja ketjujen rakenteen hajottamiseksi, sinun on valittava erittäin tiukat olosuhteet (korkeat lämpötilat, hapot tai emäkset, katalyytti). Tämä johtuu molekyylin, nimittäin peptidiryhmän, suuresta lujuudesta.

Proteiinirakenteen havaitseminen laboratoriossa suoritetaan biureettireaktiolla - altistuminen juuri saostetulle polypeptidille (II). Peptidiryhmän ja kupari-ionin kompleksi antaa kirkkaan violetin värin.

On olemassa neljä päärakenneorganisaatiota, joista jokaisella on omat proteiinien rakenteelliset piirteensä.

Organisaation tasot: perusrakenne

Kuten edellä mainittiin, peptidi on aminohappotähteiden sekvenssi inkluusioiden, koentsyymien kanssa tai ilman niitä. Joten, ensisijainen on molekyylin rakenne, joka on luonnollinen, luonnollinen, todella aminohappoja, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla, eikä mitään muuta. Eli polypeptidi, jolla on lineaarinen rakenne. Lisäksi tämän tyyppisten proteiinien rakenteelliset ominaisuudet ovat, että tällainen happojen yhdistelmä on ratkaiseva proteiinimolekyylin toimintojen suorittamisen kannalta. Näiden ominaisuuksien ansiosta on mahdollista paitsi tunnistaa peptidi, myös ennustaa täysin uuden, vielä löytämättömän peptidin ominaisuuksia ja roolia. Esimerkkejä peptideistä, joilla on luonnollinen primaarirakenne, ovat insuliini, pepsiini, kymotrypsiini ja muut.

Toissijainen konformaatio

Tämän luokan proteiinien rakenne ja ominaisuudet vaihtelevat jonkin verran. Tällainen rakenne voi muodostua alun perin luonnosta tai kun primaarinen rakenne on alttiina ankaralle hydrolyysille, lämpötilalle tai muille olosuhteille.

Tällä rakenteella on kolme lajiketta:

Sileät, säännölliset, stereosäännölliset käännökset, rakennettu aminohappotähteistä, jotka kiertyvät liitoksen pääakselin ympäri. Niitä pitävät yhdessä vain ne, jotka syntyvät yhden peptidiryhmän hapen ja toisen vedyn välillä. Lisäksi rakennetta pidetään oikeana, koska käännökset toistuvat tasaisesti joka 4. linkki. Tällainen rakenne voi olla joko vasen- tai oikeakätinen. Mutta useimmissa tunnetuissa proteiineissa oikealle kiertävä isomeeri on vallitseva. Tällaisia konformaatioita kutsutaan yleensä alfarakenteiksi.
Seuraavan tyypin proteiinien koostumus ja rakenne eroaa edellisestä siinä, että vetysidoksia ei muodostu molekyylin yhden puolen viereisten tähteiden väliin, vaan merkittävästi etäisten ja melko suuren etäisyyden väliin. Tästä syystä koko rakenne on useiden aaltoilevien, käärmemäisten polypeptidiketjujen muodossa. Proteiinilla on oltava yksi ominaisuus. Haaroissa olevien aminohappojen rakenteen tulee olla mahdollisimman lyhyt, kuten esimerkiksi glysiinin tai alaniinin. Tämän tyyppistä toissijaista konformaatiota kutsutaan beetalevyiksi, koska ne voivat tarttua yhteen muodostaen yhteisen rakenteen.
Biologia viittaa kolmanteen proteiinirakenteen tyyppiin monimutkaisina, heterogeenisesti hajallaan, epäjärjestyneinä fragmentteina, joilla ei ole stereosäännöllisyyttä ja jotka kykenevät muuttamaan rakennetta ulkoisten olosuhteiden vaikutuksesta.

Esimerkkejä proteiineista, joilla on luonnostaan sekundaarinen rakenne, ei ole tunnistettu.

Kolmannen asteen koulutus

Tämä on melko monimutkainen konformaatio, jota kutsutaan "palloksi". Mikä tämä proteiini on? Sen rakenne perustuu toissijaiseen rakenteeseen, mutta ryhmien atomien välille lisätään uudentyyppisiä vuorovaikutuksia ja koko molekyyli näyttää laskostuvan, mikä keskittyy siihen tosiasiaan, että hydrofiiliset ryhmät ohjautuvat palloon ja hydrofobiset ne ulospäin.

Tämä selittää proteiinimolekyylin varauksen kolloidisissa vesiliuoksissa. Millaisia vuorovaikutuksia täällä on?

Vetysidokset - pysyvät muuttumattomina samojen osien välillä kuin toissijaisessa rakenteessa.
vuorovaikutukset - tapahtuvat, kun polypeptidi liuotetaan veteen.
Erilailla varautuneiden aminohappotähteiden (radikaalien) ryhmien välille muodostuu ionisia vetovoimaa.
Kovalenttiset vuorovaikutukset - voivat muodostua tiettyjen happamien kohtien - kysteiinimolekyylien tai pikemminkin niiden pyrstöjen välillä.

Siten tertiäärisen rakenteen omaavien proteiinien koostumusta ja rakennetta voidaan kuvata polypeptidiketjuina, jotka ovat laskostuneet palloiksi, jotka säilyttävät ja stabiloivat konformaationsa erityyppisten kemiallisten vuorovaikutusten vuoksi. Esimerkkejä sellaisista peptideistä: fosfoglyseraattikenaasi, tRNA, alfa-keratiini, silkkifibroiini ja muut.

Kvaternaarirakenne

Tämä on yksi monimutkaisimmista proteiinien muodostamista palloista. Tämän tyyppisten proteiinien rakenne ja toiminnot ovat hyvin monitahoisia ja spesifisiä.

Mikä tämä konformaatio on? Nämä ovat useita (joissakin tapauksissa kymmeniä) suuria ja pieniä polypeptidiketjuja, jotka muodostuvat toisistaan riippumatta. Mutta sitten, johtuen samoista vuorovaikutuksista, joita tarkastelimme tertiääriselle rakenteelle, kaikki nämä peptidit kiertyvät ja kietoutuvat toisiinsa. Tällä tavalla saadaan monimutkaisia konformaatiopalloja, jotka voivat sisältää metalliatomeja, lipidiryhmiä ja hiilihydraatteja. Esimerkkejä tällaisista proteiineista: DNA-polymeraasi, tupakkaviruksen proteiinikuori, hemoglobiini ja muut.

Kaikilla tutkimillamme peptidirakenteilla on laboratoriossa omat tunnistusmenetelmänsä, jotka perustuvat nykyaikaisiin kykyihin käyttää kromatografiaa, sentrifugointia, elektroni- ja optista mikroskopiaa ja korkeaa tietokoneteknologiaa.

Suoritetut toiminnot

Proteiinien rakenne ja toiminnot korreloivat läheisesti keskenään. Toisin sanoen jokaisella peptidillä on erityinen rooli, ainutlaatuinen ja spesifinen. On myös sellaisia, jotka pystyvät suorittamaan useita merkittäviä operaatioita kerralla yhdessä elävässä solussa. On kuitenkin mahdollista ilmaista yleisessä muodossa proteiinimolekyylien päätoiminnot elävissä organismeissa:

Tarjoaa liikkuvuutta. Yksisoluiset organismit tai organellit tai tietyntyyppiset solut kykenevät liikkumaan, supistumaan ja liikkumaan. Tämän varmistavat proteiinit, jotka muodostavat niiden motorisen laitteen rakenteen: värekarvot, flagella ja sytoplasminen kalvo. Jos puhumme soluista, jotka eivät kykene liikkumaan, proteiinit voivat myötävaikuttaa niiden supistumiseen (lihasmyosiini).
Ravinto- tai varatoiminto. Se on proteiinimolekyylien kerääntymistä kasvien muniin, alkioihin ja siemeniin puuttuvien ravintoaineiden täydentämiseksi. Hajotessaan peptidit tuottavat aminohappoja ja biologisesti aktiivisia aineita, jotka ovat välttämättömiä elävien organismien normaalille kehitykselle.
Energiatoiminto. Hiilihydraattien lisäksi proteiinit voivat antaa keholle voimaa. 1 gramman peptidin hajoaminen vapauttaa 17,6 kJ hyödyllistä energiaa adenosiinitrifosforihapon (ATP) muodossa, joka kuluu elintärkeisiin prosesseihin.
Signalointi koostuu käynnissä olevien prosessien huolellisesta seurannasta ja signaalien välittämisestä soluista kudoksiin, niistä elimiin, jälkimmäisistä järjestelmiin ja niin edelleen. Tyypillinen esimerkki on insuliini, joka säätelee tiukasti veren glukoosin määrää.
Reseptorin toiminto. Se suoritetaan muuttamalla peptidin konformaatiota kalvon toisella puolella ja ottamalla toinen pää mukaan uudelleenjärjestelyyn. Samalla lähetetään signaali ja tarvittavat tiedot. Useimmiten tällaiset proteiinit on upotettu solujen sytoplasmisiin kalvoihin ja valvovat tiukasti kaikkia sen läpi kulkevia aineita. Ne tarjoavat myös tietoa ympäristön kemiallisista ja fysikaalisista muutoksista.
Peptidien kuljetustoiminto. Sen suorittavat kanavaproteiinit ja kuljettajaproteiinit. Niiden rooli on ilmeinen - kuljettaa tarvittavat molekyylit paikkoihin, joissa on alhainen pitoisuus osista, joissa on korkea pitoisuus. Tyypillinen esimerkki on hapen ja hiilidioksidin kuljetus elinten ja kudosten läpi hemoglobiiniproteiinin avulla. He myös suorittavat alhaisen molekyylipainon omaavien yhdisteiden toimituksen solukalvon läpi sisälle.
Rakennetoiminto. Yksi proteiinin tärkeimmistä toiminnoista. Kaikkien solujen ja niiden organellien rakenne varmistetaan peptideillä. Ne, kuten kehys, asettavat muodon ja rakenteen. Lisäksi he tukevat sitä ja muokkaavat sitä tarvittaessa. Siksi kaikki elävät organismit tarvitsevat proteiineja ruokavaliossaan kasvua ja kehitystä varten. Tällaisia peptidejä ovat elastiini, tubuliini, kollageeni, aktiini, keratiini ja muut.
Katalyyttinen toiminto. Sen suorittavat entsyymit. Lukuisat ja monipuoliset, ne nopeuttavat kaikkia kemiallisia ja biokemiallisia reaktioita kehossa. Ilman heidän osallistumistaan tavallinen omena vatsassa sulautui vain kahdessa päivässä, mikä todennäköisimmin mätänee prosessissa. Katalaasin, peroksidaasin ja muiden entsyymien vaikutuksesta tämä prosessi tapahtuu kahdessa tunnissa. Yleensä tämän proteiinien roolin ansiosta anabolia ja katabolia tapahtuu, toisin sanoen muovi- ja

Suojeleva rooli

On olemassa useita uhkia, joilta proteiinit on suunniteltu suojaamaan kehoa.

Ensinnäkin traumaattiset reagenssit, kaasut, molekyylit, aineet, joilla on erilainen vaikutus. Peptidit pystyvät olemaan kemiallisesti vuorovaikutuksessa niiden kanssa muuntaen ne vaarattomaan muotoon tai yksinkertaisesti neutraloimalla ne.

Toiseksi haavojen fyysinen uhka - jos fibrinogeeniproteiini ei muutu ajoissa fibriiniksi vauriokohdassa, veri ei hyydy, mikä tarkoittaa, että tukos ei tapahdu. Sitten päinvastoin tarvitset peptidiplasmiinia, joka voi liuottaa hyytymän ja palauttaa suonen läpinäkyvyyden.

Kolmanneksi uhka immuniteetille. Immuunipuolustuksen muodostavien proteiinien rakenne ja merkitys ovat erittäin tärkeitä. Vasta-aineet, immunoglobuliinit, interferonit - kaikki nämä ovat tärkeitä ja merkittäviä elementtejä ihmisen imu- ja immuunijärjestelmässä. Mikä tahansa vieras hiukkanen, haitallinen molekyyli, kuollut solun osa tai koko rakenne on välittömän peptidiyhdisteen tarkastuksen kohteena. Siksi ihminen voi itsenäisesti, ilman lääkkeiden apua, suojautua päivittäin infektioilta ja yksinkertaisilta viruksilta.

Fyysiset ominaisuudet

Soluproteiinin rakenne on hyvin spesifinen ja riippuu suoritettavasta toiminnosta. Mutta kaikkien peptidien fysikaaliset ominaisuudet ovat samanlaisia ja tiivistyvät seuraaviin ominaisuuksiin.

Molekyylin paino on jopa 1 000 000 daltonia.
Kolloidiset järjestelmät muodostuvat vesiliuoksessa. Siellä rakenne saa varauksen, joka voi vaihdella ympäristön happamuudesta riippuen.
Altistuessaan ankarille olosuhteille (säteilytys, happo tai emäs, lämpötila jne.) ne pystyvät siirtymään toisille konformaatiotasoille eli denaturoitumaan. Tämä prosessi on peruuttamaton 90 prosentissa tapauksista. On kuitenkin myös käänteinen siirtymä - renaturaatio.

Nämä ovat peptidien fysikaalisten ominaisuuksien pääominaisuudet.