Są to wielkocząsteczkowe związki organiczne, biopolimery, zbudowane z 20 rodzajów reszt L-a-aminokwasowych połączonych w określonej kolejności w długie łańcuchy. Masa cząsteczkowa białek waha się od 5 tysięcy do 1 miliona. Nazwę „białka” po raz pierwszy nadano substancji znajdującej się w ptasich jajach, która po podgrzaniu krzepnie w białą, nierozpuszczalną masę. Termin ten został później rozszerzony na inne substancje o podobnych właściwościach izolowane od zwierząt i roślin.

Ryż. 1. Najbardziej złożonymi biopolimerami są białka. Ich makrocząsteczki składają się z monomerów, które są aminokwasami. Każdy aminokwas ma dwie grupy funkcyjne: grupę karboksylową i grupę aminową. Cała różnorodność białek powstaje w wyniku różnych kombinacji 20 aminokwasów.

Białka przeważają nad wszystkimi innymi związkami obecnymi w organizmach żywych i stanowią zwykle ponad połowę ich suchej masy. Zakłada się, że w przyrodzie istnieje kilka miliardów pojedynczych białek (przykładowo w samej bakterii E. coli występuje ponad 3 tysiące różnych białek).

Białka odgrywają kluczową rolę w procesach życiowych każdego organizmu. Do białek zalicza się enzymy, przy udziale których zachodzą w komórce wszystkie przemiany chemiczne (metabolizm); kontrolują działanie genów; przy ich udziale realizowane jest działanie hormonów, odbywa się transport przezbłonowy, w tym wytwarzanie impulsów nerwowych. Stanowią integralną część układu odpornościowego (immunoglobuliny) i układu krzepnięcia, stanowią podstawę tkanki kostnej i łącznej, biorą udział w przemianie i wykorzystaniu energii.

Historia badań nad białkami

Pierwsze próby izolacji białek podejmowano już w XVIII wieku. Na początku XIX wieku pojawiły się pierwsze prace dotyczące chemicznych badań białek. Francuscy naukowcy Joseph Louis Gay-Lussac i Louis Jacques Thénard podjęli próbę ustalenia składu pierwiastkowego białek pochodzących z różnych źródeł, co zapoczątkowało systematyczne badania analityczne, dzięki którym stwierdzono, że wszystkie białka są podobne w zestawie pierwiastków wchodzących w skład białek ich skład. W 1836 roku holenderski chemik G. J. Mulder zaproponował pierwszą teorię budowy substancji białkowych, zgodnie z którą wszystkie białka mają pewien hipotetyczny rodnik (C 40 H 62 N 10 O 12), związany w różnych proporcjach z atomami siarki i fosforu. Nazwał to radykalne „białkiem” (od greckiego białka - po pierwsze, główne). Teoria Muldera przyczyniła się do wzrostu zainteresowania badaniem białek i udoskonalenia metod chemii białek. Opracowano techniki izolacji białek metodą ekstrakcji roztworami soli obojętnych i po raz pierwszy otrzymano białka w postaci krystalicznej (niektóre białka roślinne). Do analizy białek zaczęto stosować wstępne trawienie kwasami i zasadami.

W tym samym czasie zaczęto zwracać coraz większą uwagę na badanie funkcji białek. Jens Jakob Berzelius jako pierwszy zasugerował w 1835 roku, że pełnią one rolę biokatalizatorów. Wkrótce odkryto enzymy proteolityczne – pepsynę (T. Schwann, 1836) i trypsynę (L. Corvisart, 1856), co zwróciło uwagę na fizjologię trawienia i analizę produktów powstających podczas rozkładu składników odżywczych. Dalsze badania struktury białek i prace nad chemiczną syntezą peptydów zaowocowały pojawieniem się hipotezy peptydowej, według której wszystkie białka zbudowane są z aminokwasów. Pod koniec XIX wieku zbadano większość aminokwasów tworzących białka.

Na początku XX wieku niemiecki chemik Emil Hermann Fischer jako pierwszy zastosował metody chemii organicznej do badania białek i udowodnił, że białka składają się z β-aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniem amidowym (peptydowym). Później, dzięki zastosowaniu fizykochemicznych metod analizy, określono masę cząsteczkową wielu białek, ustalono kulisty kształt białek globularnych, przeprowadzono analizę dyfrakcji rentgenowskiej aminokwasów i peptydów oraz opracowano metody analizy chromatograficznej rozwinięty (patrz chromatografia).

Wyizolowano pierwszy hormon białkowy (Frederick Grant Banting, John James Rickard McLeod, 1922), udowodniono obecność gamma globulin w przeciwciałach i opisano enzymatyczną funkcję miozyny białka mięśniowego (Vladimir Aleksandrovich Engelhardt, M. N. Lyubimova, 1939). . Po raz pierwszy otrzymano enzymy w postaci krystalicznej - ureazę (J.B. Saliner, 1926), pepsynę (J.H. Nortron, 1929), lizozym (E.P. Abraham, Robert Robinson, 1937).

Ryż. 2. Schemat trójwymiarowej struktury enzymu lizozymu. Kręgi - aminokwasy; nici - wiązania peptydowe; zacienione prostokąty to wiązania dwusiarczkowe. Widoczne są spiralne i wydłużone odcinki łańcucha polipeptydowego.

W latach pięćdziesiątych XX wieku udowodniono trójpoziomową organizację cząsteczek białka - obecność struktury pierwszorzędowej, drugorzędowej i trzeciorzędowej; stworzył automatyczny analizator aminokwasów (Stanford Moore, William Howard Stein, 1950). W latach 60. podjęto próby chemicznej syntezy białek (insulina, rybonukleaza). Metody analizy dyfrakcji promieni rentgenowskich zostały znacznie ulepszone; stworzono urządzenie – sekwencer (P. Edman, G. Begg, 1967), które umożliwiło określenie sekwencji aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Konsekwencją tego było ustalenie struktury kilkuset białek pochodzących z różnych źródeł. Należą do nich enzymy proteolityczne (pepsyna, trypsyna, chymotrypsyna, subtylizyna, karboksypeptydazy), mioglobiny, hemoglobiny, cytochromy, lizozymy, immunoglobuliny, histony, neurotoksyny, białka otoczki wirusa, hormony białkowo-peptydowe. W rezultacie pojawiły się przesłanki do rozwiązania palących problemów w enzymologii, immunologii, endokrynologii i innych obszarach chemii biologicznej.

Pod koniec XX wieku nastąpił znaczny postęp w badaniu roli białek w syntezie matrycy biopolimerów, zrozumieniu mechanizmów ich działania w różnych procesach życiowych organizmów oraz ustaleniu powiązań między ich strukturą i funkcją. Duże znaczenie miało doskonalenie metod badawczych i pojawienie się nowych metod rozdziału białek i peptydów.

Opracowanie skutecznej metody analizy sekwencji nukleotydów w kwasach nukleinowych umożliwiło znaczne uproszczenie i przyspieszenie wyznaczania sekwencji aminokwasów w białkach. Okazało się to możliwe, ponieważ o kolejności aminokwasów w białku decyduje kolejność nukleotydów w genie kodującym to białko (fragment). W konsekwencji, znając układ nukleotydów w tym genie i kod genetyczny, można dokładnie przewidzieć, w jakiej kolejności aminokwasy znajdują się w łańcuchu polipeptydowym białka. Wraz z postępem analizy strukturalnej białek osiągnięto znaczące wyniki w badaniu ich organizacji przestrzennej, mechanizmów powstawania i działania kompleksów supramolekularnych, w tym rybosomów i innych organelli komórkowych, chromatyny, wirusów itp.

Struktura białka

Prawie wszystkie białka zbudowane są z 20 α-aminokwasów należących do serii L i są takie same w prawie wszystkich organizmach. Aminokwasy w białkach są połączone ze sobą wiązaniem peptydowym -CO-NH-, które jest utworzone przez grupę karboksylową i -aminową sąsiadujących reszt aminokwasowych: dwa aminokwasy tworzą dipeptyd, w którym końcowy karboksyl (-COOH) i grupa aminowa (H2N-) pozostają wolne, do których można dodać nowe aminokwasy, tworząc łańcuch polipeptydowy.

Sekcja łańcucha, na której znajduje się końcowa grupa H2 N, nazywana jest N-końcową, a część naprzeciwko niej nazywana jest C-końcową. O ogromnej różnorodności białek decyduje kolejność ułożenia i liczba zawartych w nich reszt aminokwasowych. Chociaż nie ma jasnego rozróżnienia, krótkie łańcuchy są zwykle nazywane peptydami lub oligopeptydami (od oligo...), a polipeptydy (białka) są zwykle rozumiane jako łańcuchy składające się z 50 lub więcej. Najpopularniejsze białka to te zawierające 100-400 reszt aminokwasowych, ale są też takie, których cząsteczki składają się z 1000 i więcej reszt. Białka mogą składać się z kilku łańcuchów polipeptydowych. W takich białkach każdy łańcuch polipeptydowy nazywany jest podjednostką.

Struktura przestrzenna białek

Ryż. 3. Białko we wszystkich organizmach składa się z 20 rodzajów aminokwasów. Każde białko charakteryzuje się pewnym asortymentem i stosunkiem ilościowym aminokwasów. W cząsteczkach białka aminokwasy są połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi (- CO - NH -) w liniowej sekwencji, stanowiącej tzw. strukturę pierwszorzędową białka. Górna linia - wolne aminokwasy z grupami bocznymi R1, R2, R3; podsumowując - aminokwasy są połączone wiązaniami peptydowymi.

Łańcuch polipeptydowy jest zdolny do samoistnego tworzenia i utrzymywania specjalnej struktury przestrzennej. Ze względu na kształt cząsteczek białek dzielimy je na włókniste i kuliste. W białkach globularnych jeden lub więcej łańcuchów polipeptydowych jest złożonych w zwartą kulistą strukturę lub kulkę. Zazwyczaj białka te są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Należą do nich prawie wszystkie enzymy, białka transportujące krew i wiele białek magazynujących. Białka włókniste to nitkowate cząsteczki utrzymywane razem za pomocą wiązań poprzecznych i tworzące długie włókna lub struktury warstwowe. Mają wysoką wytrzymałość mechaniczną, są nierozpuszczalne w wodzie i pełnią głównie funkcje strukturalne i ochronne. Typowymi przedstawicielami takich białek są keratyny włosów i wełny, fibroina jedwabiu i kolagen ścięgien.

Kolejność kowalencyjnie połączonych aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym nazywana jest sekwencją aminokwasów lub pierwotną strukturą białek. Podstawowa struktura każdego białka, kodowana przez odpowiedni gen, jest stała i niesie ze sobą wszystkie informacje niezbędne do tworzenia struktur wyższego poziomu. Potencjalna liczba białek, jakie można zbudować z 20 aminokwasów, jest praktycznie nieograniczona.

W wyniku oddziaływania bocznych grup reszt aminokwasowych poszczególne stosunkowo małe odcinki łańcucha polipeptydowego przyjmują taką lub inną konformację (rodzaj fałdowania), znaną jako struktura drugorzędowa białek. Jego najbardziej charakterystycznymi elementami są okresowo powtarzająca się struktura α-helisy i β. Struktura wtórna jest bardzo stabilna. Ponieważ jest to w dużej mierze zdeterminowane przez sekwencję aminokwasów odpowiedniego regionu białka, możliwe jest przewidzenie tego z pewnym stopniem prawdopodobieństwa. Termin „β-helisa” został wprowadzony przez amerykańskiego biochemika, fizyka i chemika Linusa Carla Paulinga, który opisał ułożenie łańcucha polipeptydowego w białku a-keratyny w postaci prawoskrętnej helisy (β-helisa może porównać do kabla telefonicznego). Na każdy zwój takiej helisy w białku przypada 3,6 reszt aminokwasowych. Oznacza to, że grupa -C=O jednego wiązania peptydowego tworzy wiązanie wodorowe z grupą -NH innego wiązania peptydowego, cztery reszty aminokwasowe odległe od pierwszego. Średnio każdy region α-helisy zawiera do 15 aminokwasów, co odpowiada 3-4 zwojom helisy. Ale w każdym pojedynczym białku długość helisy może znacznie różnić się od tej wartości. W przekroju poprzecznym α-helisa ma kształt dysku, z którego skierowane są na zewnątrz łańcuchy boczne aminokwasów.

Struktura, czyli? -złożona warstwa, może być utworzona przez kilka odcinków łańcucha polipeptydowego. Sekcje te są rozciągane i układane równolegle do siebie, połączone ze sobą wiązaniami wodorowymi, które występują pomiędzy wiązaniami peptydowymi. Mogą być zorientowane w tych samych lub przeciwnych kierunkach (za kierunek ruchu wzdłuż łańcucha polipeptydowego zwykle uważa się od N-końca do C-końca). W pierwszym przypadku złożoną warstwę nazywa się równoległą, w drugim - antyrównoległą. Ten ostatni powstaje, gdy łańcuch peptydowy gwałtownie zawraca, tworząc zagięcie (a-zagięcie). Czy łańcuchy boczne aminokwasów są zorientowane prostopadle do płaszczyzny? -warstwa.

Treść względna? -sekcje spiralne i? -struktury mogą się znacznie różnić pomiędzy różnymi białkami. Istnieją białka z przewagą α-helis (około 75% aminokwasów w mioglobinie i hemoglobinie), a głównym rodzajem fałdowania łańcucha w wielu białkach fibrylarnych (m.in. fibroinie jedwabiu, β-keratynie) jest α-helisa. -Struktura. Regiony łańcucha polipeptydowego, których nie można zaklasyfikować do żadnej z opisanych powyżej konformacji, nazywane są pętlami łączącymi. O ich strukturze decydują głównie interakcje pomiędzy łańcuchami bocznymi aminokwasów, a w cząsteczce dowolnego białka mieści się ono w ściśle określony sposób.

Struktura trzeciorzędowa nazywa się struktura przestrzenna białek globularnych. Ale często koncepcja ta odnosi się do metody składania łańcucha polipeptydowego w przestrzeni, charakterystycznej dla każdego konkretnego białka. Struktura trzeciorzędowa jest tworzona przez łańcuch polipeptydowy białka spontanicznie, najwyraźniej wzdłuż określonej ścieżki krzepnięcia ze wstępnym utworzeniem elementów struktury drugorzędowej. Jeśli stabilność struktury drugorzędowej wynika z wiązań wodorowych, wówczas strukturę trzeciorzędową ustala zróżnicowany układ oddziaływań niekowalencyjnych: oddziaływania wodorowe, jonowe, międzycząsteczkowe, a także kontakty hydrofobowe między łańcuchami bocznymi niepolarnych grup aminowych pozostałości kwasu.

W niektórych białkach struktura trzeciorzędowa jest dodatkowo stabilizowana przez tworzenie wiązań dwusiarczkowych (wiązania -S-S-) pomiędzy resztami cysteiny. Z reguły wewnątrz globuli białkowej znajdują się łańcuchy boczne aminokwasów hydrofobowych złożone w rdzeń (ich transport do globuli białkowej jest korzystny termodynamicznie), a na obrzeżach znajdują się reszty hydrofilowe i część hydrofobowych. Globula białkowa otoczona jest kilkomaset cząsteczkami wody hydratacyjnej, która jest niezbędna dla stabilności cząsteczki białka i często bierze udział w jej funkcjonowaniu. Struktura trzeciorzędowa jest ruchoma, jej poszczególne sekcje mogą się przesuwać, co prowadzi do przejść konformacyjnych, które odgrywają znaczącą rolę w interakcji białka z innymi cząsteczkami.

Struktura trzeciorzędowa jest podstawą właściwości funkcjonalnych białka. Decyduje o tworzeniu się zespołów grup funkcyjnych w białku – centrach aktywnych i strefach wiązania, nadaje im niezbędną geometrię, pozwala na utworzenie środowiska wewnętrznego, które jest warunkiem zajścia wielu reakcji oraz zapewnia interakcję z innymi białkami .

Trzeciorzędowa struktura białek wyraźnie odpowiada ich strukturze pierwotnej; prawdopodobnie istnieje jeszcze nierozszyfrowany kod stereochemiczny, który określa naturę zwijania białek. Jednak ten sam sposób rozmieszczenia przestrzennego zwykle nie odpowiada pojedynczej strukturze pierwotnej, ale całej rodzinie struktur, w których tylko niewielka część (do 20-30%) reszt aminokwasowych może się pokrywać, ale w pewnych miejscach w łańcuchu zachowane jest podobieństwo reszt aminokwasowych. W rezultacie powstają duże rodziny białek charakteryzujące się podobną trzeciorzędową i mniej więcej podobną strukturą pierwszorzędową i z reguły wspólną funkcją. Są to na przykład białka organizmów różnych gatunków, które pełnią tę samą funkcję i są ze sobą powiązane ewolucyjnie: mioglobiny i hemoglobiny, trypsyna, chymotrypsyna, elastaza i inne proteinazy zwierzęce.

Ryż. 4. W wyniku połączenia kilku makrocząsteczek białkowych o strukturze trzeciorzędowej powstaje czwartorzędowa struktura białkowa w złożony kompleks. Przykładem takich złożonych białek jest hemoglobina, składająca się z czterech makrocząsteczek.

Często, szczególnie w dużych białkach, fałdowanie łańcucha polipeptydowego następuje poprzez tworzenie przez poszczególne odcinki łańcucha mniej lub bardziej autonomicznych elementów struktury przestrzennej - domen, które mogą mieć autonomię funkcjonalną, odpowiadając za tę lub inną aktywność biologiczną białka białko. Zatem domeny N-końcowe białek krzepnięcia krwi zapewniają ich przyłączenie do błony komórkowej.

Istnieje wiele białek, których cząsteczki stanowią zespół globul (podjednostek) połączonych ze sobą oddziaływaniami hydrofobowymi, wiązaniami wodorowymi lub jonowymi. Takie kompleksy nazywane są białkami oligomerycznymi, multimerycznymi lub podjednostkowymi. Układ podjednostek w funkcjonalnie aktywnym kompleksie białkowym nazywany jest czwartorzędową strukturą białka. Niektóre białka są zdolne do tworzenia struktur wyższego rzędu, na przykład kompleksy wieloenzymowe, struktury rozciągnięte (białka płaszcza bakteriofaga), kompleksy supramolekularne, które funkcjonują jako pojedyncza całość (na przykład rybosomy lub składniki mitochondrialnego łańcucha oddechowego).

Struktura czwartorzędowa umożliwia tworzenie cząsteczek o nietypowych geometriach. Zatem ferrytyna zbudowana z 24 podjednostek posiada wewnętrzną wnękę, dzięki której białko jest w stanie związać aż 3000 jonów żelaza. Ponadto struktura czwartorzędowa pozwala na pełnienie kilku różnych funkcji w jednej cząsteczce. Syntetaza tryptofanu łączy w sobie enzymy odpowiedzialne za kilka kolejnych etapów syntezy aminokwasu tryptofanu.

Metody badania struktury białek

Podstawowa struktura białek determinuje wszystkie pozostałe poziomy organizacji cząsteczki białka. Dlatego przy badaniu funkcji biologicznych różnych białek ważna jest znajomość tej struktury. Pierwszym białkiem, dla którego ustalono sekwencję aminokwasów, był hormon trzustki – insulina. Prace te, które trwały 11 lat, przeprowadził angielski biochemik Frederick Sanger (1954). Określił lokalizację 51 aminokwasów w cząsteczce hormonu i wykazał, że składa się ona z 2 łańcuchów połączonych wiązaniami dwusiarczkowymi. Później większość prac nad ustaleniem pierwotnej struktury białek została zautomatyzowana.

Wraz z rozwojem metod inżynierii genetycznej możliwe stało się dalsze przyspieszenie tego procesu poprzez określenie struktury pierwszorzędowej białek zgodnie z wynikami analizy sekwencji nukleotydowej w genach kodujących te białka. Do badania struktury drugorzędowej i trzeciorzędowej białek stosuje się dość złożone metody fizyczne, na przykład dichroizm kołowy lub analizę dyfrakcji promieni rentgenowskich kryształów białek. Struktura trzeciorzędowa została po raz pierwszy ustalona przez angielskiego biochemika Johna Cowdery'ego Kendrew (1957) dla mioglobiny białka mięśniowego.

Ryż. 5. Model cząsteczki mioglobiny (konfiguracja przestrzenna cząsteczki)

Denaturacja białek

Stosunkowo słabe wiązania odpowiedzialne za stabilizację drugorzędowych, trzeciorzędowych i czwartorzędowych struktur białka łatwo ulegają zniszczeniu, czemu towarzyszy utrata jego aktywności biologicznej. Zniszczenie pierwotnej (natywnej) struktury białka, zwane denaturacją, następuje w obecności kwasów i zasad, podczas ogrzewania, zmian siły jonowej i innych wpływów. Z reguły zdenaturowane białka są słabo lub wcale nierozpuszczalne w wodzie. Dzięki krótkotrwałemu działaniu i szybkiej eliminacji czynników denaturujących możliwa jest renaturacja białek z całkowitym lub częściowym przywróceniem pierwotnej struktury i właściwości biologicznych.

Klasyfikacja białek

Złożoność budowy cząsteczek białek oraz ogromna różnorodność funkcji, jakie pełnią, powodują, że trudno jest stworzyć ich jednolitą i jednoznaczną klasyfikację, choć próby tego podejmowano wielokrotnie od końca XIX wieku. Ze względu na skład chemiczny białka dzielimy na proste i złożone (czasami nazywane proteidami). Cząsteczki tego pierwszego składają się wyłącznie z aminokwasów. Oprócz samego łańcucha polipeptydowego złożone białka zawierają składniki niebiałkowe reprezentowane przez węglowodany (glikoproteiny), lipidy (lipoproteiny), kwasy nukleinowe (nukleoproteiny), jony metali (metaloproteiny), grupy fosforanowe (fosfoproteiny), pigmenty (chromoproteiny), itp. .

W zależności od pełnionych funkcji wyróżnia się kilka klas białek. Najbardziej zróżnicowaną i najbardziej wyspecjalizowaną klasą są białka o funkcji katalitycznej – enzymy, które mają zdolność przyspieszania reakcji chemicznych zachodzących w organizmach żywych. W tej roli białka uczestniczą we wszystkich procesach syntezy i rozkładu różnych związków podczas metabolizmu, w biosyntezie białek i kwasów nukleinowych, regulacji rozwoju i różnicowania komórek. Białka transportowe mają zdolność selektywnego wiązania kwasów tłuszczowych, hormonów i innych związków organicznych i nieorganicznych oraz jonów, a następnie transportu ich prądem w wybrane miejsce (przykładowo hemoglobina bierze udział w przenoszeniu tlenu z płuc do wszystkich komórek organizmu Ciało). Białka transportowe realizują także aktywny transport jonów, lipidów, cukrów i aminokwasów przez błony biologiczne.

Białka strukturalne pełnią funkcję wspierającą lub ochronną; biorą udział w tworzeniu szkieletu komórkowego. Najpopularniejsze z nich to kolagen tkanki łącznej, keratyna, paznokcie i pióra, elastyna komórek naczyniowych i wiele innych. W połączeniu z lipidami stanowią podstawę strukturalną błon komórkowych i wewnątrzkomórkowych.

Szereg białek pełni funkcję ochronną. Na przykład immunoglobuliny (przeciwciała) kręgowców, mające zdolność wiązania obcych patogennych mikroorganizmów i substancji, neutralizują ich patogenne działanie na organizm i zapobiegają proliferacji komórek. Fibrynogen i trombina biorą udział w procesie krzepnięcia krwi. Wiele substancji białkowych wydzielanych przez bakterie, a także składniki niektórych bezkręgowców, zalicza się do toksyn.

Niektóre białka (regulacyjne) biorą udział w regulacji aktywności fizjologicznej organizmu jako całości, poszczególnych narządów, komórek lub procesów. Kontrolują transkrypcję genów i syntezę białek; obejmują one hormony peptydowo-białkowe wydzielane przez gruczoły dokrewne. Białka zapasowe nasion dostarczają składników odżywczych na początkowe etapy rozwoju zarodka. Należą do nich także kazeina, albumina białka jaja (albumina jaja kurzego) i wiele innych. Dzięki białkom komórki mięśniowe nabywają zdolność do kurczenia się i ostatecznie zapewnienia ruchu organizmowi. Przykładami takich białek kurczliwych są aktyna i miozyna mięśni szkieletowych, a także tubulina, które są składnikami rzęsek i wici organizmów jednokomórkowych; Zapewniają także rozbieżność chromosomów podczas podziału komórki.

Białka receptorowe są celem hormonów i innych związków biologicznie aktywnych. Za ich pomocą komórka odbiera informacje o stanie środowiska zewnętrznego. Odgrywają ważną rolę w przekazywaniu pobudzenia nerwowego i ukierunkowanym ruchu komórek (chemotaksja). Przekształcenie i wykorzystanie energii docierającej do organizmu, a także energii, następuje również przy udziale białek układu bioenergetycznego (na przykład barwnika wizualnego rodopsyny, cytochromów łańcucha oddechowego). Istnieje również wiele białek o innych, czasem dość nietypowych funkcjach (na przykład osocze niektórych ryb antarktycznych zawiera białka o właściwościach przeciw zamarzaniu).

Biosynteza białek

Cała informacja o budowie konkretnego białka jest „przechowywana” w odpowiednich genach w postaci sekwencji nukleotydów i wykorzystywana w procesie syntezy matrycy. Najpierw informacja jest przekazywana (odczytwana) z cząsteczki DNA do informacyjnego RNA (mRNA) za pomocą enzymu polimerazy RNA zależnej od DNA, a następnie w rybosomie na mRNA, jak na matrycy zgodnej z kodem genetycznym, przy udziale transportowych RNA dostarczających aminokwasy powstaje łańcuch polipeptydowy.

Zsyntetyzowane łańcuchy polipeptydowe wyłaniające się z rybosomu, samoistnie zwijające się, przyjmują konformację charakterystyczną dla białka i mogą podlegać modyfikacji potranslacyjnej. Łańcuchy boczne poszczególnych aminokwasów mogą ulegać modyfikacjom (hydroksylacja, fosforylacja itp.). Dlatego w kolagenie znajdują się na przykład hydroksyprolina i hydroksylizyna (patrz). Modyfikacji może towarzyszyć także zerwanie wiązań polipeptydowych. W ten sposób dochodzi np. do powstania aktywnej cząsteczki insuliny, składającej się z dwóch łańcuchów połączonych wiązaniami dwusiarczkowymi.

Ryż. 6. Ogólny schemat biosyntezy białek.

Znaczenie białek w żywieniu

Białka są najważniejszym składnikiem pożywienia zwierząt i ludzi. Wartość odżywcza białek zależy od zawartości niezbędnych aminokwasów, które nie są wytwarzane w samym organizmie. Pod tym względem białka roślinne są mniej wartościowe niż białka zwierzęce: są uboższe w lizynę, metioninę i tryptofan oraz są trudniej trawione w przewodzie pokarmowym. Brak niezbędnych aminokwasów w pożywieniu prowadzi do poważnych zaburzeń metabolizmu azotu.

Białka rozkładają się na wolne aminokwasy, które po wchłonięciu w jelicie przedostają się i są rozprowadzane do wszystkich komórek. Część z nich rozkłada się na proste związki z wyzwoleniem energii wykorzystywanej przez komórkę na różne potrzeby, a część idzie do syntezy nowych białek charakterystycznych dla danego organizmu. (RA Matveeva, Encyklopedia Cyryl i Metody)

Liczenie białek

amyloid - amyloid;
anionowy - anionowy;
program antywirusowy - antywirusowy;
autoimmunologiczny - autoimmunologiczny;
autologiczny - autologiczny;
bakteryjny - bakteryjny;
białko Bence'a Jonesa;
wywołane wirusem - wywołane wirusem;
wirusowy - wirus;
wirusowy niestrukturalny - wirusowy niestrukturalny;
struktura wirusa - struktura wirusa;
specyficzny dla wirusa - specyficzny dla wirusa;
wysoka masa cząsteczkowa - wysoka masa cząsteczkowa;
zawierający hem - hem;
heterologiczny - obcy;
hybrydowy - hybrydowy;
glikozylowany - glikowany;
kulisty - kulisty;
zdenaturowany - zdenaturowany;
zawierający żelazo - żelazo;
żółtko - żółtko;
białko zwierzęce – białko zwierzęce;
ochronny - defensywny;
odporny - odporny;
immunogenny - istotny immunologicznie;
wiązanie wapnia;
kwaśny - kwaśny;
korpuskularny - korpuskularny;
membrana - membrana;
szpiczak - szpiczak;
mikrosomalny - mikrosomalny;
białko mleka - białko mleka;
monoklonalny - immunoglobulina monoklonalna;
białko mięśniowe - białko mięśniowe;
rodzimy - rodzimy;
nonhiston - niehiston;
uszkodzony - częściowy;
nierozpuszczalny - nierozpuszczalny;
niestrawny - nierozpuszczalny;
nieenzymatyczny - nieenzym;
niska masa cząsteczkowa - niska masa cząsteczkowa;
nowe białko - nowe białko;
ogólne - całe;
onkogenny - onkoproteina;
białko fazy głównej – anionowe;
białko ostrej fazy (zapalenia) - białko ostrej fazy;
jedzenie jedzenie;
białko osocza krwi - białko osocza;
łożysko - łożysko;
rozprzęganie - rozprzęganie;
białko regenerującego się nerwu;
regulacyjny - regulacyjny;
rekombinacja - rekombinowana;
receptor - receptor;
rybosomalny - rybosomalny;
wiązanie - wiązanie;
białko wydzielnicze - białko wydzielnicze;
C-reaktywny - C-reaktywny;
białko serwatkowe – białko serwatkowe, laktoproteina;
tkanka - tkanka;
toksyczny - toksyczny;
chimeryczny - chimeryczny;
cały - cały;
cytozolowy - cytozolowy;
białko alkaliczne – białko anionowe;
egzogenny - egzogenny;
endogenne - białko endogenne.

Przeczytaj więcej na temat białek w literaturze:

Volkenshtein M.V., Molecules and, M., 1965, rozdz. 3 - 5;
Gaurowitz F., Chemia i funkcje białek, przeł. z języka angielskiego, Moskwa, 1965;
Sissakyan N. M. i Gladilin K. L., Biochemiczne aspekty syntezy białek, w książce: Postępy w chemii biologicznej, t. 7, M., 1965, s. 10-10. 3;
Stepanov V. M. Biologia molekularna. Struktura i funkcja białek. M., 1996;
Shamin A. N., Rozwój chemii białek, M., 1966;
Białka i peptydy. M., 1995-2000. T. 1-3;
Biosynteza białek i kwasów nukleinowych, wyd. AS Spirina, M., 1965;
Wprowadzenie do biologii molekularnej, przeł. z języka angielskiego, M., 1967
Cząsteczki i komórki. [sobota Art.], przeł. z jęz. angielskiego, M., 1966, s. 25. 7 - 27, 94 - 106;
Podstawy biochemii: Tłumaczenie z języka angielskiego M., 1981. T. 1;
Problem białka. M., 1995. T. 1-5;
Białka. Nowy Jork, 1975–79. 3 wyd. V. 1-4.

Znajdź coś innego interesującego:

Wiewiórki- związki organiczne o dużej masie cząsteczkowej składające się z reszt α-aminokwasowych.

W skład białka obejmuje węgiel, wodór, azot, tlen, siarkę. Niektóre białka tworzą kompleksy z innymi cząsteczkami zawierającymi fosfor, żelazo, cynk i miedź.

Białka mają dużą masę cząsteczkową: albumina jaja - 36 000, hemoglobina - 152 000, miozyna - 500 000. Dla porównania: masa cząsteczkowa alkoholu wynosi 46, kwasu octowego - 60, benzenu - 78.

Skład aminokwasowy białek

Wiewiórki- polimery nieokresowe, których monomerami są α-aminokwasy. Zwykle 20 rodzajów α-aminokwasów nazywa się monomerami białkowymi, chociaż ponad 170 z nich występuje w komórkach i tkankach.

W zależności od tego, czy aminokwasy mogą być syntetyzowane w organizmie człowieka i innych zwierząt, wyróżnia się je: aminokwasy nieistotne- można syntetyzować; aminokwasy- nie można syntetyzować. Niezbędne aminokwasy muszą być dostarczane do organizmu poprzez pożywienie. Rośliny syntetyzują wszystkie typy aminokwasów.

W zależności od składu aminokwasów białka są: kompletne- zawierają cały zestaw aminokwasów; wadliwy- w ich składzie brakuje niektórych aminokwasów. Jeśli białka składają się wyłącznie z aminokwasów, nazywa się je prosty. Jeśli białka zawierają oprócz aminokwasów składnik nieaminokwasowy (grupę prostetyczną), nazywa się je złożony. Grupę prostetyczną mogą reprezentować metale (metaloproteiny), węglowodany (glikoproteiny), lipidy (lipoproteiny), kwasy nukleinowe (nukleoproteiny).

Wszystko zawierają aminokwasy: 1) grupa karboksylowa (-COOH), 2) grupa aminowa (-NH2), 3) rodnik lub grupa R (reszta cząsteczki). Struktura rodnika jest różna dla różnych typów aminokwasów. W zależności od liczby grup aminowych i grup karboksylowych wchodzących w skład aminokwasów wyróżnia się: neutralne aminokwasy posiadający jedną grupę karboksylową i jedną grupę aminową; podstawowe aminokwasy posiadający więcej niż jedną grupę aminową; aminokwasy kwasowe mające więcej niż jedną grupę karboksylową.

Aminokwasy są związki amfoteryczne, ponieważ w roztworze mogą działać zarówno jako kwasy, jak i zasady. W roztworach wodnych aminokwasy występują w różnych postaciach jonowych.

Wiązanie peptydowe

Peptydy- substancje organiczne składające się z reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi.

Tworzenie peptydów następuje w wyniku reakcji kondensacji aminokwasów. Kiedy grupa aminowa jednego aminokwasu oddziałuje z grupą karboksylową innego, powstaje między nimi kowalencyjne wiązanie azot-węgiel, tzw. peptyd. W zależności od liczby reszt aminokwasowych zawartych w peptydzie istnieją dipeptydy, tripeptydy, tetrapeptydy itp. Tworzenie wiązania peptydowego można powtarzać wielokrotnie. Prowadzi to do formacji polipeptydy. Na jednym końcu peptydu znajduje się wolna grupa aminowa (zwana końcem N), a na drugim wolna grupa karboksylowa (zwana końcem C).

Organizacja przestrzenna cząsteczek białek

Spełnianie przez białka pewnych specyficznych funkcji zależy od przestrzennej konfiguracji ich cząsteczek, ponadto energetycznie niekorzystne dla komórki jest utrzymywanie białek w postaci niezłożonej, w postaci łańcucha, dlatego łańcuchy polipeptydowe ulegają fałdowaniu, uzyskując pewna trójwymiarowa struktura lub konformacja. Istnieją 4 poziomy organizacja przestrzenna białek.

Podstawowa struktura białka- kolejność ułożenia reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym tworzącym cząsteczkę białka. Wiązanie między aminokwasami jest wiązaniem peptydowym.

Jeśli cząsteczka białka składa się tylko z 10 reszt aminokwasowych, wówczas liczba teoretycznie możliwych wariantów cząsteczek białka różniących się kolejnością naprzemienności aminokwasów wynosi 10 20. Mając 20 aminokwasów, można z nich tworzyć jeszcze bardziej różnorodne kombinacje. W organizmie człowieka znaleziono około dziesięciu tysięcy różnych białek, które różnią się zarówno między sobą, jak i od białek innych organizmów.

To pierwotna struktura cząsteczki białka określa właściwości cząsteczek białka i ich konfigurację przestrzenną. Zastąpienie jednego aminokwasu innym w łańcuchu polipeptydowym prowadzi do zmiany właściwości i funkcji białka. Na przykład zastąpienie szóstego aminokwasu glutaminowy waliną w podjednostce β hemoglobiny prowadzi do tego, że cząsteczka hemoglobiny jako całość nie może pełnić swojej głównej funkcji - transportu tlenu; W takich przypadkach u osoby rozwija się choroba zwana anemią sierpowatokrwinkową.

Struktura wtórna- uporządkowane złożenie łańcucha polipeptydowego w spiralę (wygląda jak rozciągnięta sprężyna). Zwoje helisy są wzmocnione wiązaniami wodorowymi, które powstają pomiędzy grupami karboksylowymi i grupami aminowymi. Prawie wszystkie grupy CO i NH biorą udział w tworzeniu wiązań wodorowych. Są słabsze od peptydowych, ale wielokrotnie powtarzane, nadają tej konfiguracji stabilność i sztywność. Na poziomie struktury wtórnej znajdują się białka: fibroina (jedwab, pajęczyna), keratyna (włosy, paznokcie), kolagen (ścięgna).

Struktura trzeciorzędowa- upakowanie łańcuchów polipeptydowych w globule, powstałe w wyniku powstania wiązań chemicznych (wodorowych, jonowych, dwusiarczkowych) i powstania oddziaływań hydrofobowych pomiędzy rodnikami reszt aminokwasowych. Główną rolę w tworzeniu struktury trzeciorzędowej odgrywają oddziaływania hydrofilowo-hydrofobowe. W roztworach wodnych rodniki hydrofobowe mają tendencję do ukrywania się przed wodą, grupując się wewnątrz globuli, natomiast rodniki hydrofilowe w wyniku hydratacji (oddziaływania z dipolami wody) mają tendencję do pojawiania się na powierzchni cząsteczki. W niektórych białkach struktura trzeciorzędowa jest stabilizowana przez dwusiarczkowe wiązania kowalencyjne utworzone pomiędzy atomami siarki dwóch reszt cysteiny. Na poziomie struktury trzeciorzędowej znajdują się enzymy, przeciwciała i niektóre hormony.

Struktura czwartorzędowa charakterystyczne dla złożonych białek, których cząsteczki są utworzone przez dwie lub więcej kulek. Podjednostki są utrzymywane w cząsteczce poprzez oddziaływania jonowe, hydrofobowe i elektrostatyczne. Czasami podczas tworzenia struktury czwartorzędowej między podjednostkami występują wiązania dwusiarczkowe. Najbardziej zbadanym białkiem o strukturze czwartorzędowej jest hemoglobina. Tworzą go dwie podjednostki α (141 reszt aminokwasowych) i dwie podjednostki β (146 reszt aminokwasowych). Z każdą podjednostką związana jest cząsteczka hemu zawierająca żelazo.

Jeżeli z jakiegoś powodu konformacja przestrzenna białek odbiega od normy, białko nie może pełnić swoich funkcji. Na przykład przyczyną „choroby szalonych krów” (encefalopatii gąbczastej) jest nieprawidłowa konformacja prionów, białek powierzchniowych komórek nerwowych.

Właściwości białek

Decyduje o tym skład aminokwasowy i struktura cząsteczki białka nieruchomości. Białka łączą właściwości zasadowe i kwasowe, określone przez rodniki aminokwasowe: im więcej aminokwasów kwasowych w białku, tym wyraźniejsze są jego właściwości kwasowe. Określana jest zdolność do oddawania i dodawania H+ właściwości buforujące białek; Jednym z najsilniejszych buforów jest hemoglobina zawarta w czerwonych krwinkach, która utrzymuje pH krwi na stałym poziomie. Istnieją białka rozpuszczalne (fibrynogen) i białka nierozpuszczalne, które pełnią funkcje mechaniczne (fibroina, keratyna, kolagen). Istnieją białka chemicznie aktywne (enzymy), są białka chemicznie nieaktywne, odporne na różne warunki środowiskowe i takie, które są wyjątkowo niestabilne.

Czynniki zewnętrzne (ciepło, promieniowanie ultrafioletowe, metale ciężkie i ich sole, zmiany pH, promieniowanie, odwodnienie)

może powodować zaburzenie organizacji strukturalnej cząsteczki białka. Nazywa się proces utraty trójwymiarowej konformacji właściwej danej cząsteczce białka denaturacja. Przyczyną denaturacji jest zerwanie wiązań stabilizujących określoną strukturę białka. Początkowo zrywane są najsłabsze więzi, a w miarę zaostrzania warunków zrywane są nawet silniejsze. Dlatego najpierw tracone są struktury czwartorzędowe, potem trzeciorzędowe i wtórne. Zmiana konfiguracji przestrzennej prowadzi do zmiany właściwości białka i w efekcie uniemożliwia mu pełnienie przyrodzonych mu funkcji biologicznych. Jeśli denaturacji nie towarzyszy zniszczenie struktury pierwotnej, może tak być odwracalny w tym przypadku następuje samoodzyskiwanie charakterystycznej konformacji białka. Takiej denaturacji ulegają na przykład białka receptorów błonowych. Nazywa się proces przywracania struktury białka po denaturacji renaturacja. Jeżeli przywrócenie konfiguracji przestrzennej białka nie jest możliwe, wówczas nazywa się denaturację nieodwracalny.

Funkcje białek

Funkcjonować	Przykłady i wyjaśnienia
Budowa	Białka biorą udział w tworzeniu struktur komórkowych i zewnątrzkomórkowych: są częścią błon komórkowych (lipoproteiny, glikoproteiny), włosów (keratyna), ścięgien (kolagen) itp.
Transport	Białko krwi, hemoglobina, wiąże tlen i transportuje go z płuc do wszystkich tkanek i narządów, a z nich przenosi dwutlenek węgla do płuc; W skład błon komórkowych wchodzą specjalne białka, które zapewniają aktywne i ściśle selektywne przenoszenie określonych substancji i jonów z komórki do środowiska zewnętrznego i z powrotem.
Regulacyjne	Hormony białkowe biorą udział w regulacji procesów metabolicznych. Na przykład hormon insuliny reguluje poziom glukozy we krwi, wspomaga syntezę glikogenu i zwiększa powstawanie tłuszczów z węglowodanów.
Ochronny	W odpowiedzi na przenikanie obcych białek lub mikroorganizmów (antygenów) do organizmu powstają specjalne białka – przeciwciała, które mogą je wiązać i neutralizować. Fibryna utworzona z fibrynogenu pomaga zatrzymać krwawienie.
Silnik	Białka kurczliwe, aktyna i miozyna, zapewniają skurcz mięśni u zwierząt wielokomórkowych.
Sygnał	W powierzchniową błonę komórkową wbudowane są cząsteczki białka, które w odpowiedzi na czynniki środowiskowe mają zdolność zmiany swojej trzeciorzędowej struktury, odbierając w ten sposób sygnały ze środowiska zewnętrznego i przekazując polecenia komórce.
Składowanie	W ciele zwierząt białka z reguły nie są magazynowane, z wyjątkiem albuminy jaja i kazeiny mleka. Ale dzięki białkom niektóre substancje mogą być magazynowane w organizmie, na przykład podczas rozkładu hemoglobiny żelazo nie jest usuwane z organizmu, ale jest magazynowane, tworząc kompleks z białkiem ferrytyną.
Energia	Kiedy 1 g białka rozpada się na produkty końcowe, uwalniane jest 17,6 kJ. Najpierw białka rozkładają się na aminokwasy, a następnie na produkty końcowe – wodę, dwutlenek węgla i amoniak. Jednakże białka są wykorzystywane jako źródło energii dopiero wtedy, gdy zostaną wykorzystane inne źródła (węglowodany i tłuszcze).
Katalityczny	Jedna z najważniejszych funkcji białek. Dostarczane przez białka - enzymy przyspieszające reakcje biochemiczne zachodzące w komórkach. Na przykład karboksylaza wodorofosforanu rybulozy katalizuje wiązanie CO2 podczas fotosyntezy.

Enzymy

Enzymy, Lub enzymy, stanowią specjalną klasę białek będących katalizatorami biologicznymi. Dzięki enzymom reakcje biochemiczne zachodzą z ogromną szybkością. Szybkość reakcji enzymatycznych jest dziesiątki tysięcy (a czasem miliony) większa niż szybkość reakcji zachodzących przy udziale katalizatorów nieorganicznych. Substancja, na którą działa enzym, nazywa się podłoże.

Enzymy to białka kuliste, cechy konstrukcyjne Enzymy można podzielić na dwie grupy: proste i złożone. Proste enzymy są białkami prostymi, tj. składają się wyłącznie z aminokwasów. Złożone enzymy są białkami złożonymi, tj. Oprócz części białkowej zawierają grupę o charakterze niebiałkowym - kofaktor. Niektóre enzymy wykorzystują witaminy jako kofaktory. Cząsteczka enzymu zawiera specjalną część zwaną centrum aktywnym. Aktywny ośrodek- niewielka część enzymu (od trzech do dwunastu reszt aminokwasowych), w której następuje wiązanie substratu lub substratów z utworzeniem kompleksu enzym-substrat. Po zakończeniu reakcji kompleks enzym-substrat rozpada się na enzym i produkt(y) reakcji. Niektóre enzymy mają (z wyjątkiem aktywnych) centra allosteryczne- obszary, do których przyłączone są regulatory szybkości enzymów ( enzymy allosteryczne).

Reakcje katalizy enzymatycznej charakteryzują się: 1) wysoką wydajnością, 2) ścisłą selektywnością i kierunkiem działania, 3) specyficznością substratową, 4) dokładną i precyzyjną regulacją. Specyficzność substratową i reakcyjną reakcji katalizy enzymatycznej wyjaśniają hipotezy E. Fischera (1890) i D. Koshlanda (1959).

E. Fisher (hipoteza zamka na klucz) zasugerowali, że konfiguracje przestrzenne miejsca aktywnego enzymu i substratu muszą dokładnie sobie odpowiadać. Substrat porównywany jest do „klucza”, enzym do „zamka”.

D. Koshland (hipoteza rękawicy) zasugerowali, że zgodność przestrzenna pomiędzy strukturą substratu i centrum aktywnego enzymu powstaje dopiero w momencie ich wzajemnego oddziaływania. Ta hipoteza jest również nazywana hipoteza indukowanej korespondencji.

Szybkość reakcji enzymatycznych zależy od: 1) temperatury, 2) stężenia enzymu, 3) stężenia substratu, 4) pH. Należy podkreślić, że ponieważ enzymy są białkami, ich aktywność jest najwyższa w normalnych warunkach fizjologicznych.

Większość enzymów może działać tylko w temperaturach od 0 do 40°C. W tych granicach szybkość reakcji wzrasta około 2 razy na każde 10°C wzrostu temperatury. W temperaturach powyżej 40°C białko ulega denaturacji i aktywność enzymu maleje. W temperaturach bliskich zamarzania enzymy ulegają inaktywacji.

Wraz ze wzrostem ilości substratu szybkość reakcji enzymatycznej wzrasta, aż liczba cząsteczek substratu zrówna się z liczbą cząsteczek enzymu. Przy dalszym wzroście ilości substratu prędkość nie wzrośnie, ponieważ centra aktywne enzymu są nasycone. Wzrost stężenia enzymu prowadzi do zwiększonej aktywności katalitycznej, gdyż przemianie ulega większa liczba cząsteczek substratu w jednostce czasu.

Dla każdego enzymu istnieje optymalna wartość pH, przy której wykazuje on maksymalną aktywność (pepsyna – 2,0, amylaza ślinowa – 6,8, lipaza trzustkowa – 9,0). Przy wyższych lub niższych wartościach pH aktywność enzymu maleje. Przy nagłych zmianach pH enzym ulega denaturacji.

Szybkość enzymów allosterycznych jest regulowana przez substancje przyłączające się do centrów allosterycznych. Jeżeli substancje te przyspieszają reakcję, nazywa się je aktywatory, jeśli zwolnią - inhibitory.

Klasyfikacja enzymów

Ze względu na rodzaj przemian chemicznych, które katalizują, enzymy dzielą się na 6 klas:

oksyreduktazy(przeniesienie atomów wodoru, tlenu lub elektronów z jednej substancji na drugą – dehydrogenaza),
transferazy(przeniesienie grupy metylowej, acylowej, fosforanowej lub aminowej z jednej substancji na drugą – transaminaza),
hydrolazy(reakcje hydrolizy, podczas których z substratu powstają dwa produkty – amylaza, lipaza),
liazy(niehydrolityczny dodatek do substratu lub oderwanie od niego grupy atomów, w którym to przypadku można rozerwać wiązania C-C, C-N, C-O, C-S - dekarboksylaza),
izomerazy(przegrupowanie wewnątrzcząsteczkowe – izomeraza),
ligazy(połączenie dwóch cząsteczek w wyniku powstania wiązań C-C, C-N, C-O, C-S - syntetaza).

Klasy dzielą się z kolei na podklasy i podklasy. W aktualnej klasyfikacji międzynarodowej każdy enzym ma swój specyficzny kod, składający się z czterech liczb oddzielonych kropkami. Pierwsza liczba to klasa, druga to podklasa, trzecia to podklasa, czwarta to numer seryjny enzymu w tej podklasie, na przykład kod arginazy to 3.5.3.1.

Iść do wykłady nr 2„Budowa i funkcje węglowodanów i lipidów”

Iść do wykłady nr 4„Struktura i funkcje kwasów nukleinowych ATP”

BIAŁKA (białka), klasa złożonych związków zawierających azot, najbardziej charakterystycznych i najważniejszych (wraz z kwasami nukleinowymi) składników materii żywej. Białka pełnią liczne i różnorodne funkcje. Większość białek to enzymy katalizujące reakcje chemiczne. Wiele hormonów regulujących procesy fizjologiczne to także białka. Białka strukturalne, takie jak kolagen i keratyna, są głównymi składnikami tkanki kostnej, włosów i paznokci. Białka kurczliwe mięśni mają zdolność zmiany swojej długości poprzez wykorzystanie energii chemicznej do wykonania pracy mechanicznej. Białka obejmują przeciwciała, które wiążą i neutralizują substancje toksyczne. Niektóre białka, które mogą reagować na wpływy zewnętrzne (światło, zapach), służą jako receptory w zmysłach, które odbierają podrażnienie. Wiele białek znajdujących się wewnątrz komórki i na błonie komórkowej pełni funkcje regulacyjne.

W pierwszej połowie XIX w. wielu chemików, a wśród nich przede wszystkim J. von Liebig, stopniowo doszło do wniosku, że białka stanowią szczególną klasę związków azotowych. Nazwa „białka” (od greckiego.

proto pierwszy) został zaproponowany w 1840 roku przez holenderskiego chemika G. Muldera. WŁAŚCIWOŚCI FIZYCZNE Białka są białe w stanie stałym, ale bezbarwne w roztworze, chyba że zawierają jakąś grupę chromoforową (kolorową), taką jak hemoglobina. Rozpuszczalność w wodzie różni się znacznie pomiędzy różnymi białkami. Zmienia się także w zależności od pH i stężenia soli w roztworze, dzięki czemu można dobrać warunki, w jakich jedno białko będzie selektywnie wytrącać się w obecności innych białek. Ta metoda „wysalania” jest szeroko stosowana do izolowania i oczyszczania białek. Oczyszczone białko często wytrąca się z roztworu w postaci kryształów.

W porównaniu do innych związków masa cząsteczkowa białek jest bardzo duża i waha się od kilku tysięcy do wielu milionów daltonów. Dlatego podczas ultrawirowania białka ulegają sedymentacji i to z różną szybkością. Ze względu na obecność w cząsteczkach białek grup naładowanych dodatnio i ujemnie, poruszają się one z różnymi prędkościami i w polu elektrycznym. Stanowi to podstawę elektroforezy, metody stosowanej do izolowania poszczególnych białek ze złożonych mieszanin. Białka oczyszcza się również metodą chromatografii.

WŁAŚCIWOŚCI CHEMICZNE Struktura. Białka są polimerami, tj. cząsteczki zbudowane jak łańcuchy z powtarzających się jednostek monomeru, czyli podjednostek, których rolę pełnią A -aminokwasy. Ogólny wzór aminokwasów gdzie R atom wodoru lub jakaś grupa organiczna.

Cząsteczka białka (łańcuch polipeptydowy) może składać się jedynie ze stosunkowo niewielkiej liczby aminokwasów lub kilku tysięcy jednostek monomeru. Połączenie aminokwasów w łańcuch jest możliwe, ponieważ każdy z nich ma dwie różne grupy chemiczne: grupę aminową o podstawowych właściwościach,

NH 2 i kwaśną grupę karboksylową COOH. Obie te grupy są powiązane A -atom węgla. Grupa karboksylowa jednego aminokwasu może tworzyć wiązanie amidowe (peptydowe) z grupą aminową innego aminokwasu:

Po połączeniu w ten sposób dwóch aminokwasów łańcuch można przedłużyć, dodając trzeci do drugiego aminokwasu i tak dalej. Jak widać z powyższego równania, gdy tworzy się wiązanie peptydowe, uwalniana jest cząsteczka wody. W obecności kwasów, zasad czy enzymów proteolitycznych reakcja przebiega w odwrotnym kierunku: łańcuch polipeptydowy ulega rozszczepieniu na aminokwasy po dodaniu wody. Reakcja ta nazywa się hydrolizą. Hydroliza zachodzi spontanicznie, a do połączenia aminokwasów w łańcuch polipeptydowy wymagana jest energia.

Grupa karboksylowa i grupa amidowa (lub podobna grupa imidowa w przypadku aminokwasu proliny) są obecne we wszystkich aminokwasach, ale różnice między aminokwasami zależą od charakteru grupy, czyli „łańcucha bocznego”. co wskazuje litera powyżej

R . Rolę łańcucha bocznego może pełnić jeden atom wodoru, jak w aminokwasie glicynie, lub pewna grupa o dużych rozmiarach, jak w histydynie i tryptofanie. Niektóre łańcuchy boczne są chemicznie obojętne, podczas gdy inne są wyraźnie reaktywne.

Można syntetyzować wiele tysięcy różnych aminokwasów i wiele różnych aminokwasów występuje w przyrodzie, ale do syntezy białek wykorzystuje się tylko 20 rodzajów aminokwasów: alanina, arginina, asparagina, kwas asparaginowy, walina, histydyna, glicyna, glutamina, glutaminian kwasy, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, prolina, seryna, tyrozyna, treonina, tryptofan, fenyloalanina i cysteina (w białkach cysteina może występować jako dimer

cystyna). Co prawda niektóre białka oprócz regularnie występujących dwudziestu zawierają inne aminokwasy, jednak powstają one w wyniku modyfikacji jednego z dwudziestu wymienionych po włączeniu go do białka.Aktywność optyczna. Wszystkie aminokwasy, z wyjątkiem glicyny, mają A Do atomu węgla -przyłączone są cztery różne grupy. Z punktu widzenia geometrii cztery różne grupy można przyłączyć na dwa sposoby, w związku z czym istnieją dwie możliwe konfiguracje, czyli dwa izomery, powiązane ze sobą jak obiekt ze swoim lustrzanym odbiciem, tj. jak lewa ręka w prawo. Jedna konfiguracja nazywana jest lewą lub leworęczną ( L ), a drugi prawy, czyli prawoskrętny ( D ), ponieważ dwa takie izomery różnią się kierunkiem obrotu płaszczyzny światła spolaryzowanego. Występuje wyłącznie w białkach L -aminokwasy (wyjątkiem jest glicyna; można ją przedstawić tylko w jednej formie, ponieważ dwie z czterech grup są takie same) i wszystkie są optycznie czynne (ponieważ istnieje tylko jeden izomer). D -aminokwasy są rzadkie w przyrodzie; występują w niektórych antybiotykach i ścianie komórkowej bakterii.Sekwencja aminokwasów. Aminokwasy w łańcuchu polipeptydowym nie są ułożone losowo, ale w określonej kolejności i to właśnie ta kolejność determinuje funkcje i właściwości białka. Zmieniając kolejność 20 rodzajów aminokwasów, możesz stworzyć ogromną liczbę różnych białek, tak jak możesz stworzyć wiele różnych tekstów z liter alfabetu.

W przeszłości określenie sekwencji aminokwasów białka często trwało kilka lat. Bezpośrednie oznaczanie jest w dalszym ciągu zadaniem dość pracochłonnym, chociaż stworzono urządzenia, które pozwalają na jego wykonanie w sposób automatyczny. Zwykle łatwiej jest określić sekwencję nukleotydową odpowiedniego genu i wywnioskować z niej sekwencję aminokwasów białka. Do chwili obecnej ustalono już sekwencje aminokwasowe wielu setek białek. Funkcje rozszyfrowanych białek są zwykle znane, co pomaga wyobrazić sobie możliwe funkcje podobnych białek powstających na przykład w nowotworach złośliwych.

Złożone białka. Białka składające się wyłącznie z aminokwasów nazywane są prostymi. Często jednak do łańcucha polipeptydowego przyłączony jest atom metalu lub jakiś związek chemiczny niebędący aminokwasem. Takie białka nazywane są złożonymi. Przykładem jest hemoglobina: zawiera porfirynę żelaza, która decyduje o jej czerwonej barwie i pozwala jej pełnić rolę nośnika tlenu.

Nazwy najbardziej złożonych białek wskazują na charakter przyłączonych grup: glikoproteiny zawierają cukry, lipoproteiny zawierają tłuszcze. Jeśli aktywność katalityczna enzymu zależy od przyłączonej grupy, wówczas nazywa się to grupą prostetyczną. Często witamina pełni rolę grupy protetycznej lub jest jej częścią. Na przykład witamina A, związana z jednym z białek siatkówki, decyduje o jej wrażliwości na światło.

Struktura trzeciorzędowa. Ważna jest nie tyle sekwencja aminokwasów samego białka (struktura pierwotna), ile sposób jego ułożenia w przestrzeni. Na całej długości łańcucha polipeptydowego jony wodorowe tworzą regularne wiązania wodorowe, które nadają mu kształt helisy lub warstwy (struktura wtórna). Z połączenia takich helis i warstw wyłania się zwarta forma kolejnego rzędu: trzeciorzędowa struktura białka. Wokół wiązań utrzymujących jednostki monomeru łańcucha możliwe są obroty pod małymi kątami. Dlatego z czysto geometrycznego punktu widzenia liczba możliwych konfiguracji dowolnego łańcucha polipeptydowego jest nieskończenie duża. W rzeczywistości każde białko zwykle występuje tylko w jednej konfiguracji, określonej przez jego sekwencję aminokwasów. Ta konstrukcja nie jest sztywna, jest tak, jakby « oddycha” oscyluje wokół pewnej średniej konfiguracji. Obwód jest złożony w konfigurację, w której energia swobodna (zdolność do wytworzenia pracy) jest minimalna, tak jak zwolniona sprężyna ściska się tylko do stanu odpowiadającego minimalnej energii swobodnej. Często jedna część łańcucha jest sztywno połączona z drugą za pomocą dwusiarczku ( SS) wiązania między dwiema resztami cysteiny. Częściowo dlatego cysteina odgrywa szczególnie ważną rolę wśród aminokwasów.

Złożoność struktury białek jest tak duża, że nie jest jeszcze możliwe obliczenie trzeciorzędowej struktury białka, nawet jeśli znana jest jego sekwencja aminokwasów. Ale jeśli możliwe jest uzyskanie kryształów białka, wówczas jego trzeciorzędową strukturę można określić za pomocą dyfrakcji promieni rentgenowskich.

W białkach strukturalnych, kurczliwych i niektórych innych łańcuchy są wydłużone, a kilka leżących w pobliżu lekko złożonych łańcuchów tworzy włókienka; z kolei włókienka składają się w większe formacje włókien. Jednakże większość białek w roztworze ma kształt kulisty: łańcuchy są zwinięte w kulkę, jak przędza w kłębek. Energia swobodna w tej konfiguracji jest minimalna, ponieważ aminokwasy hydrofobowe („odpychające wodę”) są ukryte wewnątrz globuli, a aminokwasy hydrofilowe („przyciągające wodę”) znajdują się na jej powierzchni.

Wiele białek to kompleksy kilku łańcuchów polipeptydowych. Struktura ta nazywana jest czwartorzędową strukturą białka. Na przykład cząsteczka hemoglobiny składa się z czterech podjednostek, z których każda jest białkiem globularnym.

Białka strukturalne ze względu na swoją konfigurację liniową tworzą włókna charakteryzujące się bardzo dużą wytrzymałością na rozciąganie, natomiast konfiguracja globularna pozwala białkom na wchodzenie w specyficzne interakcje z innymi związkami. Przy prawidłowym ułożeniu łańcuchów na powierzchni globuli pojawiają się wnęki o określonym kształcie, w których mieszczą się reaktywne grupy chemiczne. Jeśli dane białko jest enzymem, to do takiej wnęki wchodzi inna, zwykle mniejsza cząsteczka jakiejś substancji, tak jak klucz do zamka; w tym przypadku konfiguracja chmury elektronowej cząsteczki zmienia się pod wpływem grup chemicznych znajdujących się we wnęce, co wymusza na niej określoną reakcję. W ten sposób enzym katalizuje reakcję. Cząsteczki przeciwciał mają również wnęki, w których wiążą się różne obce substancje, dzięki czemu stają się nieszkodliwe. Model „zamka i klucza”, który wyjaśnia oddziaływanie białek z innymi związkami, pozwala zrozumieć specyfikę enzymów i przeciwciał, tj. ich zdolność do reagowania tylko z określonymi związkami.

Białka w różnych typach organizmów. Białka, które pełnią tę samą funkcję u różnych gatunków roślin i zwierząt i dlatego noszą tę samą nazwę, mają również podobną konfigurację. Różnią się one jednak nieco sekwencją aminokwasów. W miarę odchodzenia gatunków od wspólnego przodka niektóre aminokwasy w pewnych pozycjach są zastępowane przez mutacje innymi. Szkodliwe mutacje powodujące choroby dziedziczne są eliminowane w drodze doboru naturalnego, ale korzystne lub przynajmniej neutralne mogą się utrzymywać. Im bliżej siebie znajdują się dwa gatunki, tym mniejsze są różnice w ich białkach.

Niektóre białka zmieniają się stosunkowo szybko, inne są bardzo konserwatywne. Ten ostatni obejmuje na przykład cytochrom Z enzym oddechowy występujący w większości żywych organizmów. U ludzi i szympansów sekwencje aminokwasów są identyczne, podobnie jak w cytochromie Z W pszenicy tylko 38% aminokwasów było odmiennych. Nawet porównując ludzi i bakterie, podobieństwo cytochromów Z(różnice dotyczą tutaj 65% aminokwasów) są nadal widoczne, chociaż wspólny przodek bakterii i człowieka żył na Ziemi około dwóch miliardów lat temu. Obecnie porównanie sekwencji aminokwasów jest często wykorzystywane do konstruowania drzewa filogenetycznego (rodzinnego), odzwierciedlającego powiązania ewolucyjne pomiędzy różnymi organizmami.

Denaturacja. Zsyntetyzowana cząsteczka białka, składana, uzyskuje swoją charakterystyczną konfigurację. Konfiguracja ta może jednak zostać zniszczona przez ogrzewanie, zmianę pH, wystawienie na działanie rozpuszczalników organicznych, a nawet po prostu potrząsanie roztworem, aż na jego powierzchni pojawią się pęcherzyki. Białko zmodyfikowane w ten sposób nazywa się denaturatem; traci swoją aktywność biologiczną i zwykle staje się nierozpuszczalny. Dobrze znanymi przykładami denaturowanego białka są jajka na twardo lub bita śmietana. Małe białka zawierające tylko około stu aminokwasów są zdolne do renaturacji, tj. ponownie uzyskać pierwotną konfigurację. Jednak większość białek po prostu zamienia się w masę splątanych łańcuchów polipeptydowych i nie przywraca swojej poprzedniej konfiguracji.

Jedną z głównych trudności w izolowaniu aktywnych białek jest ich wyjątkowa wrażliwość na denaturację. Ta właściwość białek znajduje przydatne zastosowanie w utrwalaniu żywności: wysoka temperatura nieodwracalnie denaturuje enzymy mikroorganizmów, w wyniku czego mikroorganizmy obumierają.

SYNTEZA BIAŁEK Aby syntetyzować białko, żywy organizm musi posiadać system enzymów zdolnych do łączenia jednego aminokwasu z drugim. Źródło informacji jest również potrzebne do określenia, które aminokwasy należy połączyć. Ponieważ w organizmie istnieje tysiące rodzajów białek, a każde z nich składa się średnio z kilkuset aminokwasów, wymagana informacja musi być naprawdę ogromna. Jest on przechowywany (podobnie jak nagranie na taśmie magnetycznej) w cząsteczkach kwasu nukleinowego tworzących geny. Cm . także DZIEDZICZNY; KWASY NUKLEINOWE.Aktywacja enzymów. Łańcuch polipeptydowy syntetyzowany z aminokwasów nie zawsze jest białkiem w swojej ostatecznej postaci. Wiele enzymów jest syntetyzowanych najpierw jako nieaktywne prekursory i stają się aktywne dopiero wtedy, gdy inny enzym usunie kilka aminokwasów na jednym końcu łańcucha. Niektóre enzymy trawienne, takie jak trypsyna, są syntetyzowane w tej nieaktywnej formie; enzymy te ulegają aktywacji w przewodzie pokarmowym w wyniku usunięcia końcowego fragmentu łańcucha. Hormon insuliny, którego cząsteczka w swojej aktywnej postaci składa się z dwóch krótkich łańcuchów, syntetyzowana jest w postaci jednego łańcucha, tzw. proinsulina. Następnie środkowa część tego łańcucha jest usuwana, a pozostałe fragmenty łączą się, tworząc cząsteczkę aktywnego hormonu. Złożone białka powstają dopiero po przyłączeniu do białka określonej grupy chemicznej, a to przyłączenie często wymaga również enzymu.Krążenie metaboliczne. Po podaniu zwierzęciu aminokwasów znakowanych radioaktywnymi izotopami węgla, azotu lub wodoru, znacznik szybko ulega wbudowaniu w jego białka. Jeśli znakowane aminokwasy przestaną przedostawać się do organizmu, ilość znacznika w białkach zaczyna się zmniejszać. Eksperymenty te pokazują, że powstałe białka nie są zatrzymywane w organizmie do końca życia. Wszystkie, z nielicznymi wyjątkami, znajdują się w stanie dynamicznym, stale rozkładając się na aminokwasy, a następnie ponownie syntetyzując.

Niektóre białka rozkładają się, gdy komórki umierają i ulegają zniszczeniu. Dzieje się tak cały czas, na przykład w przypadku czerwonych krwinek i komórek nabłonkowych wyściełających wewnętrzną powierzchnię jelita. Ponadto rozkład i resynteza białek zachodzi również w żywych komórkach. Co dziwne, mniej wiadomo na temat rozkładu białek niż na temat ich syntezy. Wiadomo jednak, że w rozkładzie biorą udział enzymy proteolityczne podobne do tych, które w przewodzie pokarmowym rozkładają białka na aminokwasy.

Okres półtrwania różnych białek waha się od kilku godzin do wielu miesięcy. Jedynym wyjątkiem jest cząsteczka kolagenu. Po uformowaniu pozostają stabilne i nie są odnawiane ani wymieniane. Z biegiem czasu jednak zmieniają się niektóre ich właściwości, w szczególności elastyczność, a brak ich odnawiania skutkuje pewnymi zmianami związanymi z wiekiem, takimi jak pojawienie się zmarszczek na skórze.

Białka syntetyczne. Chemicy dawno nauczyli się polimeryzować aminokwasy, ale aminokwasy są łączone w sposób nieuporządkowany, tak że produkty takiej polimeryzacji w niewielkim stopniu przypominają produkty naturalne. To prawda, że możliwe jest łączenie aminokwasów w określonej kolejności, co umożliwia otrzymanie niektórych biologicznie aktywnych białek, w szczególności insuliny. Proces jest dość skomplikowany, w ten sposób można otrzymać jedynie białka, których cząsteczki zawierają około stu aminokwasów. Zamiast tego korzystniej jest zsyntetyzować lub wyizolować sekwencję nukleotydową genu odpowiadającą pożądanej sekwencji aminokwasowej, a następnie wprowadzić ten gen do bakterii, która poprzez replikację wytworzy duże ilości pożądanego produktu. Metoda ta ma jednak także swoje wady. Cm . także INŻYNIERIA GENETYCZNA. BIAŁKO I ODŻYWANIE Kiedy białka w organizmie rozkładają się na aminokwasy, aminokwasy te można ponownie wykorzystać do syntezy białek. Jednocześnie same aminokwasy ulegają rozkładowi, przez co nie są ponownie wykorzystywane w całości. Oczywiste jest również, że podczas wzrostu, ciąży i gojenia się ran synteza białek musi przekraczać rozkład. Organizm stale traci część białek; Są to białka włosów, paznokci i powierzchniowej warstwy skóry. Dlatego, aby syntetyzować białka, każdy organizm musi otrzymać aminokwasy z pożywienia. Rośliny zielone syntetyzują z CO 2 , woda i amoniak lub azotany to 20 aminokwasów występujących w białkach. Wiele bakterii jest również zdolnych do syntezy aminokwasów w obecności cukru (lub jego odpowiednika) i związanego azotu, ale cukier jest ostatecznie dostarczany przez rośliny zielone. Zwierzęta mają ograniczoną zdolność do syntezy aminokwasów; pozyskują aminokwasy jedząc zielone rośliny lub inne zwierzęta. W przewodzie pokarmowym wchłonięte białka rozkładają się na aminokwasy, te ostatnie są wchłaniane i z nich budowane są białka charakterystyczne dla danego organizmu. Żadne z wchłoniętych białek nie jest włączane do struktur ciała jako takich. Jedynym wyjątkiem jest to, że u wielu ssaków niektóre przeciwciała matczyne mogą przedostać się w stanie nienaruszonym przez łożysko do krwioobiegu płodu, a poprzez mleko matki (szczególnie u przeżuwaczy) mogą przedostać się do noworodka zaraz po urodzeniu.Zapotrzebowanie na białko. Oczywiste jest, że aby utrzymać życie, organizm musi otrzymywać określoną ilość białka z pożywienia. Skala tej potrzeby zależy jednak od wielu czynników. Organizm potrzebuje pożywienia zarówno jako źródła energii (kalorii), jak i materiału do budowy swoich struktur. Na pierwszym miejscu jest potrzeba energii. Oznacza to, że gdy w diecie jest mało węglowodanów i tłuszczów, białka dietetyczne wykorzystywane są nie do syntezy własnych białek, lecz jako źródło kalorii. Podczas długotrwałego postu nawet własne białka wykorzystywane są do zaspokojenia potrzeb energetycznych. Jeśli w diecie jest wystarczająca ilość węglowodanów, spożycie białka można zmniejszyć.Bilans azotowy. Średnio ok. 16% całkowitej masy białka stanowi azot. Podczas rozkładu aminokwasów zawartych w białkach zawarty w nich azot jest wydalany z organizmu z moczem i (w mniejszym stopniu) z kałem w postaci różnych związków azotowych. Do oceny jakości odżywienia białkowego wygodnie jest zatem posłużyć się wskaźnikiem, jakim jest bilans azotowy, czyli tzw. różnica (w gramach) pomiędzy ilością azotu wprowadzanego do organizmu a ilością azotu wydalanego dziennie. Przy normalnym odżywianiu u osoby dorosłej kwoty te są równe. W rosnącym organizmie ilość wydalanego azotu jest mniejsza niż ilość otrzymywana, tj. bilans jest dodatni. Jeśli w diecie brakuje białka, bilans jest ujemny. Jeśli w diecie jest wystarczająca ilość kalorii, ale nie ma w niej białek, organizm oszczędza białka. Jednocześnie metabolizm białek ulega spowolnieniu, a wielokrotne wykorzystanie aminokwasów w syntezie białek następuje z najwyższą możliwą efektywnością. Straty są jednak nieuniknione, a związki azotu nadal wydalane są z moczem, a częściowo z kałem. Ilość azotu wydalanego z organizmu dziennie podczas postu białkowego może służyć jako miara dziennego niedoboru białka. Naturalnym jest założenie, że wprowadzając do diety ilość białka odpowiadającą temu niedoborowi, można przywrócić równowagę azotową. Jednak tak nie jest. Po otrzymaniu takiej ilości białka organizm zaczyna mniej efektywnie wykorzystywać aminokwasy, dlatego do przywrócenia równowagi azotowej potrzebna jest dodatkowa ilość białka.

Jeśli ilość białka w diecie przekracza ilość niezbędną do utrzymania równowagi azotowej, wówczas wydaje się, że nie ma w tym żadnej szkody. Nadmiar aminokwasów jest po prostu wykorzystywany jako źródło energii. Szczególnie uderzającym przykładem jest to, że Eskimosi spożywają niewiele węglowodanów i około dziesięciokrotnie więcej białka wymaganego do utrzymania równowagi azotowej. Jednak w większości przypadków używanie białka jako źródła energii nie jest korzystne, ponieważ dana ilość węglowodanów może wytworzyć znacznie więcej kalorii niż ta sama ilość białka. W biednych krajach ludzie czerpią kalorie z węglowodanów i spożywają minimalne ilości białka.

Jeżeli organizm otrzymuje wymaganą ilość kalorii w postaci produktów niebiałkowych, wówczas minimalna ilość białka zapewniająca utrzymanie bilansu azotowego wynosi ok. 30 g dziennie. Mniej więcej tyle białka zawierają cztery kromki chleba lub 0,5 litra mleka. Nieco większą liczbę uważa się zwykle za optymalną; Zalecane jest 50 do 70 g.

Aminokwasy. Do tej pory białko było rozpatrywane całościowo. Tymczasem, aby mogła nastąpić synteza białek, w organizmie muszą znajdować się wszystkie niezbędne aminokwasy. Organizm zwierzęcia sam jest w stanie syntetyzować część aminokwasów. Nazywa się je wymiennymi, ponieważ niekoniecznie muszą być obecne w diecie, ważne jest jedynie, aby ogólna podaż białka jako źródła azotu była wystarczająca; następnie, jeśli brakuje aminokwasów egzogennych, organizm może je syntetyzować kosztem tych, które są obecne w nadmiarze. Pozostałe, „niezbędne” aminokwasy nie mogą być syntetyzowane i muszą być dostarczane do organizmu z pożywieniem. Niezbędne dla człowieka są walina, leucyna, izoleucyna, treonina, metionina, fenyloalanina, tryptofan, histydyna, lizyna i arginina. (Chociaż arginina może być syntetyzowana w organizmie, zalicza się ją do aminokwasów niezbędnych, ponieważ nie jest wytwarzana w wystarczających ilościach u noworodków i dorastających dzieci. Z drugiej strony niektóre z tych aminokwasów z pożywienia mogą stać się niepotrzebne dla osoby dorosłej osoba.)

Ta lista niezbędnych aminokwasów jest w przybliżeniu taka sama u innych kręgowców, a nawet owadów. Wartość odżywczą białek określa się zwykle poprzez podawanie ich rosnącym szczurom i monitorowanie przyrostu masy ciała zwierząt.

Wartość odżywcza białek. Wartość odżywcza białka zależy od tego, jakiego aminokwasu brakuje w nim najbardziej. Zilustrujmy to przykładem. Białka w naszym organizmie zawierają średnio ok. 2% tryptofanu (wagowo). Załóżmy, że dieta zawiera 10 g białka zawierającego 1% tryptofanu i że jest w niej wystarczająca ilość innych niezbędnych aminokwasów. W naszym przypadku 10 g tego niekompletnego białka jest zasadniczo równoważne 5 g pełnego białka; pozostałe 5 g może służyć jedynie jako źródło energii. Należy pamiętać, że ponieważ aminokwasy praktycznie nie są magazynowane w organizmie i aby mogła nastąpić synteza białek, wszystkie aminokwasy muszą być obecne w tym samym czasie, efekt spożycia niezbędnych aminokwasów można wykryć tylko wtedy, gdy wszystkie wejść do ciała w tym samym czasie. Przeciętny skład większości białek zwierzęcych jest zbliżony do średniego składu białek w organizmie człowieka, zatem jest mało prawdopodobne, aby groził nam niedobór aminokwasów, jeśli nasza dieta jest bogata w pokarmy takie jak mięso, jaja, mleko i sery. Istnieją jednak białka, takie jak żelatyna (produkt denaturacji kolagenu), które zawierają bardzo mało niezbędnych aminokwasów. Białka roślinne, chociaż pod tym względem są lepsze od żelatyny, są również ubogie w niezbędne aminokwasy; Mają szczególnie niską zawartość lizyny i tryptofanu. Niemniej jednak diety czysto wegetariańskiej nie można w ogóle uznać za szkodliwą, chyba że spożywa się w niej nieco większą ilość białek roślinnych, wystarczającą do dostarczenia organizmowi niezbędnych aminokwasów. Rośliny zawierają najwięcej białka w swoich nasionach, szczególnie w nasionach pszenicy i różnych roślin strączkowych. Młode pędy, takie jak szparagi, są również bogate w białko.Białka syntetyczne w diecie. Dodając niewielkie ilości syntetycznych aminokwasów egzogennych lub białek bogatych w aminokwasy do białek niekompletnych, takich jak białka kukurydzy, można znacznie zwiększyć wartość odżywczą tych ostatnich, tj. zwiększając w ten sposób ilość spożywanego białka. Inną możliwością jest hodowanie bakterii lub drożdży na węglowodorach naftowych z dodatkiem azotanów lub amoniaku jako źródła azotu. Otrzymane w ten sposób białko drobnoustrojowe może służyć jako pasza dla drobiu, zwierząt gospodarskich lub może być bezpośrednio spożywane przez człowieka. Trzecia, szeroko stosowana metoda wykorzystuje fizjologię przeżuwaczy. U przeżuwaczy, w początkowej części żołądka, tzw. W żwaczu żyją specjalne formy bakterii i pierwotniaków, które przekształcają niekompletne białka roślinne w pełniejsze białka drobnoustrojów, a te z kolei po trawieniu i wchłanianiu zamieniają się w białka zwierzęce. Mocznik, tani syntetyczny związek zawierający azot, można dodawać do paszy dla zwierząt gospodarskich. Mikroorganizmy żyjące w żwaczu wykorzystują azot mocznikowy do przekształcania węglowodanów (których w paszy jest znacznie więcej) w białko. Około jedna trzecia całego azotu w paszy dla zwierząt gospodarskich może mieć postać mocznika, co zasadniczo oznacza, w pewnym stopniu, chemiczną syntezę białka. W USA metoda ta odgrywa ważną rolę jako jeden ze sposobów pozyskiwania białka.LITERATURA Murray R., Grenner D., Mayes P., Rodwell W. Biochemia człowieka, tom. 12. M., 1993
Alberts B., Bray D., Lewis J. i in. Biologia molekularna komórki, tom. 13. M., 1994

Bilet 2. 1. Podstawowe czynniki odżywcze o charakterze lipidowym. Niektóre lipidy nie są syntetyzowane w organizmie człowieka i dlatego są niezbędnymi czynnikami odżywczymi. Należą do nich kwasy tłuszczowe z dwoma lub większą liczbą wiązań podwójnych (polien) - niezbędne kwasy tłuszczowe. Część z tych kwasów jest substratem do syntezy lokalnych hormonów – eikozanoidów (temat 8.10).

Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach pełnić różne funkcje: witamina A uczestniczy w procesie widzenia, a także wzroście i różnicowaniu komórek; udowodniono jego zdolność do hamowania wzrostu niektórych typów nowotworów; witamina K bierze udział w krzepnięciu krwi; witamina D uczestniczy w regulacji gospodarki wapniowej; witamina E- przeciwutleniacz, hamuje powstawanie wolnych rodników, a tym samym przeciwdziała uszkodzeniom komórek w wyniku peroksydacji lipidów.

Dokument

2.Struktura i poziomy organizacji strukturalnej białek

Istnieją cztery poziomy organizacji strukturalnej białek: pierwotny, wtórny, trzeciorzędowy i czwartorzędowy. Każdy poziom ma swoją własną charakterystykę.

Podstawowa struktura białka

Podstawową strukturą białek jest liniowy łańcuch polipeptydowy złożony z aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. Struktura pierwotna to najprostszy poziom organizacji strukturalnej cząsteczki białka. Wysoką stabilność zapewniają mu kowalencyjne wiązania peptydowe pomiędzy grupą α-aminową jednego aminokwasu i grupą α-karboksylową innego aminokwasu. [pokazywać].

Jeśli w tworzeniu wiązania peptydowego bierze udział grupa iminowa proliny lub hydroksyproliny, to ma ona inną postać [pokazywać].

Kiedy w komórkach tworzą się wiązania peptydowe, najpierw aktywowana jest grupa karboksylowa jednego aminokwasu, a następnie łączy się ona z grupą aminową innego. Laboratoryjną syntezę polipeptydów przeprowadza się w przybliżeniu w ten sam sposób.

Wiązanie peptydowe to powtarzający się fragment łańcucha polipeptydowego. Posiada szereg cech, które wpływają nie tylko na kształt struktury pierwszorzędowej, ale także na wyższe poziomy organizacji łańcucha polipeptydowego:

współpłaszczyznowość – wszystkie atomy wchodzące w skład grupy peptydowej znajdują się w tej samej płaszczyźnie;

zdolność do istnienia w dwóch formach rezonansowych (postać ketonowa lub enolowa);

pozycja trans podstawników w stosunku do wiązania C-N;

zdolność do tworzenia wiązań wodorowych, a każda z grup peptydowych może tworzyć dwa wiązania wodorowe z innymi grupami, w tym z peptydowymi.

Wyjątkiem są grupy peptydowe obejmujące grupę aminową proliny lub hydroksyproliny. Są w stanie utworzyć tylko jedno wiązanie wodorowe (patrz wyżej). Wpływa to na tworzenie drugorzędowej struktury białka. Łańcuch polipeptydowy w obszarze, w którym znajduje się prolina lub hydroksyprolina, łatwo się wygina, ponieważ nie jest utrzymywany, jak zwykle, przez drugie wiązanie wodorowe.

Nazewnictwo peptydów i polipeptydów. Nazwa peptydów składa się z nazw aminokwasów składowych. Dwa aminokwasy tworzą dipeptyd, trzy tworzą tripeptyd, cztery tworzą tetrapeptyd itd. Każdy peptyd lub łańcuch polipeptydowy o dowolnej długości ma N-końcowy aminokwas zawierający wolną grupę aminową i C-końcowy aminokwas zawierający wolną grupę karboksylową Grupa. Nazywając polipeptydy, wszystkie aminokwasy wymienia się sekwencyjnie, zaczynając od N-końcowego, zastępując w ich nazwach, z wyjątkiem C-końcowego, przyrostek -in z -yl (ponieważ aminokwasy w peptydach nie mają już grupę karboksylową, ale karbonylową). Na przykład nazwa pokazana na ryc. 1 tripeptyd - leuk muł fenyloalan muł treon W.

Cechy pierwotnej struktury białka. W szkielecie łańcucha polipeptydowego sztywne struktury (płaskie grupy peptydowe) występują na przemian ze stosunkowo mobilnymi regionami (-CHR), które są zdolne do obracania się wokół wiązań. Takie cechy strukturalne łańcucha polipeptydowego wpływają na jego układ przestrzenny.

Struktura drugorzędowa białka

Struktura drugorzędowa to sposób składania łańcucha polipeptydowego w uporządkowaną strukturę w wyniku tworzenia wiązań wodorowych pomiędzy grupami peptydowymi tego samego łańcucha lub sąsiednimi łańcuchami polipeptydowymi. Ze względu na swoją konfigurację struktury wtórne dzielą się na spiralne (α-helisa) i warstwowo-złożone (struktura β i forma krzyżowa β).

α-Helisa. Jest to rodzaj drugorzędowej struktury białka, która wygląda jak regularna helisa, utworzona w wyniku międzypeptydowych wiązań wodorowych w obrębie jednego łańcucha polipeptydowego. Model struktury α-helisy (ryc. 2), uwzględniający wszystkie właściwości wiązania peptydowego, zaproponowali Pauling i Corey. Główne cechy α-helisy:

helikalna konfiguracja łańcucha polipeptydowego posiadająca symetrię helikalną;

tworzenie wiązań wodorowych pomiędzy grupami peptydowymi każdej pierwszej i czwartej reszty aminokwasowej;

regularność zwojów spiralnych;

równoważność wszystkich reszt aminokwasowych w α-helisie, niezależnie od struktury ich rodników bocznych;

boczne rodniki aminokwasów nie biorą udziału w tworzeniu α-helisy.

Zewnętrznie α-helisa wygląda jak lekko rozciągnięta spirala kuchenki elektrycznej. Regularność wiązań wodorowych pomiędzy pierwszą i czwartą grupą peptydową determinuje regularność zwojów łańcucha polipeptydowego. Wysokość jednego zwoju, czyli skok α-helisy, wynosi 0,54 nm; zawiera 3,6 reszt aminokwasowych, czyli każda reszta aminokwasowa przesuwa się wzdłuż osi (wysokość jednej reszty aminokwasowej) o 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), co pozwala mówić o równoważności wszystkich reszt aminokwasowych w α-helisie. Okres regularności α-helisy wynosi 5 zwojów lub 18 reszt aminokwasowych; długość jednego okresu wynosi 2,7 nm. Ryż. 3. Model a-helisy Paulinga-Coreya

Struktura β. Jest to rodzaj struktury drugorzędowej, która ma lekko zakrzywioną konfigurację łańcucha polipeptydowego i jest utworzona przez międzypeptydowe wiązania wodorowe w obrębie poszczególnych odcinków jednego łańcucha polipeptydowego lub sąsiednich łańcuchów polipeptydowych. Nazywa się ją również strukturą warstwowo-fałdową. Istnieją odmiany struktur β. Ograniczone regiony warstwowe utworzone przez jeden łańcuch polipeptydowy białka nazywane są formą krzyżową β (krótka struktura β). Pomiędzy grupami peptydowymi pętli łańcucha polipeptydowego powstają wiązania wodorowe w formie krzyżowej-β. Inny typ – pełna struktura β – jest charakterystyczna dla całego łańcucha polipeptydowego, który ma wydłużony kształt i jest utrzymywany przez międzypeptydowe wiązania wodorowe pomiędzy sąsiadującymi równoległymi łańcuchami polipeptydowymi (ryc. 3). Struktura ta przypomina miechy akordeonu. Ponadto możliwe są warianty struktur β: mogą być utworzone przez łańcuchy równoległe (końce N łańcuchów polipeptydowych są skierowane w tym samym kierunku) i antyrównoległe (końce N-końcowe są skierowane w różnych kierunkach). Rodniki boczne jednej warstwy umieszcza się pomiędzy rodnikami bocznymi innej warstwy.

W białkach przejścia ze struktur α do struktur β i z powrotem są możliwe dzięki przegrupowaniu wiązań wodorowych. Zamiast regularnych międzypeptydowych wiązań wodorowych wzdłuż łańcucha (dzięki czemu łańcuch polipeptydowy jest skręcony w spiralę), odcinki helikalne rozwijają się, a wiązania wodorowe zamykają się pomiędzy wydłużonymi fragmentami łańcuchów polipeptydowych. To przejście występuje w keratynie, białku włosów. Podczas mycia włosów alkalicznymi detergentami spiralna struktura β-keratyny ulega łatwo zniszczeniu i zamienia się ona w α-keratynę (kręcone włosy prostują się).

Zniszczenie regularnych struktur drugorzędowych białek (struktur α i β), analogicznie do topnienia kryształu, nazywane jest „topieniem” polipeptydów. W tym przypadku wiązania wodorowe zostają zerwane, a łańcuchy polipeptydowe przyjmują postać losowej splotu. W konsekwencji o stabilności struktur drugorzędowych decydują międzypeptydowe wiązania wodorowe. Inne rodzaje wiązań prawie nie biorą w tym udziału, z wyjątkiem wiązań dwusiarczkowych wzdłuż łańcucha polipeptydowego w miejscach reszt cysteiny. Krótkie peptydy są zamykane w cykle dzięki wiązaniom dwusiarczkowym. Wiele białek zawiera zarówno regiony α-helikalne, jak i struktury β. Prawie nie ma naturalnych białek składających się w 100% z α-helisy (wyjątkiem jest paramiozyna, białko mięśniowe składające się w 96-100% z α-helisy), natomiast syntetyczne polipeptydy mają 100% helisy.

Inne białka mają różny stopień zwinięcia. Wysoką częstotliwość struktur α-helikalnych obserwuje się w paramiozynie, mioglobinie i hemoglobinie. Natomiast w przypadku trypsyny, rybonukleazy, znaczna część łańcucha polipeptydowego jest złożona w warstwowe struktury β. Białka tkanek podporowych: keratyna (białko włosów, wełny), kolagen (białko ścięgien, skóry), fibroina (białko naturalnego jedwabiu) mają konfigurację β łańcuchów polipeptydowych. Różne stopnie helisy łańcuchów polipeptydowych białek wskazują, że oczywiście istnieją siły, które częściowo zakłócają helisę lub „łamią” regularne fałdowanie łańcucha polipeptydowego. Powodem tego jest bardziej zwarte złożenie łańcucha polipeptydowego białka w określonej objętości, tj. w strukturę trzeciorzędową.

Trzeciorzędowa struktura białka

Trzeciorzędowa struktura białka to sposób, w jaki łańcuch polipeptydowy jest ułożony w przestrzeni. Ze względu na kształt struktury trzeciorzędowej białka dzielą się głównie na kuliste i włókniste. Białka globularne mają najczęściej kształt elipsoidalny, a białka włókniste (nitkowate) mają kształt wydłużony (kształt pręcika lub wrzeciona).

Jednak konfiguracja trzeciorzędowej struktury białek nie daje jeszcze powodów, aby sądzić, że białka włókniste mają jedynie strukturę β, a białka globularne mają strukturę α-helikalną. Istnieją białka włókniste, które mają spiralną, a nie warstwową, złożoną strukturę drugorzędową. Na przykład α-keratyna i paramiozyna (białko mięśnia zasłonowego mięczaków), tropomiozyny (białka mięśni szkieletowych) należą do białek włóknistych (mają kształt pręcika), a ich drugorzędną strukturą jest α-helisa; przeciwnie, białka globularne mogą zawierać dużą liczbę struktur β.

Spiralizacja liniowego łańcucha polipeptydowego zmniejsza jego rozmiar około 4 razy; a upakowanie w strukturze trzeciorzędowej sprawia, że jest ona dziesiątki razy bardziej zwarta niż oryginalny łańcuch.

Wiązania stabilizujące trzeciorzędową strukturę białka. Wiązania pomiędzy bocznymi rodnikami aminokwasów odgrywają rolę w stabilizacji struktury trzeciorzędowej. Połączenia te można podzielić na:

mocny (kowalencyjny) [pokazywać].

słaby (polarny i van der Waalsa) [pokazywać].

Liczne wiązania pomiędzy bocznymi rodnikami aminokwasów determinują konfigurację przestrzenną cząsteczki białka.

Cechy organizacji struktury trzeciorzędowej białek. O konformacji trzeciorzędowej struktury łańcucha polipeptydowego decydują właściwości bocznych rodników wchodzących w jego skład aminokwasów (które nie mają zauważalnego wpływu na powstawanie struktur pierwszorzędowych i drugorzędowych) oraz mikrośrodowisko, tj. środowisko. Po złożeniu łańcuch polipeptydowy białka ma tendencję do przyjmowania korzystnej energetycznie formy, charakteryzującej się minimalną ilością darmowej energii. Dlatego niepolarne grupy R, „unikając” wody, tworzą niejako wewnętrzną część trzeciorzędowej struktury białka, w której znajduje się główna część hydrofobowych reszt łańcucha polipeptydowego. W centrum globulki białkowej prawie nie ma cząsteczek wody. Polarne (hydrofilowe) grupy R aminokwasu znajdują się na zewnątrz tego hydrofobowego rdzenia i są otoczone cząsteczkami wody. Łańcuch polipeptydowy jest misternie zagięty w przestrzeni trójwymiarowej. Kiedy się zgina, wtórna konformacja helikalna zostaje zakłócona. Łańcuch „pęka” w słabych punktach, w których znajduje się prolina lub hydroksyprolina, ponieważ te aminokwasy są bardziej mobilne w łańcuchu, tworząc tylko jedno wiązanie wodorowe z innymi grupami peptydowymi. Innym miejscem zgięcia jest glicyna, która ma małą grupę R (wodór). Dlatego grupy R innych aminokwasów, ułożone w stos, mają tendencję do zajmowania wolnej przestrzeni w miejscu glicyny. Szereg aminokwasów – alanina, leucyna, glutaminian, histydyna – przyczyniają się do zachowania stabilnych struktur helikalnych w białku, a takie jak metionina, walina, izoleucyna, kwas asparaginowy sprzyjają tworzeniu struktur β. W cząsteczce białka o konfiguracji trzeciorzędowej występują regiony w postaci α-helis (helikalnych), struktur β (warstwowych) i cewki losowej. Tylko prawidłowe przestrzenne ułożenie białka sprawia, że jest ono aktywne; jego naruszenie prowadzi do zmian właściwości białek i utraty aktywności biologicznej.

Czwartorzędowa struktura białka

Białka składające się z jednego łańcucha polipeptydowego mają jedynie strukturę trzeciorzędową. Należą do nich mioglobina – białko tkanki mięśniowej biorące udział w wiązaniu tlenu, szereg enzymów (lizozym, pepsyna, trypsyna itp.). Jednakże niektóre białka zbudowane są z kilku łańcuchów polipeptydowych, z których każdy ma strukturę trzeciorzędową. Dla takich białek wprowadzono koncepcję struktury czwartorzędowej, która polega na zorganizowaniu kilku łańcuchów polipeptydowych o strukturze trzeciorzędowej w pojedynczą funkcjonalną cząsteczkę białka. Takie białko o strukturze czwartorzędowej nazywane jest oligomerem, a jego łańcuchy polipeptydowe o strukturze trzeciorzędowej nazywane są protomerami lub podjednostkami (ryc. 4).

Na czwartorzędowym poziomie organizacji białka zachowują podstawową konfigurację struktury trzeciorzędowej (kulistą lub włóknistą). Na przykład hemoglobina jest białkiem o strukturze czwartorzędowej i składa się z czterech podjednostek. Każda z podjednostek jest białkiem globularnym i ogólnie hemoglobina również ma konfigurację kulistą. Białka włosów i wełny – keratyny, spokrewnione budową trzeciorzędową z białkami włóknistymi, mają konformację włóknistą i strukturę czwartorzędową.

Stabilizacja czwartorzędowej struktury białek. Wszystkie białka posiadające strukturę czwartorzędową izolowane są w postaci pojedynczych makrocząsteczek, które nie rozkładają się na podjednostki. Kontakty między powierzchniami podjednostek możliwe są jedynie dzięki polarnym grupom reszt aminokwasowych, gdyż podczas tworzenia trzeciorzędowej struktury każdego z łańcuchów polipeptydowych boczne rodniki aminokwasów niepolarnych (które stanowią większość wszystkie aminokwasy proteinogenne) są ukryte wewnątrz podjednostki. Pomiędzy ich grupami polarnymi powstają liczne wiązania jonowe (solne), wodorowe, a w niektórych przypadkach dwusiarczkowe, które mocno utrzymują podjednostki w postaci zorganizowanego kompleksu. Zastosowanie substancji rozrywających wiązania wodorowe lub substancji redukujących mostki dwusiarczkowe powoduje dezagregację protomerów i zniszczenie czwartorzędowej struktury białka. W tabeli 1 podsumowuje dane dotyczące wiązań stabilizujących różne poziomy organizacji cząsteczki białka [pokazywać].

Cechy organizacji strukturalnej niektórych białek fibrylarnych

Strukturalna organizacja białek fibrylarnych ma wiele cech w porównaniu z białkami globularnymi. Cechy te można zaobserwować na przykładzie keratyny, fibroiny i kolagenu. Keratyny występują w konformacjach α i β. α-Keratyny i fibroina mają warstwowo złożoną strukturę drugorzędową, jednakże w keratynie łańcuchy są równoległe, a w fibroinie antyrównoległe (patrz ryc. 3); Ponadto keratyna zawiera międzyłańcuchowe wiązania dwusiarczkowe, podczas gdy fibroina ich nie posiada. Zerwanie wiązań dwusiarczkowych prowadzi do rozdzielenia łańcuchów polipeptydowych w keratynach. Wręcz przeciwnie, utworzenie maksymalnej liczby wiązań dwusiarczkowych w keratynach w wyniku wystawienia na działanie środków utleniających tworzy silną strukturę przestrzenną. Ogólnie rzecz biorąc, w przypadku białek fibrylarnych, w przeciwieństwie do białek globularnych, czasami trudno jest ściśle rozróżnić różne poziomy organizacji. Jeżeli przyjmiemy (jak w przypadku białka globularnego), że strukturę trzeciorzędową należy utworzyć poprzez ułożenie w przestrzeni jednego łańcucha polipeptydowego, a strukturę czwartorzędową kilku łańcuchów, to w białkach fibrylarnych już podczas tworzenia struktury drugorzędowej zaangażowanych jest kilka łańcuchów polipeptydowych . Typowym przykładem białka włóknistego jest kolagen, który jest jednym z białek najobficiej występujących w organizmie człowieka (około 1/3 masy wszystkich białek). Występuje w tkankach charakteryzujących się dużą wytrzymałością i małą rozciągliwością (kości, ścięgna, skóra, zęby itp.). W kolagenie jedna trzecia reszt aminokwasowych to glicyna, a około jedna czwarta lub nieco więcej to prolina lub hydroksyprolina.

Wyizolowany łańcuch polipeptydowy kolagenu (struktura pierwotna) wygląda jak linia przerywana. Zawiera około 1000 aminokwasów i ma masę cząsteczkową około 10 5 (ryc. 5, a, b). Łańcuch polipeptydowy zbudowany jest z powtarzającego się trio aminokwasów (tripletu) o następującym składzie: gly-A-B, gdzie A i B to dowolne aminokwasy inne niż glicyna (najczęściej prolina i hydroksyprolina). Łańcuchy polipeptydowe kolagenu (lub łańcuchy α) podczas tworzenia struktur drugorzędowych i trzeciorzędowych (ryc. 5, c i d) nie mogą wytwarzać typowych α-helis o symetrii helikalnej. Zakłócają to prolina, hydroksyprolina i glicyna (aminokwasy przeciwhelikalne). Dlatego trzy łańcuchy α tworzą jakby skręcone spirale, jak trzy nici owijające się wokół cylindra. Trzy spiralne łańcuchy α tworzą powtarzającą się strukturę kolagenu zwaną tropokolagenem (ryc. 5d). Tropokolagen w swojej organizacji jest trzeciorzędową strukturą kolagenu. Płaskie pierścienie proliny i hydroksyproliny regularnie naprzemiennie rozmieszczone wzdłuż łańcucha nadają mu sztywność, podobnie jak wiązania międzyłańcuchowe pomiędzy łańcuchami α tropokolagenu (dlatego kolagen jest odporny na rozciąganie). Tropokolagen jest zasadniczo podjednostką włókienek kolagenowych. Wkładanie podjednostek tropokolagenu w czwartorzędową strukturę kolagenu następuje etapowo (ryc. 5e).

Stabilizacja struktur kolagenowych następuje dzięki międzyłańcuchowym wiązaniom wodorowym, wiązaniem jonowym i van der Waalsa oraz niewielkiej liczbie wiązań kowalencyjnych.

Łańcuchy α kolagenu mają różne struktury chemiczne. Istnieją różne typy łańcuchów α1 (I, II, III, IV) i łańcuchów α2. W zależności od tego, które łańcuchy α 1 i α 2 biorą udział w tworzeniu trójniciowej helisy tropokolagenu, wyróżnia się cztery typy kolagenu:

pierwszy typ - dwa łańcuchy α 1 (I) i jeden α 2;

drugi typ - trzy łańcuchy α 1 (II);

trzeci typ - trzy łańcuchy α 1 (III);

czwarty typ - trzy łańcuchy α 1 (IV).

Najpopularniejszym kolagenem jest pierwszy typ: występuje w tkance kostnej, skórze, ścięgnach; kolagen typu 2 występuje w tkance chrzęstnej itp. Jeden rodzaj tkanki może zawierać różne typy kolagenu.

Uporządkowane skupienie struktur kolagenowych, ich sztywność i bezwładność zapewniają wysoką wytrzymałość włókien kolagenowych. Białka kolagenowe zawierają także składniki węglowodanowe, czyli stanowią kompleksy białkowo-węglowodanowe.

Kolagen jest białkiem zewnątrzkomórkowym wytwarzanym przez komórki tkanki łącznej znajdujące się we wszystkich narządach. Dlatego przy uszkodzeniu kolagenu (lub zakłóceniu jego powstawania) dochodzi do wielokrotnych naruszeń funkcji wspomagających tkanki łącznej narządów.

Łańcuch polipeptydowy alfa kończy się kombinacją aminokwasów walina-leucyna, a łańcuch polipeptydowy beta kończy się kombinacją walina-histydyna-leucyna. Łańcuchy polipeptydowe alfa i beta w cząsteczce hemoglobiny nie są ułożone liniowo; jest to struktura pierwotna. Ze względu na istnienie sił wewnątrzcząsteczkowych łańcuchy polipeptydowe są skręcone w typową dla białek postać helisy alfa-helisy (struktura drugorzędowa). Sama helisa alfa-helisy zagina się przestrzennie dla każdego łańcucha polipeptydowego alfa i beta, tworząc sploty o jajowatym kształcie (struktura trzeciorzędowa). Poszczególne części helis alfa-helisy łańcuchów polipeptydowych oznaczono literami łacińskimi od A do H. Wszystkie cztery trzeciorzędowe zakrzywione łańcuchy polipeptydowe alfa i beta są ułożone przestrzennie w określonej relacji – strukturze czwartorzędowej. Łączą je nie rzeczywiste wiązania chemiczne, ale siły międzycząsteczkowe.

Okazało się, że u człowieka występują trzy główne typy prawidłowej hemoglobiny: embrionalna – U, płodowa – F i dorosła – A. HbU (nazwa pochodzi od pierwszej litery słowa macica) występuje w zarodku pomiędzy 7 a 12 tygodniem życia, następnie znika i pojawia się hemoglobina płodowa, która po trzecim miesiącu jest główną hemoglobiną płodu. Następnie stopniowo pojawia się zwykła hemoglobina dla dorosłych, zwana HbA, od pierwszej litery angielskiego słowa „adult”. Ilość hemoglobiny płodowej stopniowo maleje, tak że w chwili urodzenia 80% hemoglobiny to HbA, a tylko 20% to HbF. Po urodzeniu stężenie hemoglobiny u płodu stale się zmniejsza i w ciągu 2–3 lat życia wynosi już tylko 1–2%. Taka sama ilość hemoglobiny płodowej występuje u osoby dorosłej. Ilość HbF przekraczająca 2% uważana jest za patologiczną u osoby dorosłej i u dzieci powyżej 3. roku życia.

Oprócz normalnych typów hemoglobiny obecnie znanych jest ponad 50 wariantów patologicznych. Po raz pierwszy nazwano je literami łacińskimi. Litera B jest nieobecna w oznaczaniu typów hemoglobiny, ponieważ pierwotnie oznaczała HbS.

Hemoglobina (Hb)- chromoproteina występująca w czerwonych krwinkach i biorąca udział w transporcie tlenu do tkanek. Hemoglobina u dorosłych nazywana jest hemoglobiną A (Hb A). Jego masa cząsteczkowa wynosi około 65 000 Da. Cząsteczka Hb A ma budowę czwartorzędową i zawiera cztery podjednostki – łańcuchy polipeptydowe (oznaczone jako α1, α2, β1 i β2, z których każdy jest powiązany z hemem.

Pamiętaj, że hemoglobina jest białkiem allosterycznym; jej cząsteczki mogą odwracalnie zmieniać się z jednej konformacji na drugą. Zmienia to powinowactwo białka do ligandów. Konformacja o najmniejszym powinowactwie do ligandu nazywana jest czasem lub konformacją T. Konformacja o największym powinowactwie do ligandu nazywana jest konformacją zrelaksowaną lub konformacją R.

Konformacje R i T cząsteczki hemoglobiny znajdują się w stanie równowagi dynamicznej:

Różne czynniki środowiskowe mogą przesunąć tę równowagę w tę czy inną stronę. Allosteryczne regulatory wpływające na powinowactwo Hb do O2 to: 1) tlen; 2) stężenie H+ (średnie pH); 3) dwutlenek węgla (CO2); 4) 2,3-difosfoglicerynian (DPG). Przyłączenie cząsteczki tlenu do jednej z podjednostek hemoglobiny sprzyja przejściu konformacji napiętej do zrelaksowanej i zwiększa powinowactwo do tlenu innych podjednostek tej samej cząsteczki hemoglobiny. Zjawisko to nazywa się efektem kooperacji. Złożony charakter wiązania hemoglobiny z tlenem odzwierciedla krzywa nasycenia hemoglobiny O2, która ma kształt litery S (ryc. 3.1).

Rysunek 3.1. Krzywe nasycenia tlenem mioglobiny (1) i hemoglobiny (2).

Formy molekularne hemoglobiny różnią się między sobą budową łańcuchów polipeptydowych. Przykładem takiej różnorodności hemoglobiny występującej w warunkach fizjologicznych jest hemoglobina płodowa (HbF), obecny we krwi na embrionalnym etapie rozwoju człowieka. W przeciwieństwie do HbA, jego cząsteczka zawiera 2 łańcuchy α i 2 łańcuchy γ (to znaczy, że łańcuchy β są zastąpione łańcuchami γ). Taka hemoglobina ma większe powinowactwo do tlenu. Dzięki temu zarodek może otrzymywać tlen z krwi matki przez łożysko. Wkrótce po urodzeniu HbF we krwi dziecka zostaje zastąpiony przez HbA.

Przykładem nieprawidłowej lub patologicznej hemoglobiny jest wspomniana już (patrz 2.4.) hemoglobina S, występująca u pacjentów z anemią sierpowatokrwinkową. Jak już wiesz, różni się od hemoglobiny A zastąpieniem glutaminianu waliną w łańcuchach β. To podstawienie aminokwasu powoduje zmniejszenie rozpuszczalności HbS w wodzie i zmniejszenie jego powinowactwa do O2.

Jak wiadomo, białka są podstawą powstania życia na naszej planecie. Ale to kropelka koacerwatu, składająca się z cząsteczek peptydów, stała się podstawą powstania żywych istot. Nie ulega to wątpliwości, ponieważ analiza składu wewnętrznego dowolnego przedstawiciela biomasy pokazuje, że substancje te są obecne we wszystkim: roślinach, zwierzętach, mikroorganizmach, grzybach, wirusach. Co więcej, są one bardzo różnorodne i mają charakter makromolekularny.

Struktury te mają cztery nazwy, wszystkie są synonimami:

białka;
białka;
polipeptydy;
peptydy.

Cząsteczki białka

Ich liczba jest naprawdę niezliczona. W tym przypadku wszystkie cząsteczki białka można podzielić na dwie duże grupy:

proste - składają się wyłącznie z sekwencji aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi;
złożony - strukturę i strukturę białka charakteryzują dodatkowe grupy protolityczne (protetyczne), zwane także kofaktorami.

Jednocześnie złożone cząsteczki mają również swoją własną klasyfikację.

Gradacja złożonych peptydów

Glikoproteiny są blisko spokrewnionymi związkami białka i węglowodanów. Grupy prostetyczne mukopolisacharydów są wplecione w strukturę cząsteczki.
Lipoproteiny są złożonym związkiem białek i lipidów.
Metaloproteiny - jony metali (żelaza, manganu, miedzi i innych) pełnią rolę grupy prostetycznej.
Nukleoproteiny stanowią połączenie pomiędzy białkiem i kwasami nukleinowymi (DNA, RNA).
Fosfoproteiny - konformacja białka i reszty kwasu ortofosforowego.
Chromoproteiny są bardzo podobne do metaloprotein, jednak elementem wchodzącym w skład grupy prostetycznej jest cały kompleks kolorowy (czerwony - hemoglobina, zielony - chlorofil i tak dalej).

W każdej rozpatrywanej grupie struktura i właściwości białek są odmienne. Funkcje, które pełnią, różnią się również w zależności od rodzaju cząsteczki.

Struktura chemiczna białek

Z tego punktu widzenia białka to długi, masywny łańcuch reszt aminokwasowych połączonych ze sobą specyficznymi wiązaniami zwanymi wiązaniami peptydowymi. Od bocznych struktur kwasów odchodzą gałęzie zwane rodnikami. Tę strukturę molekularną odkrył E. Fischer na początku XXI wieku.

Później bardziej szczegółowo zbadano białka, strukturę i funkcje białek. Stało się jasne, że strukturę peptydu tworzy tylko 20 aminokwasów, ale można je łączyć na różne sposoby. Stąd różnorodność struktur polipeptydowych. Ponadto w procesie życia i pełnieniu swoich funkcji białka mogą ulegać szeregowi przemian chemicznych. W rezultacie zmieniają strukturę i pojawia się zupełnie nowy rodzaj połączenia.

Aby rozerwać wiązanie peptydowe, czyli rozbić białko i strukturę łańcuchów, należy wybrać bardzo rygorystyczne warunki (wysokie temperatury, kwasy lub zasady, katalizator). Wynika to z dużej siły w cząsteczce, a mianowicie w grupie peptydowej.

Wykrywanie struktury białka w laboratorium odbywa się za pomocą reakcji biuretowej - ekspozycji na świeżo wytrącony polipeptyd (II). Kompleks grupy peptydowej i jonu miedzi daje jasny fioletowy kolor.

Istnieją cztery główne organizacje strukturalne, z których każda ma swoje własne cechy strukturalne białek.

Poziomy organizacji: struktura pierwotna

Jak wspomniano powyżej, peptyd to sekwencja reszt aminokwasowych z inkluzjami lub bez, koenzymami. Zatem pierwotna jest struktura cząsteczki, która jest naturalnym, naturalnym, prawdziwie aminokwasem połączonym wiązaniami peptydowymi i niczym więcej. Oznacza to, że jest to polipeptyd o strukturze liniowej. Ponadto cechy strukturalne białek tego typu polegają na tym, że taka kombinacja kwasów decyduje o wykonywaniu funkcji cząsteczki białka. Dzięki obecności tych cech możliwa jest nie tylko identyfikacja peptydu, ale także przewidywanie właściwości i roli zupełnie nowego, jeszcze nieodkrytego. Przykładami peptydów o naturalnej strukturze pierwszorzędowej są insulina, pepsyna, chymotrypsyna i inne.

Konformacja wtórna

Struktura i właściwości białek tej kategorii są nieco zróżnicowane. Taka struktura może powstać początkowo w naturze lub gdy pierwotna zostanie poddana silnej hydrolizie, temperaturze lub innym warunkom.

Ta konformacja ma trzy odmiany:

Gładkie, regularne, stereoregularne skręty, zbudowane z reszt aminokwasowych, które owijają się wokół głównej osi połączenia. Łączą je tylko te, które powstają pomiędzy tlenem jednej grupy peptydowej i wodorem drugiej. Ponadto konstrukcję uważa się za poprawną ze względu na fakt, że zwoje powtarzają się równomiernie co 4 ogniwa. Taka konstrukcja może być leworęczna lub praworęczna. Jednak w większości znanych białek dominuje izomer prawoskrętny. Takie konformacje są zwykle nazywane strukturami alfa.
Skład i struktura białek kolejnego typu różni się od poprzedniego tym, że wiązania wodorowe powstają nie pomiędzy resztami sąsiadującymi z jedną stroną cząsteczki, ale pomiędzy resztami znacznie odległymi i w dość dużej odległości. Z tego powodu cała struktura przybiera postać kilku falistych, wężowych łańcuchów polipeptydowych. Jest jedna cecha, którą musi wykazywać białko. Struktura aminokwasów na gałęziach powinna być jak najkrótsza, jak na przykład glicyna lub alanina. Ten typ konformacji wtórnej nazywany jest arkuszami beta ze względu na ich zdolność do sklejania się, tworząc wspólną strukturę.
W biologii trzeci typ struktury białka to złożone, heterogenicznie rozproszone, nieuporządkowane fragmenty, które nie posiadają stereoregularności i są zdolne do zmiany struktury pod wpływem warunków zewnętrznych.

Nie zidentyfikowano żadnych przykładów białek, które w sposób naturalny mają strukturę drugorzędową.

Wykształcenie wyższe

Jest to dość złożona konformacja zwana „globulą”. Co to jest za białko? Jej budowa opiera się na strukturze drugorzędowej, jednak dodawane są nowe rodzaje oddziaływań pomiędzy atomami grup, a cała cząsteczka sprawia wrażenie fałdowania, skupiając się tym samym na tym, że grupy hydrofilowe są skierowane do globuli, a hydrofobowe te na zewnątrz.

To wyjaśnia ładunek cząsteczki białka w koloidalnych roztworach wody. Jakie rodzaje interakcji tu występują?

Wiązania wodorowe - pozostają niezmienione pomiędzy tymi samymi częściami, co w strukturze wtórnej.
interakcje - zachodzą, gdy polipeptyd jest rozpuszczony w wodzie.
Przyciągania jonowe powstają pomiędzy różnie naładowanymi grupami reszt aminokwasowych (rodnikami).
Oddziaływania kowalencyjne - mogą tworzyć się pomiędzy określonymi miejscami kwasowymi - cząsteczkami cysteiny, a raczej ich ogonami.

Zatem skład i strukturę białek o strukturze trzeciorzędowej można opisać jako łańcuchy polipeptydowe złożone w kuleczki, które zachowują i stabilizują swoją konformację na skutek różnego rodzaju oddziaływań chemicznych. Przykłady takich peptydów: kenaza fosfoglicerynianowa, tRNA, alfa-keratyna, fibroina jedwabiu i inne.

Struktura czwartorzędowa

Jest to jedna z najbardziej złożonych globul, jakie tworzą białka. Budowa i funkcje białek tego typu są bardzo różnorodne i specyficzne.

Jaka jest ta konformacja? Jest to kilka (w niektórych przypadkach dziesiątki) dużych i małych łańcuchów polipeptydowych, które powstają niezależnie od siebie. Ale potem, z powodu tych samych interakcji, które rozważaliśmy dla struktury trzeciorzędowej, wszystkie te peptydy skręcają się i przeplatają ze sobą. W ten sposób otrzymuje się złożone globule konformacyjne, które mogą zawierać atomy metali, grupy lipidowe i węglowodany. Przykłady takich białek: polimeraza DNA, otoczka białkowa wirusa tytoniowego, hemoglobina i inne.

Wszystkie badane przez nas struktury peptydowe posiadają własne metody identyfikacji w laboratorium, oparte na nowoczesnych możliwościach stosowania chromatografii, wirowania, mikroskopii elektronowej i optycznej oraz zaawansowanych technologiach komputerowych.

Wykonywane funkcje

Struktura i funkcje białek są ze sobą ściśle powiązane. Oznacza to, że każdy peptyd odgrywa określoną rolę, wyjątkową i specyficzną. Są też takie, które są w stanie wykonać kilka znaczących operacji jednocześnie w jednej żywej komórce. Można jednak wyrazić w uogólnionej formie główne funkcje cząsteczek białka w organizmach żywych:

Zapewnienie ruchu. Organizmy jednokomórkowe, organelle lub niektóre typy komórek są zdolne do ruchu, kurczenia się i ruchu. Zapewniają to białka tworzące strukturę ich aparatu motorycznego: rzęski, wici i błona cytoplazmatyczna. Jeśli mówimy o komórkach niezdolnych do ruchu, to białka mogą przyczyniać się do ich skurczu (miozyna mięśniowa).
Funkcja odżywcza lub rezerwowa. Polega na gromadzeniu się cząsteczek białka w jajach, zarodkach i nasionach roślin w celu dalszego uzupełnienia brakujących składników odżywczych. Po rozkładzie peptydy wytwarzają aminokwasy i substancje biologicznie czynne, które są niezbędne do prawidłowego rozwoju organizmów żywych.
Funkcja energii. Oprócz węglowodanów, białka mogą również zapewnić siłę organizmowi. Rozpad 1 g peptydu uwalnia 17,6 kJ użytecznej energii w postaci kwasu adenozynotrójfosforowego (ATP), który jest zużywany na procesy życiowe.
Sygnalizacja polega na uważnym monitorowaniu zachodzących procesów i przekazywaniu sygnałów z komórek do tkanek, z nich do narządów, z tych ostatnich do układów i tak dalej. Typowym przykładem jest insulina, która ściśle reguluje ilość glukozy we krwi.
Funkcja receptora. Odbywa się to poprzez zmianę konformacji peptydu po jednej stronie membrany i zaangażowanie drugiego końca w restrukturyzację. Jednocześnie przesyłany jest sygnał i niezbędne informacje. Najczęściej białka takie osadzone są w błonach cytoplazmatycznych komórek i sprawują ścisłą kontrolę nad wszystkimi przechodzącymi przez nie substancjami. Dostarczają również informacji o zmianach chemicznych i fizycznych w środowisku.
Funkcja transportowa peptydów. Odbywa się to za pośrednictwem białek kanałowych i białek transportowych. Ich rola jest oczywista – przenoszenie niezbędnych cząsteczek do miejsc o niskim stężeniu z części o większym stężeniu. Typowym przykładem jest transport tlenu i dwutlenku węgla przez narządy i tkanki przez białko hemoglobinę. Dokonują także dostarczania związków o niskiej masie cząsteczkowej przez błonę komórkową do wnętrza.
Funkcja strukturalna. Jedna z najważniejszych funkcji pełnionych przez białko. Strukturę wszystkich komórek i ich organelli zapewniają peptydy. To one, niczym rama, wyznaczają kształt i strukturę. Ponadto wspierają go i modyfikują w razie potrzeby. Dlatego do wzrostu i rozwoju wszystkie żywe organizmy potrzebują białek w swojej diecie. Do takich peptydów zalicza się elastynę, tubulinę, kolagen, aktynę, keratynę i inne.
Funkcja katalityczna. Dokonują tego enzymy. Liczne i różnorodne, przyspieszają wszelkie reakcje chemiczne i biochemiczne w organizmie. Bez ich udziału zwykłe jabłko w żołądku mogłoby zostać strawione zaledwie w dwa dni, najprawdopodobniej gnijąc przy tym. Pod wpływem katalazy, peroksydazy i innych enzymów proces ten zachodzi w ciągu dwóch godzin. Ogólnie rzecz biorąc, dzięki tej roli białek zachodzi anabolizm i katabolizm, czyli plastyka i

Rola ochronna

Istnieje kilka rodzajów zagrożeń, przed którymi białka mają chronić organizm.

Po pierwsze, traumatyczne odczynniki, gazy, cząsteczki, substancje o różnym spektrum działania. Peptydy potrafią z nimi oddziaływać chemicznie, przekształcając je w nieszkodliwą formę lub po prostu neutralizując.

Po drugie, fizyczne zagrożenie ranami - jeśli białko fibrynogen nie zostanie w odpowiednim czasie przekształcone w fibrynę w miejscu urazu, wówczas krew nie będzie krzepnąć, co oznacza, że nie nastąpi zator. Wręcz przeciwnie, będziesz potrzebować plazminy peptydowej, która może rozpuścić skrzep i przywrócić drożność naczynia.

Po trzecie, zagrożenie dla immunitetu. Niezwykle ważna jest struktura i znaczenie białek tworzących obronę immunologiczną. Przeciwciała, immunoglobuliny, interferony – to wszystko są ważne i istotne elementy układu limfatycznego i odpornościowego człowieka. Każda obca cząstka, szkodliwa cząsteczka, martwa część komórki lub cała struktura podlega natychmiastowemu badaniu przez związek peptydowy. Dlatego człowiek może samodzielnie, bez pomocy leków, codziennie chronić się przed infekcjami i prostymi wirusami.

Właściwości fizyczne

Struktura białka komórkowego jest bardzo specyficzna i zależy od pełnionej funkcji. Ale właściwości fizyczne wszystkich peptydów są podobne i sprowadzają się do następujących cech.

Masa cząsteczki dochodzi do 1 000 000 daltonów.
Układy koloidalne powstają w roztworze wodnym. Tam struktura nabiera ładunku, który może się różnić w zależności od kwasowości środowiska.
Pod wpływem trudnych warunków (napromieniowanie, kwas lub zasada, temperatura itp.) są w stanie przejść do innych poziomów konformacji, czyli denaturacji. W 90% przypadków proces ten jest nieodwracalny. Istnieje jednak również przesunięcie odwrotne – renaturyzacja.

Są to główne właściwości właściwości fizycznych peptydów.